Отправить статью по E-mail 
ИЗМЕНЕНИЯ СТРУКТУРЫ И ПЕРОКСИДАЗНОЙ АКТИВНОСТИ ЦИТОХРОМА с ПРИ ЕГО ВЗАИМОДЕЙСТВИИ С ФОСФАТИДНОЙ КИСЛОТОЙ
- Авторы: Волков В.В1, Конюхова С.П1, Благова А.В1, Степанов Г.О1, Владимиров Ю.А1, Осипов А.Н1
-
Учреждения:
- Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)
- Выпуск: Том 70, № 2 (2025)
- Страницы: 285-294
- Раздел: Биофизика клетки
- URL: https://bakhtiniada.ru/0006-3029/article/view/292980
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302925020079
- EDN: https://elibrary.ru/KZPKXM
- ID: 292980
Цитировать
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Только для подписчиков
Аннотация
Проведено сравнительное исследование свойств цитохрома с при его взаимодействии с фосфатидной кислотой и кардиолипином. Методом спектрофлуориметрии продемонстрированы сходные конформационные изменения в активном центре цитохрома с, которые происходят при его взаимодействии как с кардиолипином, так и с фосфатидной кислотой. С помощью люминол-зависимой хемилюминесценции подтверждено наличие близкой по величине пероксидазной активности у цитохрома с при его взаимодействии и с кардиолипином, и с фосфатидной кислотой, а применение метода ЭПР позволило при этом обнаружить образование феноксильного радикала этопозида в обоих комплексах. Можно сделать вывод, что и фосфатидная кислота, и кардиолипин эффективно изменяют структуру активного центра цитохрома с и способствуют увеличению его пероксидазной активности. Полученные результаты могут свидетельствовать о весьма вероятном участии как кардиолипина, так и фосфатидной кислоты в развитии опосредованных цитохромом с проапоптотических процессов в митохондриях.
Ключевые слова
Об авторах
В. В Волков
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)Москва, Россия
С. П Конюхова
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)Москва, Россия
А. В Благова
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)Москва, Россия
Г. О Степанов
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)
Email: stepanov_go@rsmu.ru
Москва, Россия
Ю. А Владимиров
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)Москва, Россия
А. Н Осипов
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова Минздрава России (Пироговский университет)Москва, Россия
Список литературы
- Fiorucci L., Erba F., Santucci R., and Sinibaldi F. Cytochrome c interaction with cardiolipin plays a key role in cell apoptosis: Implications for human diseases. Symmetry, 14 (4), 767 (2022). doi: 10.3390/sym14040767
- Chertkova R. V., Firsov A. M., Brazhe N. A., Nikelshparg E. I., Bochkova Z. V., Bryantseva T. V., Semenova M. A., Baizhumanov A. A., Kotova E. A., Kirpichnikov M. P., Maksimov G. V., Antonenko Y. N., and Dolgikh D. A. Multiple mutations in the non-ordered red Ω-loop enhance the membrane-permeabilizing and peroxidaselike activity of cytochrome c. Biomolecules, 12, 665 (2022). doi: 10.3390/biom12050665
- Kagan V. E., Tyurin V. A., Jiang J., Tyurina Y. Y., Ritov V. B., Amoscato A. A., Osipov A. N., Belikova N. A., Kapralov A. A., Kini V., Vlasova I. I., Zhao Q., Zou M., Di P., Svistunenko D. A., Kurnikov I. V., and Borisenko G. G. Cytochrome c acts as a cardiolipin oxygenase required for release of proapoptotic factors. Nat. Chem. Biol., 1, 223–232 (2005). doi: 10.1038/nchembio727
