ATP-dependent LonBA proteases of bacilli and clostridia

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

The Lon protease family belongs to the key peptide hydrolases of the protein quality control (PQC) system, which plays a leading role in maintaining the integrity of the cellular proteome in all natural kingdoms. Moreover, Lon proteases are the only family of ATP-dependent proteases of PQC which comprises a number of structurally distinct subfamilies. Recently, it has been suggested that the Lon family contains a previously unclassified LonBA subfamily, which includes enzymes from bacteria of the Bacilli and Clostridia classes. Using bioinformatics analysis, data were obtained on the structural features of enzymes of the putative new subfamily and on the existence of two different groups of Lon proteases in this subfamily.

Full Text

Restricted Access

About the authors

A. G. Andrianova

Shemyakin–Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences

Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Russian Federation, ul. Mikluho-Maklaya 16/10, Moscow, 117997

A. M. Kudzhaev

Shemyakin–Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences

Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Russian Federation, ul. Mikluho-Maklaya 16/10, Moscow, 117997

I. V. Smirnov

Shemyakin–Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences

Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Russian Federation, ul. Mikluho-Maklaya 16/10, Moscow, 117997

T. V. Rotanova

Shemyakin–Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences

Author for correspondence.
Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Russian Federation, ul. Mikluho-Maklaya 16/10, Moscow, 117997

References

  1. Kudzhaev A.M., Andrianova A.G., Gustchina A.E., Smirnov I.V., Rotanova T.V. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2022. V. 48. P. 678–709. https://doi.org/10.1134/s1068162022040136
  2. Gustchina A., Li M., Andrianova A.G., Kudzhaev A.M., Lountos G.T., Sekula B., Cherry S., Tropea J.E., Smirnov I.V., Wlodawer A., Rotanova T.V. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 11425. https://doi.org/10.3390/ijms231911425
  3. Wlodawer A., Sekula B., Gustchina A., Rotanova T.V. // J. Mol. Biol. 2022. V. 434. P. 167504. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2022.167504
  4. Liao J.H., Kuo C.I., Huang Y.Y., Lin Y.C., Lin Y.C., Yang C.Y., Wu W.L., Chang W.H., Liaw Y.C., Lin L.H., Chang C.I., Wu S.H. // PLoS One. 2012. V. 7. P. e40226. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040226
  5. Sauer R.T., Baker T.A. // Ann. Rev. Biochem. 2011. V. 80. P. 587–612. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-060408-172623
  6. Rawlings N.D., Barrett A.J., Thomas P.D., Huang X., Bateman A., Finn R.D. // Nucleic Acids Res. 2018. V. 46. P. 624–632. https://doi.org/10.1093/nar/gkx1134
  7. Gottesman S. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2003. V. 19. P. 565–587. https://doi.org/10.1146/annurev.cellbio.19.110701.153228
  8. Pei J., Yan J., Jiang Y. // Hindawi Publishing Corporation. Archaea. 2016. Article ID 5759765. https://doi.org/10.1155/2016/5759765
  9. Cerletti M., Paggi R.A., Guevara C.R., Poetsch A., De Castro R.E. // J. Proteomics. 2015. V. 121. P. 1–14. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2015.03.016
  10. Maehara T., Hoshino T., Nakamura A. // Extremophiles. 2008. V. 12. P. 285–296. https://doi.org/10.1007/s00792-007-0129-3
  11. Rotanova T.V., Melnikov E.E., Tsirulnikov K.B. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2003. V. 29. P. 85–87.
  12. Rotanova T.V., Melnikov E.E., Khalatova A.G., Makhovskaya O.V., Botos I., Wlodawer A., Gustchina A. // Eur. J. Biochem. 2004. V. 271. P. 4865–4871. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.2004.04452.x
  13. Rotanova T.V., Botos I., Melnikov E.E., Rasulova F., Gustchina A., Maurizi M.R., Wlodawer A. // Protein Sci. 2006. V. 15. P. 1815–1828. https://doi.org/10.1110/ps.052069306
  14. Iyer L.M., Leipe D.D., Koonin E.V., Aravind L. // J. Struct. Biol. 2004. V. 146. P. 11–31. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2003.10.010
  15. Lupas A.N., Martin J. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2002. V. 12. P. 746–753. https://doi.org/10.1016/s0959-440x(02)00388-3
  16. Bittner L.M., Arends J., Narberhaus F. // Biopolymers. 2016. V. 105. P. 505–517. https://doi.org/10.1002/bip.22831
  17. Liao J.H., Ihara K., Kuo C.I., Huang K.F., Wakatsuki S., Wu S.H., Chang C.I. // Acta Cryst. 2013. V. 69. P. 1395–1402. https://doi.org/10.1107/S0907444913008214
  18. Rotanova T.V., Andrianova A.G., Kudzhaev A.M., Li M., Botos I., Wlodawer A., Gustchina A. // FEBS Open Bio. 2019. V. 9. P. 1536–1551. https://doi.org/10.1002/2211-5463.12691

