INFLAMMASOMES AND INFLAMMATION

Cover Page

Cite item

Full Text

Abstract

The formation of multimolecular complex: inflammasome is a platform for caspases’ activation, which process proinflammatory cytokines into biologically active forms (IL­1 and IL­18). Their secretion initiate and maintain the inflammation. Inflammasome activation is able to trigger the pyroptosis in the infected host cells in order to eliminate microbial pathogens.

About the authors

F. Yu. Garib

Russian Medical Academy of Сontinuing Professional Education; M. V. Lomonosov Moscow State University; I.M. Sechenov First Moscow State Medical University

Author for correspondence.
Email: fgarib@yandex.ru

PhD, MD (Medicine), professor, the Department of Immunology; Biological Faculty, the Department of Immunology, Professor; Professor the Department of Clinical Immunology and Allergolody

125993, Moscow, Barrikadnay str., 2/1, 1

Russian Federation

A. P. Rizopulu

The State Duma of Russian Federation

Email: fake@neicon.ru

PhD, MD (Biology)

Moscow

Russian Federation

References

  1. Janewey C. A., Jr Frontiers of the immune system. Nature, 1988, 333, 804.
  2. Medzhitov R. in Fundamental Immunol (Paul, W.E., ed.), Lippincott Williams and Wilkins 2008, pp. 427-450.
  3. Kumar H., Kawai T., Akira S. Pathogen recognition in the innate immune response. Biochem. J. 2009, 420, 1-16.
  4. Janeway’s immunobiology, 9 th edition (Murphy, K.; Weaver, C. eds.), New York, NY: Garland Science/ Taylor & Francis Group, LLC, Edition/Format, 2017, pp 35-54.
  5. Matzinger P. The danger model: a renewed sense of self. Science, 2002, 296, 301-305.
  6. Takeuchi O., Akira S. Pattern recognition receptors and inflammation. Cell 2010, 140, 805-820.
  7. Kanneganti T. D., Lamkanfi M., Nunez G. Intracellular NOD-like receptors in host defense and disease. Immunity 2007, 27, 549-559.
  8. Schroder K., Tschopp J. The inflammasomes. Cell 2010, 140(6), 821-832.
  9. Недоспасов С. А. Врожденный иммунитет и его механизмы, Москва, Научный мир, 2012, 21-23.
  10. Martinon F., Burns K., Tschopp J. The inflammasome: a molecular platform triggering activation of inflammatory caspases and processing of proILbeta. Mol. Cell. 2002, 10, 2, 417-426.
  11. Martinon F., Mayor A., Tschopp J. The inflammasomes: guardians of the body. Annu. Rev. Immunol. 2009, 27, 229-265.
  12. Alnemri E. S. Sensing cytoplasmic danger signals by the inflammasome. J. Clin. Immunol. 2010, 30, 4, 512-519.
  13. Franchi L., Amer A., Body-Malapel M., Kanneganti T. D., Ozören N., Jagirdar R., Inohara N., Vandenabeele P., Bertin J., Coyle A., Grant E. P., Núñez G. Cytosolic flagellin requires Ipaf for activation of caspase-1 and interleukin 1b in salmonella-infected macrophages. Nat. Immunol. 2006, 7, 6, 576-582.
  14. Callus B. A., Vaux D. L. Caspase inhibitors: viral, cellular and chemical. Cell death and differentiation 2007, 14, 73-78.
  15. Ulland T. K., Ferguson P. J., Sutterwala F. S. Evasion of inflammasome activation by microbial pathogens. The Journal of Clinical Investigation 2015, 125, 2, 469-477. doi: 10.1172/JCI75254.
  16. Elinav E., Strowig T., Kau A. L., Henao-Mejia J., Thaiss C. A., Booth C. J., Peaper D. R., Bertin J., Eisenbarth S. C., Gordon J. I., Flavell R. A. NLRP6 inflammasome regulates colonic microbial ecology and risk for colitis. Cell 2011, 145(5), 745-757. doi: 10.1016/j.cell.2011.04.022. Epub 2011 May 12.
