Особенности механизма транспорта протонов в ESR, ретинальном белке Exiguobacterium sibiricum

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Ретиналь-содержащие светочувствительные белки - родопсины - обнаружены у многих микроорганизмов. Интерес к ним во многом объясняется их ролью в запасании энергии света и фоторегуляции в микроорганизмах, а также перспективами использования в оптогенетике с целью контроля активности нейронов, в том числе для терапии различных заболеваний. Одним из представителей микробных родопсинов является ESR, ретинальный белок Exiguobacterium sibiricum. От гомологичных белков ESR отличает наличие остатка лизина (Lys96) в качестве донора протонов для основания Шиффа. Эта особенность, наряду с водородной связью акцептора протонов Asp85 с остатком His57, определяет его функциональные характеристики как протонного насоса. В обзоре рассматриваются результаты исследований ESR, проведенных с использованием различных методов, включая метод прямой электрометрии. Сравнение полученных данных с результатами определения пространственной структуры и с другими ретинальными белками позволяет сделать выводы о механизмах транспорта ионов водорода в молекуле ESR и подобных ретинальных белков.

Об авторах

Л. Е Петровская

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: lpetr65@yahoo.com
117997 Москва, Россия

С. А Силецкий

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

М. Д Мамедов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119991 Москва, Россия

Е. П Лукашев

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

119234 Москва, Россия

С. П Балашов

Университет Калифорнии

92697 Ирвайн CA, США

Д. А Долгих

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН;Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

117997 Москва, Россия;119234 Москва, Россия

М. П Кирпичников

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН;Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

