ВЛИЯНИЕ НОКАУТА ПАННЕКСИНА 1 НА СОКРАЩЕНИЕ АРТЕРИЙ БРЫЖЕЙКИ МЫШИ ПРИ ОБСТРУКТИВНОМ ХОЛЕСТАЗЕ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

При заболеваниях печени содержание паннексина 1 (Panx1) в ткани печени растет, а нокаут гена Panx1 оказывает протекторное влияние на развитие патологии. Изучена роль Panx1 в регуляции тонуса артерий брыжейки мыши при обструктивном холестазе (OX), вызванном перевязкой общего желчного протока длительностью 3 нед. В артериях мышей дикого типа экспрессия гена Panx1 при OX повышается, но сократительные реакции на агонист α1-адренорецепторов и АТФ остаются неизменными. В артериях мышей с нокаутом гена Panx1 ответы на эти воздействия при OX увеличиваются, также растет содержание мРНК NTPDase 1. Такое влияние OX на артерии нокаутных мышей может быть связано с активацией Panx1-независимых путей секреции АТФ из клеток.

Об авторах

О. О Кирюхина

Институт проблем передачи информации им. А.А. Харкевича, Российская академия наук

Email: keyu@yandex.ru
Москва, Россия

М. Г Печкова

Институт проблем передачи информации им. А.А. Харкевича, Российская академия наук; Институт медико-биологических проблем, Российская академия наук

Email: kcyu@yandex.ru
Москва, Россия; Москва, Россия

О. С Тарасова

Институт медико-биологических проблем, Российская академия наук; Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Автор, ответственный за переписку.
Email: kcyu@yandex.ru
Москва, Россия; Москва, Россия