  17. Khare S., Dorfleutner, A., Bryan N. B., Yun C., Radian A. D., de Almeida L., Rojanasakul Y., Stehlik C. An NLRP7-containing inflammasome mediates recognition of microbial lipopeptides in human macrophages. Immunity 2012, 36(3), 464-476. doi: 10.1016/j.immuni.2012.02.001. Epub 2012 Feb 21.
  18. Poeck H., Bscheider M., Gross O., Finger K., Roth S., Rebsamen M., Hannesschläger N., Schlee M., Rothenfusser S., Barchet W., Kato H., Akira S., Inoue S., Endres S., Peschel C., Hartmann G., Hornung V., Ruland J. Recognition of RNA virus by RIG-I results in activation of CARD 9 and inflammasome signaling for interleukin 1β production. Nat Immunol. 2010, 11(1), 63-69. doi: 10.1038/ni.1824.
  19. Petrilli V., Papin S., Dostert C., Mayor A., Martinon F., Tschopp J. Activation of the NALP3 inflammasome is triggered by low intracellular potassium concentration. Cell. Death Differ. 2007, 14, 9, 1583-1589.
  20. Faustin B., Lartigue L., Bruey J. M., Luciano F., Sergienko E., Bailly-Maitre B., Volkmann N., Hanein D., Rouiller I., Reed J. C. Reconstituted NALP1 inflammasome reveals two-stepmechanismofcaspase-1 activation. Mol. Cell 2007, 25, 5, 713-724.
  21. Vladimer G. I., Marty-Roix R., Ghosh S., Weng D., Lien E. Inflammasomes and host defenses against bacterial infections. Curr Opin Microbiol. 2013, 16(1), 23-31.
  22. Lupfer C., Kanneganti T. D. The expanding role of NLRs in antiviral immunity. Immunol Rev. 2013, 255(1), 13-24.
  23. Joly S., Sutterwala F. S. Fungal pathogen recognition by the NLRP3 inflammasome. Virulence 2010, 1(4), 276-280.
  24. Clay G. M., Sutterwala F. S., Wilson M. E. NLR proteins parasitic disease. Immunol Res. 2014, 59(1-3), 142-152.
  25. Kanneganti T. D., Ozoren N., Body-Malapel M. Amer A., Park J. H., Franchi L., Whitfield J., Barchet W., Colonna M., Vandenabeele P., Bertin J., Coyle A., Grant E. P., Akira S., Nunez G. Bacterial RNA and small antiviral compounds activate caspase-1 through cryopyrin/Nalp3. Nature 2006, 440(7081), 233-236.
  26. Allen I. C., Scull M. A., Moore C. B., Holl E. K., Mcelvania-Tekippe E., Taxman D. J., Guthrie E. H., Pickles R. J., Ting J. P. The NLRP3 inflammasome mediates in vivo innate immunity to influenza A virus through recognition of viral RNA. Immunity 2009, 30, 556-565.
  27. Ghiringhelli F., Apetoh L., Tesniere A., Aymeric L., Ma Y., Ortiz C., Vermaelen K., Panaretakis T., Mignot G., Ullrich E., Perfettini J. L., Schlemmer F., Tasdemir E., Uhl M., Génin P., Civas A., Ryffel B., Kanellopoulos J., Tschopp J., André F., Lidereau R., McLaughlin N.M., Haynes N. M., Smyth M. J., Kroemer G., Zitvogel L. Activation of the NLRP3 inflammasome in dendritic cells induces IL-1beta-dependent adaptive immunity against tumors. Nat Med 2009, 15(10), 1170-1178. doi: 10.1038/nm.2028. Epub 2009 Sep 20.
  28. Sutterwala F. S., Haasken S., Cassel S. L. Mechanism of NLRP3 inflammasome activation. Ann NYAcad Sci. 2014, 1319(1), 82-95.
  29. Nakahira K., Haspel J. A., Rathinam V. A., Lee S. J., Dolinay T., Lam H. C., Englert J. A., Rabinovitch M., Cernadas M., Kim H. P., Fitzgerald K. A., Ryter S. W., Choi A. M. Autophagy proteins regulate innate immune responses by inhibiting the release of mitochondrial DNA mediated by the NALP3 inflammasome. Nat Immunol. 2011, 12, 222-230.
  30. Besnard A. G., Guillou N., Tschopp J., Erard F., Couillin I., Iwakura Y., Quesniaux V., Ryffel B., Togbe D. NLRP3 inflammasome is required in murine asthma in the absence of aluminum adjuvant. Allergy 2011, 66, 1047-1057.
