Rgg-ПОДОБНЫЕ БЕЛКИ-РЕГУЛЯТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ ГЕНОВ STREPTOCOCCUS spp.

Обложка
  • Авторы: Дмитриев А.В.1, Шосси М.C.2, Калинина О.В.3
  • Учреждения:
    1. ФГБНУ Институт экспериментальной медицины, Санкт-Петербург, Россия Санкт-Петербургский государственный технологический институт (технический университет), Санкт-Петербург, Россия
    2. Университет Южной Дакоты, г. Вермиллион, США
    3. ФГБУ Северо-Западный федеральный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова МP РФ, Санкт-Петербург, Россия ФБУН НИИ эпидемиологии и микробиологии имени Пастера, Санкт-Петербург, Россия
  • Выпуск: Том 5, № 4 (2015)
  • Страницы: 303-314
  • Раздел: ОБЗОРЫ
  • URL: https://bakhtiniada.ru/2220-7619/article/view/118448
  • DOI: https://doi.org/10.15789/2220-7619-2015-4-303-314
  • ID: 118448

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Способность патогенных и условно-патогенных бактерий выживать и размножаться в различных экологических нишах, успешно адаптироваться к изменяющимся условиям окружающей среды, колонизировать разнообразные органы и ткани и вызывать многочисленные заболевания у человека и животных, вплоть до тяжелых инвазивных поражений, обусловлено, в частности, наличием у них особых белков, обеспечивающих регуляцию транскрипции генов. В данном обзоре обобщены имеющиеся в литературе данные об Rgg-семействе (семействе TIGR01716, The Institute for Genomic Research, http://www.jcvi.org) белков-регуляторов транскрипции генов у ряда грамположительных бактерий с невысоким G+C составом генома: Streptococcus gordonii, Streptococcus agalactiae, Streptococcus pneumoniae, Streptococcus mutans, Streptococcus thermophilus, Streptococcus suis, Streptococcus pyogenes. Белки этого семейства на N-терминальном конце молекулы содержат область «спираль-поворот-спираль» (helix-turnhelix, HTH), которая связывается с промоторными областями генов и тем самым регулирует их транскрипцию. В работе обсуждены механизмы регуляции транскрипции генов, опосредованной Rgg-подобными белками, и показана значимость определенных аминокислот для проявления ими своих функциональных свойств. Rggподобные белки участвуют в регуляции транскрипции генов вирулентности, генов, обеспечивающих различные пути метаболизма, генов компетентности, генов, участвующих в ответе на неблагоприятные условия окружающей среды, генов, обеспечивающих образование биопленок и др. Кроме того, Rgg-подобные белки могут участвовать в реализации «чувства кворума» у бактерий. Rgg-подобные белки регулируют экспрессию не только генов, смежно расположенных с rgg, но и генов, расположенных в различных участках генома. Rgg-подобные белки различных бактериальных видов обладают определенной степенью гомологии, а их гены передаются, по-видимому, путем горизонтального переноса. Функциональная активность Rgg-подобных белков часто характеризуется штаммовой специфичностью, что подразумевает комплексный механизм Rgg-опосредованной регуляции транскрипции генов у грамположительных бактерий и вовлеченность этих белков в разветвленную регуляторную сеть. В работе также обсуждена роль Rgg-подобных регуляторов транскрипции в контроле вирулентных свойств грамположительных бактерий, и на примере большинства из них показана функциональная значимость этих белков в процессе взаимодействия бактерий с организмом человека. С учетом данного обстоятельства, Rgg-подобные белки (или их гены или транскрипты) могут расцениваться в качестве мишеней для создания инновационных лечебных препаратов селективного действия против различных бактериальных инфекций. 

Об авторах

А. В. Дмитриев

ФГБНУ Институт экспериментальной медицины, Санкт-Петербург, Россия
Санкт-Петербургский государственный технологический институт (технический университет), Санкт-Петербург, Россия

Автор, ответственный за переписку.
Email: admitriev10@yandex.ru

д.б.н., зам. директора по научной работе, зав. отделом экологической физиологии ФГБНУ Институт экспериментальной медицины; профессор СанктПетербургского государственного технологического института (технического университета)

Россия

М. C. Шосси

Университет Южной Дакоты, г. Вермиллион, США

Email: fake@neicon.ru

профессор, отдел фундаментальных биомедицинских наук, Стэнфордская школа медицины, Университет Южной Дакоты