- Kapralov A. A., Kurnikov I. V., Vlasova I. I., Belikova N. A., Tyurin V. A., Basova L. V., Zhao Q., Tyurina Y. Y., Jiang J., Bayir H., Vladimirov Y. A., and Kagan V. E. The hierarchy of structural transitions induced in cytochrome c by anionic phospholipids determines its peroxidase activation and selective peroxidation during apoptosis in cells. Biochemistry, 46, 14232–14244 (2007). doi: 10.1021/bi701237b
- Jemmerson R., Liu J., Hausauer D., Lam K.-P., Mondino A., and Nelson R. D. A conformational change in cytochrome c of apoptotic and necrotic cells is detected by monoclonal antibody binding and mimicked by association of the native antigen with synthetic phospholipid vesicles. Biochemistry, 38, 3599–3609 (1999). doi: 10.1021/bi9809268
- Quinn P. J. and Dawson R. M. C. Interactions of cytochrome c and [14C]-carboxymethylated cytochrome c with monolayers of phosphatidylcholine, phosphatidic acid and cardiolipin. Biochem. J., 115, 65–75 (1969). doi: 10.1042/bj1150065
- Osipov A. N., Stepanov G. O., Vladimirov Y. A., Kozlov A. V., and Kagan V. E. Regulation of cytochrome C peroxidase activity by nitric oxide and laser irradiation. Biochemistry (Moscow), 71, 1128–1132 (2006). doi: 10.1134/s0006297906100117
- Barber C. N., Huganir R. L., and Raben D. M. Phosphatidic acid-producing enzymes regulating the synaptic vesicle cycle: Role for PLD? Adv. Biol. Regul., 67, 141–147 (2018). doi: 10.1016/j.jbior.2017.09.009
- Stepanov G., Gnedenko O., Mol’nar A., Ivanov A., Vladimirov Y., and Osipov A. Evaluation of cytochrome c affinity to anionic phospholipids by means of surface plasmon resonance. FEBS Lett., 583, 97–100 (2009). doi: 10.1016/j.febslet.2008.11.029
- Boteva R., Zlateva T., Dorovska-Taran V., Visser A. J. W. G., Tsanev R., and Salvato B. Dissociation equilibrium of human recombinant interferon γ. Biochemistry, 35, 14825–14830 (1996). doi: 10.1021/bi9527597
- Zhan J., Zhang G., Chai X., Zhu Q., Sun P., Jiang B., Zhou X., Zhang X., and Liu M. NMR reveals the conformational changes of cytochrome C upon interaction with cardiolipin. Life, 11, 1031 (2021). doi: 10.3390/life11101031
- Kagan V. E., Jiang J., Bayir H., and Stoyanovsky D. A. Targeting nitroxides to mitochondria: location, location, location, and …concentration: Highlight commentary on “Mitochondria superoxide dismutase mimetic inhibits peroxide-induced oxidative damage and apoptosis: Role of mitochondrial superoxide” Free Radic. Biol. Med., 43, 348–350 (2007). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.030
- Kagan V. E., Tyurina Y. Y., Sun W. Y., Vlasova I. I., DarH., Tyurin V. A., Amoscato A. A., Mallampalli R., Van Der Wel P. C. A., He R. R., Shvedova A. A., Gabrilovich D. I., Bayir H. Redox phospholipidomics of enzymatically generated oxygenated phospholipids as specific signals of programmed cell death. Free Radic. Biol. Med., 147, 231–241 (2020). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2019.12.028
- Firsov A. M., Kotova E. A., Korepanova E. A., Osipov A. N., and Antonenko Y. N. Peroxidative permeabilization of liposomes induced by cytochrome c/cardiolipin complex. Biochim. Biophys. Acta – Biomembranes, 1848, 767–774 (2015). doi: 10.1016/j.bbamem.2014.11.027
- Puchkov M. N., Vassarais R. A., Korepanova E. A., and Osipov A. N. Cytochrome c produces pores in cardiolipincontaining planar bilayer lipid membranes in the presence of hydrogen peroxide. Biochim. Biophys. Acta – Biomembranes, 1828, 208–212 (2013). doi: 10.1016/j.bbamem.2012.10.002
Дополнительные файлы