  31. Thomas P. G., Dash P., Aldridge Jr, J.R., Ellebedy A. H., C. Reynolds, Funk, A.J., Martin W. J., Lamkanfi M., Webby R. J., Boyd K. L., Doherty P. C., Kanneganti T. D. The intracellular sensor NLRP3 mediates key innate and healing responses to influenza A virus via the regulation of caspase-1. Immunity 2009, 30, 4, 566-575. doi: 10.1016/j.immuni.2009.02.006. Epub 2009 Apr 9.
  32. Gong Y. N., Shao F. Sensing bacterial infections by NAIP receptorsin NLRC 4 inflammasome activation, Protein Cell 2012, 3(2), 98-105.
  33. Miao E. A., Warren S. E. Innate Immune Detectionof Bacterial Virulence Factors ViatheNLRC 4 Inflammasome. J. Clin. Immunol. 2010, 30, 4, 502-506.
  34. Lamkanfi M., Dixit V. M. Mechanisms and functions of inflammasomes, Cell 2014, 157(5), 1013-1022.
  35. Schattgen S. A., Fitzgerald K. A. The PYHIN protein family as mediators of host defenses. Immunol Rev. 2011, 243(1), 109-118.
  36. Man S. M., Karki R., Kanneganti T. D. AIM2 inflammasome in infection, cancer, and autoimmunity: Role in DNA sensing, inflammation, and innate immunity. Eur. J. Immunol. 2016, 46, 2, 269-280. doi: 10.1002/eji.201545839.
  37. Arend W. P., Palmer G., Gabay C. IL-1, IL-18, and IL-33 families of cytokines. Immunol Rev. 2008, 223, 20-38. doi: 10.1111/j.1600-065X.2008.00624.
  38. Miao E. A., Leaf I. A., Treuting P. M., Mao D. P., Dors M., Sarkar A., Warren S. E., Wewers M. D., Aderem A. Caspase-1-induced pyroptosisis an innate immune effector mechanism against intracellular bacteria. Nat. Immunol. 2010, 11, 1136-1142.
  39. Gu Y. Kuida K., Tsutsui H., Ku G., Hsiao K., Fleming M. A., Hayashi N., Higashino K., Okamura H., Nakanishi K., Kurimoto M., Tanimoto T., Flavell R. A., Sato V., Harding M. W., Livingston D. J., Su M. S. Activation of interferon-ginducing factormediated by interleukin-1b converting enzyme. Science 1997, 275(5297), 206-209.
  40. Ghayur T., Banerjee S., Hugunin M., Butler D., Herzog L., Carter A., Quintal L., Sekut L., Talanian R., Paskind M., Wong W., Kamen R., Tracey D., Allen H. Caspase-1 processes IFN-gamma-inducing factor and regulates LPS-induced IFN-gamma production. Nature, 1997, 386(6625), 619-623.
  41. Dinarello C. A. Immunological and inflammatory functions of theinterleukin-1 family. Annu. Rev. Immunol. 2009, 27, 519-550.
  42. Weaver C. T., Harrington L. E., Mangan P. R., Gavrieli M., Murphy K. M. Th17: an effector CD 4 T cell lineage with regulatory T cell ties. Immunity 2006, 24,677-688.
  43. Harrington L. E., Hatton R.D, Mangan P. R., Turner H., Murphy T. L., Murphy K. M., Weaver C. T. Interleukin 17-producing CD4 + effector T cells develop via a lineage distinct from the T helper type 1 and 2 lineages. Nat. Immunol. 2005, 6, 1123-1132.
  44. Man S. M., Kanneganti T. D. Regulation of inflammasome activation. Immunol Rev. 2015, 265(1), 6-21. doi: 10.1111/imr.12296.
  45. Abdullah Z., Knolle P. A. Scaling of immune responses against intracellular bacterial infection. The EMBO J. 2014, 33 (20), 2283-2294.
  46. Guo H., Callaway J. B., Ting J. P. Inflammasomes: mechanism of action, role in disease, and therapeutics. Nat Med. 2015, 21(7), 677-687. doi: 10.1038/nm.3893. Epub 2015 Jun 29.
  47. Гариб Ф. Ю., Ризопулу А. П., Кучмий А. А., Гариб В. Ф. Инактивация инфламмасом патогенами регулирует воспаление. Биохимия 2016, 81, 11, 1578-1592.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML

Copyright (c) 2017 Garib F.Y., Rizopulu A.P.

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».