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2. Fig. 1. Domain organization and consensus elements of the active centers of Lon proteases of different subfamilies. (a) – Lon proteases of subfamilies A, B and C; (b) – Lon proteases of subfamily BA. Subdomains NSD, NTD5H and NTD3H form the N-terminal region of LonA proteases. NB, NC, Nsh and Nlg are N-terminal fragments of enzymes of subfamilies B, C and BA. The nucleotide-binding (NB) and α-helical (H) subdomains in light blue and blue color characterize AAA+ modules of types A and B, respectively. Walker motifs represent the ATPase active center. I (MA, Membrane Anchoring) and I* (HHE, Helical Harpin Extension) are insertion domains. The coral-colored protease domains (P) contain A-type active centers, while the turquoise-colored ones contain B-type centers. F are the residues of hydrophobic amino acids, X are the residues of any amino acids. The catalytic residues of serine (S) and lysine (K) are highlighted in red.

Download (177KB)
Indexing metadata
3. Fig. 2. Comparison of the sequences of LonBA proteases from Bacillus subtilis and Clostridium botulinum with the sequence of the model LonA protease from Escherichia coli, taking into account the structural data obtained for EcLonA and BsLonBA [2]. Sources of Lon proteases: E. coli – EcLonA (MER0000485, PDB: 1RRE, 1RR9, 6U5Z); B. subtilis – BsLonBA (MER0002228, PDB: 8DVH); C. botulinum – CbBA-sh1 (MER0078974), CbBA-sh2 (MER0245087), CbBA-sh3 (MER0475680), CbBA-lg1 (MER0078953), CbBA-lg2 (MER0245321), CbBA-lg3 (MER0114077). The notations “sh” and “lg” mean “short” and “long” LonBA proteases, respectively. The amino acid residue numbers are given for the sequences of EcLonA, BsLonBA and CbLonBA-lg1. The alignment of the primary structures was performed using the program https://www.ebi.ac.uk/jdispatcher/msa/clustalo. For EcLonA and BsLonBA, the secondary structure elements are presented according to the work of Gustchina et al. [2], and for CbLonBA-lg1 – as predicted (https://zhanggroup.org/PSSpred/). α-helices are shown in red, 310-helices in pink, β-strands in blue, and fragments not included in the secondary structure elements in black. Consensus elements are underlined: Walker motifs (Walker A and Walker B), key residues Y and LH/D of Pore loop-1 and Pore loop-2, respectively, residues sensor-1 and sensor-2 (s1 and s2), “arginine finger” (RF), the environment of the catalytic serine (S*) and lysine (K*) residues. In the sequences of all LonBA proteases, the inserted 14-member fragments of the NB subdomains are underlined, and in short LonBA proteases, the 14-member fragments corresponding to the region (E392–K405) of BsLonBA, which forms a unique inserted β-barrel in the P-domain structure, are underlined.

Download (925KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».