Список литературы

  1. Battulin N., Kovalzon V.M., Korablev A., Serova I., Kiryukhina O.O., Pechkova M.G., Bogotskoy K.A., Tarasova O.S., Panchin Y. Pannexin 1 transgenic mice: human diseases and sleep-wake function revision // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 10. P. 5269. doi: 10.3390/ijms22105269
  2. Banz Y, Beldi G, Wu Y, Atkinson B, Usheva A, Robson SC. CD39 is incorporated into plasma microparticles where it maintains functional properties and impacts endothelial activation // Br J Haematol. 2008. V.142 №4. P. 627–37. doi: 10.1111/j.1365-2141.2008.07230.x.
  3. Bao R., Shui X., Hou J., Li J., Deng X., Zhu X., Yang T. Adenosine and the adenosine A2A receptor agonist, CGS21680, upregulate CD39 and CD73 expression through E2F-1 and CREB in regulatory T cells isolated from septic mice // International Journal of Molecular Medicine. 2016. V. 38. № 3. P. 969–975. doi: 10.3892/ijmm.2016.2679.
  4. Billaud M., Chiu Y.H., Lohman A.W., Parpaite T., Butcher J.T., Mutchler S.M., DeLalio L.J., Artamonov M.V., Sandilos J.K., Best A.K., Somlyo A.V., Thompson R.J., Le T.H., Ravichandran K.S., Bayliss D.A., Isakson B.E. A molecular signature in the pannexin1 intracellular loop confers channel activation by the α1 adrenoreceptor in smooth muscle cells // Sci Signal. 2015. V. 8. № 364. P. ra17. doi: 10.1126/scisignal.2005824.
  5. Billaud M., Lohman A.W., Straub A.C., Looft-Wilson R., Johnstone S.R., Araj C.A., Best A.K., Chekeni F.B., Ravichandran K.S., Penuela S., Laird D.W., Isakson B.E. Pannexin 1 regulates α1-adrenergic receptor- mediated vasoconstriction // Circ Res. 2011. V. 109. № 1. P. 80–5. doi: 10.1161/CIRCRESAHA.110.237594.
  6. Bol M., Wang N., De Bock M., Wacquier B., Decrock E., Gadicherla A., Decaluwé K., Vanheel B., van Rijen H.V., Krysko D.V., Bultynck G., Dupont G., Van de Voorde J., Leybaert L. At the cross-point of connexins, calcium, and ATP: blocking hemichannels inhibits vasoconstriction of rat small mesenteric arteries // Cardiovasc Res. 2017 V. 113. № 2. P. 195–206. doi: 10.1093/cvr/cvw215.
  7. Bolognesi M., Di Pascoli M., Verardo A., Gatta A. Splanchnic vasodilation and hyperdynamic circulatory syndrome in cirrhosis // World J Gastroenterol. 2014. V. 20. № 10. P. 2555–63.
  8. Boyce A.K.J., Kim M.S., Wicki-Stordeur L.E., Swayne L.A. ATP stimulates pannexin 1 internalization to endosomal compartments // Biochemical Journal. 2015. V. 470. № 3. P.319–330. doi: 10.1042/BJ20141551.
  9. Boyce A.K.J., Swayne L.A. P2X7 receptor cross-talk regulates ATP-induced pannexin 1 internalization // Biochemical Journal. 2017. V. 474. № 13. P. 2133–2144. doi: 10.1042/BCJ20170257.
  10. Burnstock G. Purinergic regulation of vascular tone and remodeling // Autonomic & Autacoid Pharmacology. 2009. V. 29. № 3. P. 63–72. doi: 10.1111/j.1474-8673.2009.00435.x.
  11. Burnstock G. Purinergic signaling in the cardiovascular system // Circulation Research. 2017. V. 120. № 1. P. 207–228. doi: 10.1161/CIRCRESAHA.116.309726.
  12. Burnstock G. Purinergic signaling and endothelium // Current Vascular Pharmacology. 2016. V. 14. № 2. P. 130–145. doi: 10.2174/1570161114666151202204948.
  13. Burnstock G., Ralevic V. Purinergic signaling and blood vessels in health and disease // Pharmacological Reviews. 2013. V. 66. № 1. P. 102–192. doi: 10.1124/pr.113.008029.
  14. Crespo Yanguas S., da Silva T.C., Pereira I.V.A., Maes M., Willebrords J., Shestopalov V.I., Goes B.M., Sayuri Nogueira M., Alves de Castro I., Romualdo G.R., Barbisan L.F., Gijbels E., Yinken M., Cogliati B. Genetic ablation of pannexin1 counteracts liver fibrosis in a chemical, but not in a surgical mouse model // Arch Toxicol. 2018. V. 92. № 8. P. 2607–2627. doi: 10.1007/s00204-018-2255-3.
  15. Dahl G. ATP release through pannexon channels // Philosophical Transactions of the Royal Society B Biological Sciences. 2015. V. 370. № 1672. P. 20140191. doi: 10.1098/rstb.2014.0191