Россия

О. В. Калинина

ФГБУ Северо-Западный федеральный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова МP РФ, Санкт-Петербург, Россия
ФБУН НИИ эпидемиологии и микробиологии имени Пастера, Санкт-Петербург, Россия

Email: fake@neicon.ru

д.б.н., ведущий научный сотрудник научно-исследовательской лаборатории молекулярной кардиологии ФГБУ Северо-Западный федеральный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова; ведущий научный сотрудник лаборатории молекулярной микробиологии ФБУН НИИ эпидемиологии и микробиологии имени Пастера

Россия

Список литературы

  1. Дмитриев А.В. Регуляция транскрипции генов у стрептококков групп А и В // Медицинский академический журнал. 2010. T. 10, № 4. С. 256–266. [Dmitriev A.V. Regulation of gene transcription in group A and B streptococci. Meditsinskii akademicheskii zhurnal = Medical Academical Journal, 2010, vol. 10, no. 4, pp. 256–266. (In Russ.)]
  2. Дмитриев А.В., Chaussee M.S. Зависимость свойств Streptococcus pyogenes от уровня транскрипции гена rgg // Медицинский академический журнал. 2013. Т. 13, № 3. С. 114–119. [Dmitriev A.V., Chaussee M.S. Dependence of Streptococcus pyogenes properties from the rgg gene transcriptional level. Meditsinskii akademicheskii zhurnal = Medical Academical Journal, 2013, vol. 13, no. 3, pp. 114–119. (In Russ.)]
  3. Дмитриев А.В., Рождественская А.С., Зуткис А.А., Тотолян А.А. Направленная регуляция патогенных свойств стрептококков // Медицинский академический журнал. 2009. Т. 9, № 4. С. 50–58. [Dmitriev A.V., Rozhdestvenskaya A.S., Zutkis A.A., Totolian A.A. Targeted regulation of pathogenic properties in streptococci. Meditsinskii akademicheskii zhurnal = Medical Academical Journal, 2009, vol. 9, no. 4, pp. 50–58. (In Russ.)]
  4. Зуткис А.А., Мильман Б.Л., Дмитриев А.В. Роль гена mutR в метаболизме и вирулентности штаммов Streptococcus pyogenes генотипа emm12 // Инфекция и иммунитет. 2014, Т. 4, № 4. С. 339–346. [Zutkis A.A., Milman B.L., Dmitriev A.V. The role of mutR gene in metabolism and virulence of emm12 genotype Streptococcus pyogenes strains. Infektsiya i immunitet = Russian Journal of Infection and Immunity, 2014, vol. 4, no. 4, pp. 339–346. doi: 10.15789/2220-7619-2014-4-339-346 (In Russ.)]
  5. Рождественская А.С., Дмитриев А.В., Грабовская К.Б., Тотолян А.А. Инактивация гена регулятора транскрипции Rgg изменяет экспрессию секретируемых факторов патогенности и вирулентность Streptococcus pyogenes // Медицинский академический журнал. 2008. T. 8, № 2. C. 21–27. [Rozhdestvenskaya A.S., Dmitriyev A.V., Grabovskaya K.B., Totolian A.A. Inactivation of the transcription regulator gene Rgg leads to changes in the expression of secreted pathogenicity factors and the virulence of Streptococcus. Meditsinskii akademicheskii zhurnal = Medical Academical Journal, 2008, vol. 8, no. 2, pp. 21–27. (In Russ.)]
  6. Aggarwal C., Jimenez J.C., Nanavati D., Federle M.J. Multiple length peptide-pheromone variants produced by Streptococcus pyogenes directly bind Rgg proteins to confer transcriptional regulation. J. Biol. Chem., 2014, vol. 289, no. 32, pp. 22427–22436. doi: 10.1074/jbc.M114.583989
  7. Anbalagan S., Dmitriev A., McShan W.M., Dunman P.M., Chaussee M.S. Growth phase-dependent modulation of Rgg binding specificity in Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol., 2012, vol. 194, no. 15, pp. 3961–3971. doi: 10.1128/JB.06709-11
  8. Anbalagan S., McShan W.M., Dunman P.M., Chaussee M.S. Identification of Rgg binding sites in the Streptococcus pyogenes chromosome. J. Bacteriol., 2011, vol. 193, no. 18, pp. 4933–4942. doi: 10.1128/JB.00429-11