117997 Москва, Россия;119234 Москва, Россия

Список литературы

  1. Engelhard, M. (2022) Molecular Biology of Microbial Rhodopsins, in Rhodopsin: Methods and Protocols (Gordeliy, V., ed) Springer US, New York, NY, pp. 53-69, doi: 10.1007/978-1-0716-2329-9_2.
  2. Govorunova, E. G., Sineshchekov, O. A., Li, H., and Spudich, J. L. (2017) Microbial rhodopsins: diversity, mechanisms, and optogenetic applications, Annu. Rev. Biochem., 86, 845-872, doi: 10.1146/annurev-biochem-101910-144233.
  3. Rozenberg, A., Inoue, K., Kandori, H., and Béjà, O. (2021) Microbial rhodopsins: the last two decades, Annu. Rev. Microbiol., 75, 427-447, doi: 10.1146/annurev-micro-031721-020452.
  4. Gushchin, I., and Gordeliy, V. (2018) Microbial Rhodopsins, in Membrane Protein Complexes: Structure and Function (Harris, J. R., and Boekema, E. J., eds) Springer Singapore, Singapore. pp 19-56, doi: 10.1007/978-981-10-7757-9_2.
  5. Brown, L. S. (2022) Light-driven proton transfers and proton transport by microbial rhodopsins - A biophysical perspective, Biochim. Biophys. Acta Biomembranes, 1864, 183867, doi: 10.1016/j.bbamem.2022.183867.
  6. Kandori, H. (2020) Biophysics of rhodopsins and optogenetics, Biophys. Rev., 12, 355-361, doi: 10.1007/s12551-020-00645-0.
  7. Lanyi, J. K. (2006) Proton transfers in the bacteriorhodopsin photocycle, Biochim. Biophys. Acta, 1757, 1012-1018, doi: 10.1016/j.bbabio.2005.11.003.
  8. Skulachev, V. P., Bogachev, A. V., and Kasparinsky, F. O. (2013) Bacteriorhodopsin, in Principles of Bioenergetics, Springer-Verlag. Berlin, Heidelberg, pp. 139-156, doi: 10.1007/978-3-642-33430-6_6.
  9. Oesterhelt, D., and Stoeckenius, W. (1971) Rhodopsin-like protein from the purple membrane of Halobacterium halobium, Nat. New Biol., 233, 149-152, doi: 10.1038/newbio233149a0.
  10. Balashov, S. P. (2000) Protonation reactions and their coupling in bacteriorhodopsin, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1460, 75-94, doi: 10.1016/S0005-2728(00)00131-6.
  11. Neutze, R., Pebay-Peyroula, E., Edman, K., Royant, A., Navarro, J., and Landau, E. M. (2002) Bacteriorhodopsin: a high-resolution structural view of vectorial proton transport, Biochim. Biophys. Acta Biomembranes, 1565, 144-167, doi: 10.1016/S0005-2736(02)00566-7.
  12. Luecke, H., Schobert, B., Richter, H.-T., Cartailler, J.-P., and Lanyi, J. K. (1999) Structural changes in bacteriorhodopsin during ion transport at 2 angstrom resolution, Science, 286, 255-260, doi: 10.1126/science.286.5438.255.
  13. Nango, E., Royant, A., Kubo, M., Nakane, T., Wickstrand, C., Kimura, T., Tanaka, T., Tono, K., Song, C., Tanaka, R., Arima, T., Yamashita, A., Kobayashi, J., Hosaka, T., Mizohata, E., Nogly, P., Sugahara, M., et al. (2016) A three-dimensional movie of structural changes in bacteriorhodopsin, Science, 354, 1552-1557, doi: 10.1126/science.aah3497.
  14. Pushkarev, A., and Béjà, O. (2016) Functional metagenomic screen reveals new and diverse microbial rhodopsins, ISME J., 10, 2331-2335, doi: 10.1038/ismej.2016.7.
  15. Inoue, K. (2021) Diversity, Mechanism, and Optogenetic Application of Light-Driven Ion Pump Rhodopsins, in Optogenetics: Light-Sensing Proteins and Their Applications in Neuroscience and Beyond (Yawo, H., Kandori, H., Koizumi, A., and Kageyama, R., eds) Springer Singapore, Singapore, pp. 89-126, doi: 10.1007/978-981-15-8763-4_6.
  16. Bamann, C., Bamberg, E., Wachtveitl, J., and Glaubitz, C. (2014) Proteorhodopsin, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1837, 614-625, doi: 10.1016/j.bbabio.2013.09.010.