  16. DeLalio L.J., Keller A.S., Chen J., Boyce A.K.J., Artamonov M.V., Askew-Page H.R., Keller T.C.S. 4th, Johnstone S.R., Weaver R.B., Good M.E., Murphy S.A., Best A.K., Mintz E.L., Penuela S., Greenwood I.A., Machado R.F., Somlyo A.V., Swayne L.A., Minshall R.D., Isakson B.E. Interaction Between Pannexin 1 and Caveolin-1 in Smooth Muscle Can Regulate Blood Pressure // Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2018. V. 38. № 9. P. 2065–2078. doi: 10.1161/ATVBAHA.118.311290.
  17. Di Virgilio F., Sarti A.C., Coutinho-Silva R. Purinergic signaling, DAMPs, and inflammation // Am J Physiol Cell Physiol. 2020. V. 318. № 5. P. C832-C835. doi: 10.1152/ajpcell.00053.2020.
  18. Dunaway L.S., Billaud M., Macal E., Good M.E., Medina C.B., Lorenz U., Ravichandran K., Koval M., Isakson B.E. Amount of Pannexin 1 in Smooth Muscle Cells Regulates Sympathetic Nerve-Induced Vasoconstriction // Hypertension. 2023. V. 80 № 2. P. 416–425. doi: 10.1161/HYPERTENSIONAHA.122.20280.
  19. Fagoonee S., Armitano F., Manco M., Olivero M., Bizzaro F., Magagnotti C., Andolfo A., Mulascioco B., Forni M., Todeschi S., Tolosano E., Bocchietto E., Calogero R., Altruda F. Circulating Extracellular Vesicles Contain Liver-Derived RNA Species as Indicators of Severe Cholestasis-Induced Early Liver Fibrosis in Mice // Antioxid Redox Signal. 2022. V. 36. № 7–9. P. 480–504. doi: 10.1089/ars.2021.0023.
  20. Gaete P.S., Lillo M.A., Figueroa X.F. Functional role of connexins and pannexins in the interaction between vascular and nervous system // J Cell Physiol. 2014. V. 229. № 10. P. 1336–45. doi: 10.1002/jcp.24563.
  21. Gaynullina D., Tarasova O.S., Kiryukhina O.O., Shestopalov V.I., Panchin Y. Endothelial function is impaired in conduit arteries of pannexin1 knockout mice // Biol Direct. 2014. V. 9. P. 8. doi: 10.1186/1745-6150-9-8.
  22. Gaynullina D., Shestopalov V.I., Panchin Y., Tarasova O.S. Pannexin 1 facilitates arterial relaxation via an endothelium-derived hyperpolarization mechanism // FEBS Letters. 2015. V. 589. № 10. P. 1164–1170. doi: 10.1016/j.febslet.2015.03.018.
  23. Geerts A.M., Vanheule E., Praet M., Van Vlierberghe H., De Vos M., Colle I. Comparison of three research models of portal hypertension in mice: macroscopic, histological and portal pressure evaluation // Int J Exp Pathol. 2008. V. 89. № 4. P. 251–63. doi: 10.1111/j.1365-2613.2008.00597.x.
  24. Hu C.Q., Hou T., Xiang R., Li X., Li J., Wang T.T., Liu W.J., Hou S., Wang D., Zhao Q.H., Yu X.X., Xu M., Liu X.K., Chi Y.J., Yang J.C. PANX1-mediated ATP release confers FAM3A’s suppression effects on hepatic gluconeogenesis and lipogenesis // Mil Med Res. 2024. V. 11. № 1. P. 41. doi: 10.1186/s40779-024-00543-6.
  25. Kauffenstein G., Drouin A., Thorin-Trescases N., Bachelard H., Robaye B., D’Orléans-Juste P., Marceau F., Thorin E., Sévigny J. NTPDase1 (CD39) controls nucleotide-dependent vasoconstriction in mouse // Cardiovascular Research. 2010a. V. 85. № 1. P. 204–213. doi: 10.1093/cvr/cvp265.
  26. Kauffenstein G., Fürstenau C.R., D’Orléans-Juste P., Sévigny J. The ecto-nucleotidase NTPDase1 differentially regulates P2Y1 and P2Y2 receptor-dependent vasorelaxation // British Journal of Pharmacology. 2010b. V. 159. №3. Р. 576–585. doi: 10.1111/j.1476-5381.2009.00566.x.
  27. Kiryukhina O.O., Gaynullina D.K., Panchin Y.V., Shestopalov V.I., Tarasova O.S. Alterations of the purinergic regulation in mesenteric arteries of pannexin-1-knockout mice // Biochemistry (Moscow), Supplement Series A: Membrane and Cell Biology. 2018. V. 12. №1. Р. 62–69. doi: 10.1134/S1990747818010075
  28. Lazarowski E.R., Sesma J.I., Seminario-Vidal L., Kreda S.M. Molecular mechanisms of purine and pyrimidine nucleotide release // Adv Pharmacol. 2011. V. 61. Р. 221–61. doi: 10.1016/B978-0-12-385526-8.00008-4.
  29. Li S., Bjelobaba I., Yan Z., Kucka M., Tomić M., Stojilkovic S.S. Expression and roles of pannexins in ATP release in the pituitary gland // Endocrinology. 2011. V. 152. №6. Р. 2342–2352. doi: 10.1210/en.2010-1216.
  30. Locovei S., Wang J., Dahl G. Activation of pannexin 1 channels by ATP through P2Y receptors and by cytoplasmic calcium // FEBS Letters. 2006. V. 580. №1. Р. 239–244. doi: 10.1016/j.febslet.2005.12.004.