  9. Anbalagan S., Chaussee M.S. Transcriptional regulation of a bacteriophage encoded extracellular DNase (Spd-3) by Rgg in Streptococcus pyogenes. PLoS One, 2013, vol. 8, no. 4:e61312. doi: 10.1371/journal.pone.0061312
  10. Balleza E., López-Bojorquez L.N., Martínez-Antonio A., Resendis-Antonio O., Lozada-Chávez I., Balderas-Martínez Y.I., Encarnación S., Collado-Vides J. Regulation by transcription factors in bacteria: beyond description. FEMS Microbiol. Rev., 2009, vol. 33, no. 1, pp. 133–151. doi: 10.1111/j.1574-6976.2008.00145.x
  11. Beres S., Sylva G.L., Barbian K.D., Lei B., Hoff J.S., Mammarella N.D., Liu M.Y., Smoot J.C., Porcella S.F., Parkins L.D., Campbell D.S., Smith T.M., McCormick J.K., Leung D.Y., Schlievert P.M., Musser J.M. Genome sequence of a serotype M3 strain of group A Streptococcus: phage-encoded toxins, the high-virulence phenotype, and clone emergence. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2002, vol. 99, no. 15, pp. 10078–10083. doi: 10.1073/pnas.152298499
  12. Beres S.B., Carroll R.K., Shea P.R., Sitkiewicz I., Martinez-Gutierrez J.C., Low D.E., McGeer A., Willey B.M., Green K., Tyrrell G.J., Goldman T.D., Feldgarden M., Birren B.W., Fofanov Y., Boos J., Wheaton W.D., Honisch C., Musser J.M. Molecular complexity of successive bacterial epidemics deconvoluted by comparative pathogenomics. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2010, vol. 107, no. 9, pp. 4371–4376. doi: 10.1073/pnas.0911295107
  13. Beres S.B., Richter E.W., Nagiec M.J., Sumby P., Porcella S.F., DeLeo F.R., Musser J.M. Molecular genetic anatomy of interand intraserotype variation in the human bacterial pathogen group A Streptococcus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2006, vol. 103, no. 18, pp. 7059–7064. doi: 10.1073/pnas.0510279103
  14. Bortoni M.E., Terra V.S., Hinds J., Andrew P.W., Yesilkaya H. The pneumococcal response to oxidative stress includes a role for Rgg. Microbiology, 2009, no. 155, pt. 12, pp. 4123–4134. doi: 10.1099/mic.0.028282-0
  15. Carroll R., Shelburne S.A. 3rd, Olsen R.J., Suber B., Sahasrabhojane P., Kumaraswami M., Beres S.B., Shea P.R., Flores A.R., Musser J.M. Naturally occurring single amino acid replacements in a regulatory protein alter streptococcal gene expression and virulence in mice. J. Clin. Invest., 2011, vol. 121, no. 5, pp. 1956–1968. doi: 10.1172/JCI45169
  16. Chang J.C., LaSarre B., Jimenez J.C., Aggarwal C., Federle M.J. Two group A streptococcal peptide pheromones act through opposing Rgg regulators to control biofilm development. PLoS Pathog., 2011, vol. 7, no. 8:e1002190. doi: 10.1371/journal.ppat.1002190
  17. Chaussee M.S., Watson R.O., Smoot J.C., Musser J.M. Identification of Rgg-regulated exoproteins of Streptococcus pyogenes. Infect. Immun., 2001, vol. 69, no. 2, pp. 822–831. doi: 10.1128/IAI.69.2.822-831.2001
  18. Chaussee M.S., Somerville G.A., Reitzer L., Musser J.M. Rgg coordinates virulence factor synthesis and metabolism in Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol., 2003, vol. 185, no. 20, pp. 6016–6024. doi: 10.1128/JB.185.20.6016-6024.2003
  19. Chaussee M.S., Sylva G.L., Sturdevant D.E., Smoot L.M., Graham M.R., Watson R.O., Musser J.M. Rgg influences the expression of multiple regulatory loci to coregulate virulence factor expression in Streptococcus pyogenes. Infect. Immun., 2002, vol. 70, no. 2, pp. 762–770. doi: 10.1128/IAI.70.2.762-770.2002
  20. Chaussee M.A., Callegari E.A., Chaussee M.S. Rgg regulates growth phase-dependent expression of proteins associated with secondary metabolism and stress in Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol., 2004, vol. 186, no. 21, pp. 7091–7099. doi: 10.1128/JB.186.21.7091-7099.2004