  17. Brown, L. S. (2014) Eubacterial rhodopsins - unique photosensors and diverse ion pumps, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1837, 553-561, doi: 10.1016/j.bbabio.2013.05.006.
  18. Bergo, V. B., Sineshchekov, O. A., Kralj, J. M., Partha, R., Spudich, E. N., Rothschild, K. J., and Spudich, J. L. (2009) His-75 in proteorhodopsin, a novel component in light-driven proton translocation by primary pumps, J. Biol. Chem., 284, 2836-2843, doi: 10.1074/jbc.M803792200.
  19. Hempelmann, F., Holper, S., Verhoefen, M. K., Woerner, A. C., Kohler, T., Fiedler, S. A., Pfleger, N., Wachtveitl, J., and Glaubitz, C. (2011) His75-Asp97 cluster in green proteorhodopsin, J. Am. Chem. Soc., 133, 4645-4654, doi: 10.1021/Ja111116a.
  20. Petrovskaya, L. E., Lukashev, E. P., Chupin, V. V., Sychev, S. V., Lyukmanova, E. N., Kryukova, E. A., Ziganshin, R. H., Spirina, E. V., Rivkina, E. M., Khatypov, R. A., Erokhina, L. G., Gilichinsky, D. A., Shuvalov, V. A., and Kirpichnikov, M. P. (2010) Predicted bacteriorhodopsin from Exiguobacterium sibiricum is a functional proton pump, FEBS Lett., 584, 4193-4196, doi: 10.1016/j.febslet.2010.09.005.
  21. Petrovskaya, L., Balashov, S., Lukashev, E., Imasheva, E., Gushchin, I. Y., Dioumaev, A., Rubin, A., Dolgikh, D., Gordeliy, V., Lanyi, J., and Kirpichnikov, M. (2015) ESR - A retinal protein with unusual properties from Exiguobacterium sibiricum, Biochemistry (Moscow), 80, 688-700, doi: 10.1134/S000629791506005X.
  22. Drachev, L. A., Jasaitis, A. A., Kaulen, A. D., Kondrashin, A. A., Liberman, E. A., Nemecek, I. B., Ostroumov, S. A., Semenov, A. Y., and Skulachev, V. P. (1974) Direct measurement of electric current generation by cytochrome oxidase, H+-ATPase and bacteriorhodopsin, Nature, 249, 321-324, doi: 10.1038/249321a0.
  23. Drachev, L. A., Kaulen, A. D., Semenov, A. Y., Severina, I. I., and Skulachev, V. P. (1979) Lipid-impregnated filters as a tool for studying the electric current-generating proteins, Anal. Biochem., 96, 250-262, doi: 10.1016/0003-2697(79)90580-3.
  24. Drachev, L. A., Kaulen, A. D., Khitrina, L. V., and Skulachev, V. P. (1981) Fast stages of photoelectric processes in biological membranes. I. Bacteriorhodopsin, Eur. J. Biochem., 117, 461-470, doi: 10.1111/j.1432-1033.1981.tb06361.x.
  25. Siletsky, S. A., Mamedov, M. D., Lukashev, E. P., Balashov, S. P., and Petrovskaya, L. E. (2022) Application of direct electrometry in studies of microbial rhodopsins reconstituted in proteoliposomes, Biophys. Rev., 14, 771-778, doi: 10.1007/s12551-022-00986-y.
  26. Kovalev, K., Volkov, D., Astashkin, R., Alekseev, A., Gushchin, I., Haro-Moreno, J. M., Chizhov, I., Siletsky, S., Mamedov, M., and Rogachev, A. (2020) High-resolution structural insights into the heliorhodopsin family, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 117, 4131-4141, doi: 10.1073/pnas.1915888117.
  27. Rokitskaya, T. I., Maliar, N. L., Siletsky, S. A., Gordeliy, V., and Antonenko, Y. N. (2022) Electrophysiological Characterization of Microbial Rhodopsin Transport Properties: Electrometric and ΔpH Measurements Using Planar Lipid Bilayer, Collodion Film, and Fluorescent Probe Approaches, in Rhodopsin: Methods and Protocols (Gordeliy, V. ed) Springer US, New York, NY, pp. 259-275, doi: 10.1007/978-1-0716-2329-9_12.
  28. Mamedov, M. D., Beshta, O. E., Samuilov, V. D., and Semenov, A. Y. (1994) Electrogenicity at the secondary quinone acceptor site of cyanobacterial photosystem II, FEBS Lett., 350, 96-98, doi: 10.1016/0014-5793(94)00742-X.