  31. Lohman A.W., Billaud M., Jackson B.E. Mechanisms of ATP release and signalling in the blood vessel wall // Cardiovascular Research. 2012. V. 95. №3. Р. 269–280. doi: 10.1093/cvr/cvs187.
  32. Moezi L., Dehpour A.R. Cardiovascular abnormalities in obstructive cholestasis: the possible mechanisms // Liver Int. 2013. V. 33. №1. Р. 7–15. doi: 10.1111/j.1478-3231.2012.02803.x.
  33. Mulvany M.J., Halpern W. Contractile properties of small arterial resistance vessels in spontaneously hypertensive and normotensive rats // Circ Res. 1977. V. 41. №1. Р. 19–26. doi: 10.1161/01.res.41.1.19.
  34. Panchin Y., Kelmanson I., Matz M., Lukyanov K., Usman N., Lukyanov S.A. Ubiquitous family of putative gap junction molecules // Current Biology. 2000. V. 10. №12. Р. R473–474. doi: 10.1016/s0960-9822(00)00576-5.
  35. Pelegrin P., Surprenant A. Pannexin-1 mediates large pore formation and interleukin-1beta release by the ATP-gated P2X7 receptor // EMBO J. 2006. V. 25. №21. Р. 5071–82. doi: 10.1038/sj.emboj.7601378.
  36. Qiu F., Dahl G. A permeant regulating its permeation pore: inhibition of pannexin 1 channels by ATP // American Journal of Physiology-Cell Physiology. 2009. V. 296. №2. Р. C250–C255. doi: 10.1152/ajpcell.00433.2008.
  37. Ralevic V., Dunn W.R. Purinergic transmission in blood vessels // Autonomic Neuroscience: Basic and Clinical. 2015. V. 191. Р. 48–66. doi: 10.1016/j.autneu.2015.04.007.
  38. Shao Q., Lindstrom K., Shi R., Kelly J., Schroeder A., Juusola J., Levine K.L., Esseltine J.L., Penuela S., Jackson M.F., Laird D.W. A germline variant in the PANX1 gene has reduced channel function and is associated with multisystem dysfunction // Journal of Biological Chemistry. 2016. V. 291. №24. Р. 12432–12443. doi: 10.1074/jbc.M116.717934.
  39. Sun X., Cárdenas A., Wu Y., Enjyōji K., Robson S.C. Vascular stasis, intestinal hemorrhage, and heightened vascular permeability complicate acute portal hypertension in cd39-null mice // Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2009. V. 297. №2. Р. G306–11. doi: 10.1152/ajpgi.90703.2008.
  40. Taruno A. ATP Release Channels // Int J Mol Sci. 2018. V. 19. №3. Р. 808. doi: 10.3390/ijms19030808.
  41. Velasquez S., Eugenin E.A. Role of Pannexin-1 hemichannels and purinergic receptors in the pathogenesis of human diseases // Front Physiol. 2014. V. 5. Р. 96. doi: 10.3389/fphys.2014.00096.
  42. Vial C., Evans R.J. P2X(1) receptor-deficient mice establish the native P2X receptor and a P2Y6-like receptor in arteries // Mol Pharmacol. 2002. V. 62. №6. Р. 1438–45. doi: 10.1124/mol.62.6.1438.
  43. Willebrords J., Maes M., Pereira I.V.A., da Silva T.C., Govoni V.M., Lopes V.V., Crespo Yanguas S., Shestopalov V.I., Nogueira M.S., de Castro I.A., Farhood A., Mañnaerts I., van Grunsven L., Akakpo J., Lebofsky M., Jaeschke H., Cogliati B., Vinken M. Protective effect of genetic deletion of pannexin1 in experimental mouse models of acute and chronic liver disease // Biochim Biophys Acta Mol Basis Dis. 2018. V. 1864. №3. P. 819–830. doi: 10.1016/j.bbadis.2017.12.013.
  44. Woehrle T., Yip L., Elkhal A., Sumi Y., Chen Y., Yao Y., Insel P.A., Junger W.G. Pannexin-1 hemichannel-mediated ATP release together with P2X1 and P2X4 receptors regulate T-cell activation at the immune synapse // Blood. 2010a. V. 116. №18. Р.3475–3485. doi: 10.1182/blood-2010-04-277707.
  45. Woehrle T., Yip L., Manohar M., Sumi Y., Yao Y., Chen Y., Junger W.G. Hypertonic stress regulates T cell function via pannexin-1 hemichannels and P2X receptors // Journal of Leukocyte Biology. 2010b. V. 88. №6. Р. 1181–1189. doi: 10.1189/jlb.0410211.
  46. Yegutkin G.G. Nucleotide- and nucleoside-converting ectoenzymes: Important modulators of purinergic signalling cascade // Biochim Biophys Acta. 2008. V. 1783. №5. Р. 673–694. doi: 10.1016/j.bbamcr.2008.01.024.
  47. Zhang M., Piskuric N.A., Vollmer C., Nurse C.A. P2Y2 receptor activation opens pannexin-1 channels in rat carotid body type II cells: potential role in amplifying the neurotransmitter ATP // Journal of Physiology. 2012. V. 590. №17. Р. 4335–4350. doi: 10.1113/jphysiol.2012.236265.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).