  21. Dmitriev A.V., McDowell E.J., Chaussee M.S. Interand intraserotypic variation in the Streptococcus pyogenes Rgg regulon. FEMS Microbiol. Lett., 2008, vol. 284, no. 1, pp. 43–51. doi: 10.1111/j.1574-6968.2008.01171.x
  22. Dmitriev A.V., McDowell E.J., Kappeler K.V., Chaussee M.A., Rieck L.D., Chaussee M.S. The Rgg regulator of Streptococcus pyogenes influences utilization of nonglucose carbohydrates, prophage induction, and expression of the NAD-glycohydrolase virulence operon. J. Bacteriol., 2006, vol. 188, no. 20, pp. 7230–7241. doi: 10.1128/JB.00877-06
  23. Engleberg N.C., Heath A., Miller A., Rivera C., DiRita V.J. Spontaneous mutations in the CsrRS two-component regulatory system of Streptococcus pyogenes result in enhanced virulence in a murine model of skin and soft tissue infection. J. Infect. Dis., 2001, vol. 183, no. 7, pp. 1043–1054. doi: 10.1086/319291
  24. Fernandez A., Thibessard A., Borges F., Gintz B., Decaris B., Leblond-Bourget N. Characterization of oxidative stress-resistant mutants of Streptococcus thermophilus CNRZ368. Arch. Microbiol., 2004, vol. 182, no. 5, pp. 364–372. doi: 10.1007/s00203-004-0712-2
  25. Fernandez A., Borges F., Gintz B., Decaris B., Leblond-Bourget N. The rggC locus, with a frameshift mutation, is involved in oxidative stress response by Streptococcus thermophilus. Arch. Microbiol, 2006, vol. 186, no. 3, pp. 161–169. doi: 10.1007/s00203-006-0130-8
  26. Fontaine L., Boutry C., de Frahan M.H., Delplace B., Fremaux C., Horvath P., Boyaval P., Hols P. A novel pheromone quorumsensing system controls the development of natural competence in Streptococcus thermophilus and Streptococcus salivarius. J. Bacteriol., 2010, vol. 192, no. 5, pp. 1444–1454. doi: 10.1128/JB.01251-09
  27. Fujiwara T., Hoshino T., Ooshima T., Sobue S., Hamada S. Purification, characterization, and molecular analysis of the gene encoding glucosyltransferase from Streptococcus oralis. Infect. Immun., 2000, vol. 68, no. 5, pp. 2475–2483. doi: 10.1128/IAI.68.5.2475-2483.2000
  28. Green N.M., Zhang S., Porcella S.F., Nagiec M.J., Barbian K.D., Beres S.B., LeFebvre R.B., Musser J.M. Genome sequence of a serotype M28 strain of group A streptococcus: potential new insights into puerperal sepsis and bacterial disease specificity. J. Infect. Dis., 2005, vol. 192, no. 5, pp. 760–770. doi: 10.1086/430618
  29. Herbert M.A., Beveridge C.J., McCormick D., Aten E., Jones N., Snyder L.A., Saunders N.J. Genetic islands of Streptococcus agalactiae strains NEM316 and 2603VR and their presence in other Group B streptococcal strains. BMC Microbiol., 2005, 5:31. doi: 10.1186/1471-2180-5-31
  30. Hollands A., Aziz R.K., Kansal R., Kotb M., Nizet V., Walker M.J. A naturally occurring mutation in ropB suppresses SpeB expression and reduces M1T1 group A streptococcal systemic virulence. PLoS One, 2008, vol. 3, no. 12, e4102. doi: 10.1371/journal.pone.0004102
  31. Hondorp E.R., McIver K.S. The Mga virulence regulon: infection where the grass is greener. Mol. Microbiol., 2007, vol. 66, no. 5, pp. 1056–1065. doi: 10.1111/j.1365-2958.2007.06006.x
  32. Ibrahim M., Nicolas P., Bessières P., Bolotin A., Monnet V., Gardan R. A genome-wide survey of short coding sequences in streptococci. Microbiology, 2007, vol. 153, pt. 11, pp. 3631–3644. doi: 10.1099/mic.0.2007/006205-0
  33. Ikebe T., Ato M., Matsumura T., Hasegawa H., Sata T., Kobayashi K., Watanabe H. Highly frequent mutations in negative regulators of multiple virulence genes in group A streptococcal toxic shock syndrome isolates. PLoS Pathog., 2010, vol. 6, no. 4, e1000832. doi: 10.1371/journal.ppat.1000832
  34. Kappeler K.V., Anbalagan S., Dmitriev A.V., McDowell E.J., Neely M.N., Chaussee M.S. A naturally occurring Rgg variant in serotype M3 Streptococcus pyogenes does not activate speB expression due to altered specificity of DNA binding. Infect. Immun., 2009, vol. 77, no. 12, pp. 5411–5417. doi: 10.1128/IAI.00373-09