  29. Mamedov, M., Gadzhieva, R., Gourovskaya, K., Drachev, L., and Semenov, A. Y. (1996) Electrogenicity at the donor/acceptor sides of cyanobacterial photosystem I, J. Bioenerg. Biomembr., 28, 517-522, doi: 10.1007/BF02110441.
  30. Mamedov, M. D., Tyunyatkina, A. A., Siletsky, S. A., and Semenov, A. Y. (2006) Voltage changes involving photosystem II quinone-iron complex turnover, Eur. Biophys. J., 35, 647-654, doi: 10.1007/s00249-006-0069-3.
  31. Siletsky, S. A., and Konstantinov, A. A. (2012) Cytochrome c oxidase: charge translocation coupled to single-electron partial steps of the catalytic cycle, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1817, 476-488, doi: 10.1016/j.bbabio.2011.08.003.
  32. Siletsky, S. A., Soulimane, T., Belevich, I., Gennis, R. B., and Wikström, M. (2021) Specific inhibition of proton pumping by the T315V mutation in the K channel of cytochrome ba3 from Thermus thermophilus, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1862, 148450, doi: 10.1016/j.bbabio.2021.148450.
  33. Siletsky, S. A., and Gennis, R. B. (2021) Time-resolved electrometric study of the F→O transition in cytochrome c oxidase. The effect of Zn2+ ions on the positive side of the membrane, Biochemistry (Moscow), 86, 105-122, doi: 10.1134/S0006297921010107.
  34. Siletsky, S. A., Belevich, I., Belevich, N. P., Soulimane, T., and Wikström, M. (2017) Time-resolved generation of membrane potential by ba3 cytochrome c oxidase from Thermus thermophilus coupled to single electron injection into the O and OH states, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1858, 915-926, doi: 10.1016/j.bbabio.2017.08.007.
  35. Siletsky, S. A., Belevich, I., Belevich, N. P., Soulimane, T., and Verkhovsky, M. I. (2011) Time-resolved single-turnover of caa3 oxidase from Thermus thermophilus. Fifth electron of the fully reduced enzyme converts OH into EH state, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1807, 1162-1169, doi: 10.1016/j.bbabio.2011.05.006.
  36. Lozier, R. H., Bogomolni, R. A., and Stoeckenius, W. (1975) Bacteriorhodopsin: A light-driven proton pump in Halobacterium halobium, Biophys. J., 15, 955-963, doi: 10.1016/S0006-3495(75)85875-9.
  37. Dioumaev, A. K., Brown, L. S., Shih, J., Spudich, E. N., Spudich, J. L., and Lanyi, J. K. (2002) Proton transfers in the photochemical reaction cycle of proteorhodopsin, Biochemistry, 41, 5348-5358, doi: 10.1021/bi025563x.
  38. Balashov, S. P., Petrovskaya, L. E., Lukashev, E. P., Imasheva, E. S., Dioumaev, A. K., Wang, J. M., Sychev, S. V., Dolgikh, D. A., Rubin, A. B., Kirpichnikov, M. P., and Lanyi, J. K. (2012) Aspartate-histidine interaction in the retinal Schiff base counterion of the light-driven proton pump of Exiguobacterium sibiricum, Biochemistry, 51, 5748-5762, doi: 10.1021/bi300409m.
  39. Siletsky, S. A., Mamedov, M. D., Lukashev, E. P., Balashov, S. P., Dolgikh, D. A., Rubin, A. B., Kirpichnikov, M. P., and Petrovskaya, L. E. (2016) Electrogenic steps of light-driven proton transport in ESR, a retinal protein from Exiguobacterium sibiricum, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1857, 1741-1750, doi: 10.1016/j.bbabio.2016.08.004.
  40. Dioumaev, A. K., Petrovskaya, L. E., Wang, J. M., Balashov, S. P., Dolgikh, D. A., Kirpichnikov, M. P., and Lanyi, J. K. (2013) Photocycle of Exiguobacterium sibiricum rhodopsin characterized by low-temperature trapping in the IR and time-resolved studies in the visible, J. Phys. Chem. B, 117, 7235-7253, doi: 10.1021/jp402430w.