  35. Loughman J.A., Caparon M.G. A novel adaptation of aldolase regulates virulence in Streptococcus pyogenes. Embo J., 2006, vol. 25, no. 22, pp. 5414–5422. doi: 10.1038/sj.emboj.7601393
  36. Loughman J.A., Caparon M.G. Contribution of invariant residues to the function of Rgg family transcription regulators. J. Bacteriol., 2007, vol. 189, no. 2, pp. 650–655. doi: 10.1128/JB.01437-06
  37. Loughman J.A., Caparon M. Regulation of SpeB in Streptococcus pyogenes by pH and NaCl: a model for in vivo gene expression. J. Bacteriol., 2006, vol. 188, no. 2, pp. 399–408. doi: 10.1128/JB.188.2.399-408.2006
  38. Lyon W., Gibson C.M., Caparon M.G. A role for trigger factor and an rgg-like regulator in the transcription, secretion and processing of the cysteine proteinase of Streptococcus pyogenes. EMBO J., 1998, vol. 17, no. 21, pp. 6263–6275. doi: 10.1093/emboj/17.21.6263
  39. Merritt J., Kreth J., Shi W., Qi F. LuxS controls bacteriocin production in Streptococcus mutans through a novel regulatory component. Mol. Microbiol., 2005, vol. 57, no. 4, pp. 960–969. doi: 10.1111/j.1365-2958.2005.04733.x
  40. Nakagawa I., Kurokawa K., Yamashita A., Nakata M., Tomiyasu Y., Okahashi N., Kawabata S., Yamazaki K., Shiba T., Yasunaga T., Hayashi H., Hattori M., Hamada S. Genome sequence of an M3 strain of Streptococcus pyogenes reveals a largescale genomic rearrangement in invasive strains and new insights into phage evolution. Genome Res., 2003, vol. 13, pp. 1042–1055. doi: 10.1101/gr.1096703
  41. Parashar V., Aggarwal C., Federle M.J., Neiditch M.B. Rgg protein structure-function and inhibition by cyclic peptide compounds. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2015, vol. 112, no. 16, pp. 5177–5182. doi: 10.1073/pnas.1500357112
  42. Paterson G.K., Blue C.E., Mitchell T.J. Role of two-component systems in the virulence of Streptococcus pneumoniae. J. Med. Microbiol., 2006, vol. 55, pt. 4, pp. 355–363.
  43. Pérez-Pascual D., Gaudu P., Fleuchot B., Besset C., Rosinski-Chupin I., Guillot A., Monnet V., Gardan R. RovS and its associated signaling peptide form a cell-to-cell communication system required for Streptococcus agalactiae pathogenesis. MBio, 2015, vol. 6, no. 1, e02306-14. doi: 10.1128/mBio.02306-14
  44. Pulliainen A.T., Hytönen J., Haataja S., Finne J. Deficiency of the Rgg regulator promotes H2O2 resistance, AhpCF-mediated H2O2 decomposition, and virulence in Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol., 2008, vol. 190, no. 9, pp. 3225–3235. doi: 10.1128/JB.01843-07
  45. Qi F., Chen P., Caufield P.W. Purification of mutacin III from group III Streptococcus mutans UA787 and genetic analyses of mutacin III biosynthesis genes. Appl. Environ. Microbiol., 1999, vol. 65, no. 9, pp. 3880–3887.
  46. Rawlinson E.L., Nes I.F., Skaugen M. Identification of the DNA-binding site of the Rgg-like regulator LasX within the lactocin S promoter region. Microbiology, 2005, vol. 151, pt. 3, pp. 813–823. doi: 10.1099/mic.0.27364-0
  47. Sanders J.W., Leenhouts K., Burghoorn J., Brands J.R., Venema G., Kok J. A chloride-inducible acid resistance mechanism in Lactococcus lactis and its regulation. Mol. Microbiol., 1998, vol. 27, no. 2, pp. 299–310. doi: 10.1046/j.1365-2958.1998.00676.x
  48. Samen U.M., Eikmanns B.J., Reinscheid D.J. The transcriptional regulator RovS controls the attachment of Streptococcus agalactiae to human epithelial cells and the expression of virulence genes. Infect. Immun., 2006, vol. 74, no. 10, pp. 5625–5635. doi: 10.1128/IAI.00667-06
  49. Smoot J., Barbian K.D., Van Gompel J.J., Smoot L.M., Chaussee M.S., Sylva G.L., Sturdevant D.E., Ricklefs S.M., Porcella S.F., Parkins L.D., Beres S.B., Campbell D.S., Smith T.M., Zhang Q., Kapur V., Daly J.A., Veasy L.G., Musser J.M. Genome sequence and comparative microarray analysis of serotype M18 group A Streptococcus strains associated with acute rheumatic fever outbreaks. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2002, vol. 99, no. 7, pp. 4668–4673. doi: 10.1073/pnas.062526099
  50. Tettelin H., Masignani V., Cieslewicz M.J., Donati C., Medini D., Ward N.L., Angiuoli S.V., Crabtree J., Jones A.L., Durkin A.S., Deboy R.T., Davidsen T.M., Mora M., Scarselli M., Margarit. y Ros. I., Peterson J.D., Hauser C.R., Sundaram J.P., Nelson W.C., Madupu R., Brinkac L.M., Dodson R.J., Rosovitz M.J., Sullivan S.A., Daugherty S.C., Haft D.H., Selengut J., Gwinn M.L., Zhou L., Zafar N., Khouri H., Radune D., Dimitrov G., Watkins K., O’Connor K.J., Smith S., Utterback T.R., White O., Rubens C.E., Grandi G., Madoff L.C., Kasper D.L., Telford J.L., Wessels M.R., Rappuoli R., Fraser C.M. Genome analysis of multiple pathogenic isolates of Streptococcus agalactiae: implications for the microbial “pan-genome”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2005, vol. 102, no. 39, pp. 13950–13955. doi: 10.1073/pnas.0506758102
  51. Vahling C.M., McIver K.S. Identification of residues responsible for the defective virulence gene regulator Mga produced by a natural mutant of Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol., 2005, vol. 187, no. 17, pp. 5955–5966. doi: 10.1128/JB.187.17.5955-5966.2005
  52. Vickerman M.M., Wang M., Baker L.J. An amino acid change near the carboxyl terminus of the Streptococcus gordonii regulatory protein Rgg affects its abilities to bind DNA and influence expression of the glucosyltransferase gene gtfG. Microbiology, 2003, vol. 149, pt. 2, pp. 399–406. doi: 10.1099/mic.0.25983-0
  53. Vickerman M.M., Minick P.E., Mather N.M. Characterization of the Streptococcus gordonii chromosomal region immediately downstream of the glucosyltransferase gene. Microbiology, 2001, vol. 147, iss. 11, pp. 3061–3070. doi: 10.1099/00221287-147-11-3061
  54. Vickerman M.M., Minick P.E. Genetic analysis of the rgg-gtfG junctional region and its role in Streptococcus gordonii glucosyltransferase activity. Infect. Immun., 2002, vol. 70, no. 4, pp. 1703–1714. doi: 10.1128/IAI.70.4.1703-1714.2002
  55. Vickerman M.M., Iobst S., Jesionowski A.M., Gill S.R. Genome-wide transcriptional changes in Streptococcus gordonii in response to competence signaling peptide. J. Bacteriol., 2007, vol. 189, no. 21, pp. 7799–7807. doi: 10.1128/JB.01023-07
  56. Xu P., Alves J.M., Kitten T., Brown A., Chen Z., Ozaki L.S., Manque P., Ge X., Serrano M.G., Puiu D., Hendricks S., Wang Y., Chaplin M.D., Akan D., Paik S., Peterson D.L., Macrina F.L., Buck G.A. Genome of the opportunistic pathogen Streptococcus sanguinis. J. Bacteriol., 2007, vol. 189, no. 8, pp. 3166–3175. doi: 10.1128/JB.01808-06
  57. Zheng F., Ji H., Cao M., Wang C., Feng Y., Li M., Pan X., Wang J., Qin Y., Hu F., Tang J. Contribution of the Rgg transcription regulator to metabolism and virulence of Streptococcus suis serotype 2. Infect. Immun., 2011, vol. 79, no. 3, pp. 1319–1328. doi: 10.1128/IAI.00193-10
  58. Zutkis A.A., Anbalagan S., Chaussee M.S., Dmitriev A.V. Inactivation of the Rgg2 transcriptional regulator ablates the virulence of Streptococcus pyogenes. PLoS One, 2014, vol. 9, no. 12, e114784. doi: 10.1371/journal.pone.0114784

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Дмитриев А.В., Шосси М.C., Калинина О.В., 2015

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».