  41. Balashov, S. P., Petrovskaya, L. E., Imasheva, E. S., Lukashev, E. P., Dioumaev, A. K., Wang, J. M., Sychev, S. V., Dolgikh, D. A., Rubin, A. B., Kirpichnikov, M. P., and Lanyi, J. K. (2013) Breaking the carboxyl rule: lysine 96 facilitates reprotonation of the Schiff base in the photocycle of a retinal protein from Exiguobacterium sibiricum, J. Biol. Chem., 288, 21254-21265, doi: 10.1074/jbc.M113.465138.
  42. Huang, K.-S., Bayley, H., and Khorana, H. G. (1980) Delipidation of bacteriorhodopsin and reconstitution with exogenous phospholipid, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 77, 323-327, doi: 10.1073/pnas.77.1.323.
  43. Kaulen, A. D. (2000) Electrogenic processes and protein conformational changes accompanying the bacteriorhodopsin photocycle, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1460, 204-219, doi: 10.1016/S0005-2728(00)00140-7.
  44. Gushchin, I., Chervakov, P., Kuzmichev, P., Popov, A. N., Round, E., Borshchevskiy, V., Ishchenko, A., Petrovskaya, L., Chupin, V., Dolgikh, D. A., Arseniev, A. S., Kirpichnikov, M., and Gordeliy, V. (2013) Structural insights into the proton pumping by unusual proteorhodopsin from nonmarine bacteria, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 12631-12636, doi: 10.1073/pnas.1221629110.
  45. Zscherp, C., Schlesinger, R., Tittor, J., Oesterhelt, D., and Heberle, J. (1999) In situ determination of transient pKa changes of internal amino acids of bacteriorhodopsin by using time-resolved attenuated total reflection Fourier-transform infrared spectroscopy, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 5498-5503, doi: 10.1073/pnas.96.10.5498.
  46. Petrovskaya, L. E., Lukashev, E. P., Siletsky, S. A., Imasheva, E. S., Wang, J. M., Mamedov, M. D., Kryukova, E. A., Dolgikh, D. A., Rubin, A. B., Kirpichnikov, M. P., Balashov, S. P., and Lanyi, J. K. (2022) Proton transfer reactions in donor site mutants of ESR, a retinal protein from Exiguobacterium sibiricum, J. Photochem. Photobiol. B, 234, 112529, doi: 10.1016/j.jphotobiol.2022.112529.
  47. Siletsky, S. A., Mamedov, M. D., Lukashev, E. P., Balashov, S. P., Dolgikh, D. A., Rubin, A. B., Kirpichnikov, M. P., and Petrovskaya, L. E. (2019) Elimination of proton donor strongly affects directionality and efficiency of proton transport in ESR, a light-driven proton pump from Exiguobacterium sibiricum, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1860, 1-11, doi: 10.1016/j.bbabio.2018.09.365.
  48. Otto, H., Marti, T., Holtz, M., Mogi, T., Lindau, M., Khorana, H. G., and Heyn, M. P. (1989) Aspartic acid-96 is the internal proton donor in the reprotonaion of the Schiff base of bacteriorhodopsin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86, 9228-9232, doi: 10.1073/pnas.86.23.9228.
  49. Holz, M., Drachev, L. A., Mogi, T., Otto, H., Kaulen, A. D., Heyn, M. P., Skulachev, V. P., and Khorana, H. G. (1989) Replacement of aspartic acid-96 by asparagine in bacteriorhodopsin slows both the decay of the M intermediate and the associated proton movement, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86, 2167-2171, doi: 10.1073/pnas.86.7.2167.
  50. Dioumaev, A. K., Brown, L. S., Needleman, R., and Lanyi, J. K. (2001) Coupling of the reisomerization of the retinal, proton uptake, and reprotonation of Asp-96 in the N photointermediate of bacteriorhodopsin, Biochemistry, 40, 11308-11317, doi: 10.1021/bi011027d.
  51. Sasaki, S., Tamogami, J., Nishiya, K., Demura, M., and Kikukawa, T. (2021) Replaceability of Schiff base proton donors in light-driven proton pump rhodopsins, J. Biol. Chem., 297, 101013, doi: 10.1016/j.jbc.2021.101013.
  52. Balashov, S. P., Imasheva, E. S., Boichenko, V. A., Antón, J., Wang, J. M., and Lanyi, J. K. (2005) Xanthorhodopsin: a proton pump with a light-harvesting carotenoid antenna, Science, 309, 2061-2064, doi: 10.1126/science.1118046.
  53. Luecke, H., Schobert, B., Stagno, J., Imasheva, E. S., Wang, J. M., Balashov, S. P., and Lanyi, J. K. (2008) Crystallographic structure of xanthorhodopsin, the light-driven proton pump with a dual chromophore, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 16561-16565, doi: 10.1073/pnas.0807162105.
  54. Ran, T., Ozorowski, G., Gao, Y., Sineshchekov, O. A., Wang, W., Spudich, J. L., and Luecke, H. (2013) Cross-protomer interaction with the photoactive site in oligomeric proteorhodopsin complexes, Acta Cryst., D69, 1965-1980, doi: 10.1107/S0907444913017575.
  55. Maciejko, J., Kaur, J., Becker-Baldus, J., and Glaubitz, C. (2019) Photocycle-dependent conformational changes in the proteorhodopsin cross-protomer Asp-His-Trp triad revealed by DNP-enhanced MAS-NMR, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 116, 8342-8349, doi: 10.1073/pnas.1817665116.
  56. Morizumi, T., Ou, W.-L., Van Eps, N., Inoue, K., Kandori, H., Brown, L. S., and Ernst, O. P. (2019) X-ray crystallographic structure and oligomerization of Gloeobacter rhodopsin, Sci. Rep., 9, 1-14, doi: 10.1038/s41598-019-47445-5.
  57. Siletsky, S. A., Lukashev, E. P., Mamedov, M. D., Borisov, V. B., Balashov, S. P., Dolgikh, D. A., Rubin, A. B., Kirpichnikov, M. P., and Petrovskaya, L. E. (2021) His57 controls the efficiency of ESR, a light-driven proton pump from Exiguobacterium sibiricum at low and high pH, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 1862, 148328, doi: 10.1016/j.bbabio.2020.148328.
  58. Luecke, H., Schobert, B., Richter, H.-T., Cartailler, J.-P., and Lanyi, J. K. (1999) Structure of bacteriorhodopsin at 1.55 Å resolution, J. Mol. Biol., 291, 899-911, doi: 10.1006/jmbi.1999.3027.
  59. Iverson, V., Morris, R. M., Frazar, C. D., Berthiaume, C. T., Morales, R. L., and Armbrust, E. V. (2012) Untangling genomes from metagenomes: revealing an uncultured class of marine Euryarchaeota, Science, 335, 587-590, doi: 10.1126/science.1212665.
  60. Martin-Cuadrado, A. B., Garcia-Heredia, I., Molto, A. G., Lopez-Ubeda, R., Kimes, N., Lopez-Garcia, P., Moreira, D., and Rodriguez-Valera, F. (2015) A new class of marine Euryarchaeota group II from the Mediterranean deep chlorophyll maximum, ISME J., 9, 1619-1634, doi: 10.1038/ismej.2014.249.
  61. Finkel, O. M., Béjà, O., and Belkin, S. (2013) Global abundance of microbial rhodopsins, ISME J., 7, 448-451, doi: 10.1038/ismej.2012.112.
  62. Gómez-Consarnau, L., Raven, J. A., Levine, N. M., Cutter, L. S., Wang, D., Seegers, B., Arístegui, J., Fuhrman, J. A., Gasol, J. M., and Sañudo-Wilhelmy, S. A. (2019) Microbial rhodopsins are major contributors to the solar energy captured in the sea, Sci. Adv., 5, eaaw8855, doi: 10.1126/sciadv.aaw8855.
  63. Kojima, K., Shibukawa, A., and Sudo, Y. (2020) The unlimited potential of microbial rhodopsins as optical tools, Biochemistry, 59, 218-229, doi: 10.1021/acs.biochem.9b00768.
  64. De Grip, W. J., and Ganapathy, S. (2022) Rhodopsins: an excitingly versatile protein species for research, development and creative engineering, Front. Chem., 10, 879609, doi: 10.3389/fchem.2022.879609.
  65. Emiliani, V., Entcheva, E., Hedrich, R., Hegemann, P., Konrad, K. R., Lüscher, C., Mahn, M., Pan, Z.-H., Sims, R. R., Vierock, J., and Yizhar, O. (2022) Optogenetics for light control of biological systems, Nat. Rev. Meth. Primers, 2, 55, doi: 10.1038/s43586-022-00136-4.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».