Structural and Functional Features of Ketoso-3-Epimerases and Their Use in Production of D-Allulose

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Rare sugars attract more and more attention as safe, low-calorie sweeteners and functional compounds in the food, pharmaceutical and medical industries. The potential of the rare sugar D-allulose has been proven in a large number of theoretical and applied works but the high cost of its production is a limitation factor for its large-scall production. Epimerization reactions of available sugars leading to the production of D-allulose are catalyzed by enzymes consisting the epimerase group, namely, ketose-3-epimerases. The key goals of ongoing studies on the ketose-3-epimerase family enzymes are focused on the exact mechanisms of their work, improvement of the enzymatic activity and stability in order to achieve high efficiency in the production of D‑allulose. The present review summarizes the latest innovative developments in use of ketose-3-epimerases, as well as optimization of the enzymatic processes of D-allulose production. The structural features of the main enzymes used in the production of this rare sugar, variants of molecular modifications of biocatalysts and prospects for the practical use of the enzyme pathways discussed in this work are considered.

About the authors

N. S. Ivanova

Kurchatov Genomic Center – PNPI

Email: shvetsova_sv@pnpi.nrcki.ru
Russia, 188300, Gatchina, mkr. Orlova Roshcha 1

A. A. Kulminskaya

Kurchatov Genomic Center – PNPI; Petersburg Nuclear Physics Institute named by B.P. Konstantinov of NRC “Kurchatov Institute”

Email: shvetsova_sv@pnpi.nrcki.ru
Russia, 188300, Gatchina, mkr. Orlova Roshcha 1; Russia, 188300, Gatchina, mkr. Orlova Roshcha 1

S. V. Shvetsova

Kurchatov Genomic Center – PNPI; Petersburg Nuclear Physics Institute named by B.P. Konstantinov of NRC “Kurchatov Institute”; Peter the Great St. Petersburg Polytechnic University

Email: shvetsova_sv@pnpi.nrcki.ru
Russia, 188300, Gatchina, mkr. Orlova Roshcha 1; Russia, 188300, Gatchina, mkr. Orlova Roshcha 1; Russia, 195251, St. Petersburg, ul. Polytechnicheskaya 29

References

  1. Karabinos J.V. // Adv. Carbohydr. Chem. 1952. V. 7. P. 99–136. https://doi.org/10.1016/s0096-5332(08)60083-1
  2. Oshima H., Kimura I., Izumori K. // Food Sci. Technol. Res. 2006. V. 12. P. 137–143. https://doi.org/10.3136/fstr.12.137
  3. Fukada K., Ishii T., Tanaka K., Yamaji M., Yamaoka Y., Kobashi K., Izumori K. // Bull. Chem. Soc. Jpn. 2010. V. 83. P. 1193–1197. https://doi.org/10.1246/bcsj.20100148
  4. O’Charoen S., Hayakawa S., Ogawa M. // Int. J. Food Sci. Technol. 2014. V. 50. P. 194–202. https://doi.org/10.1111/ijfs.12607
  5. Zhang W., Yu S., Zhang T., Jiang B., Mu W. // Trends Food Sci. Technol. 2016. V. 54. P. 127–137. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2016.06.004
  6. Mu W., Zhang W., Feng Y., Jiang B., Zhou L. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2012. V. 94. P. 1461–1467. https://doi.org/10.1007/s00253-012-4093-1
  7. Nishii N., Nomizo T., Takashima S., Matsubara T., Tokuda M., Kitagawa H. // J. Vet. Med. Sci. 2016. V. 78. P. 1079–1083. https://doi.org/10.1292/jvms.15-0676
  8. Yagi K., Matsuo T. // J. Clin. Biochem. Nutr. 2009. V. 45. P. 271–277. https://doi.org/10.3164/jcbn.08-191
  9. Harada M., Kondo E., Hayashi H., Suezawa C., Suguri S., Arai M. // Parasitol. Res. 2012. V. 110. P. 1565–1567. https://doi.org/10.1007/s00436-011-2660-5
  10. Chung M.-Y., Oh D.-K., Lee K.W. // J. Agric. Food Chem. 2012. V. 60. P. 863–869. https://doi.org/10.1021/jf204050w
  11. Murao K., Yu X., Cao W.M., Imachi H., Chen K., Muraoka T., Kitanaka N., Li J., Ahmed R.A.M., Matsumoto K., Nishiuchi T., Tokuda M., Ishida T. // Life Sci. 2007. V. 81. P. 592–599. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2007.06.019
  12. Iida T., Kishimoto Y., Yoshikawa Y., Hayashi N., Okuma K., Tohi M., Yagi K., Matsuo T., Izumori K. // J. Nutr. Sci. Vitaminol. (Tokyo). 2008. V. 54. P. 511–514. https://doi.org/10.3177/jnsv.54.511
  13. Hayashi N., Iida T., Yamada T., Okuma K., Takehara I., Yamamoto T., Yamada K., Tokuda M. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2010. V. 74. P. 510–519. https://doi.org/10.1271/bbb.90707
  14. Hossain M.A., Kitagaki S., Nakano D., Nishiyama A., Funamoto Y., Matsunaga T., Tsukamoto I., Yamaguchi F., Kamitori K., Dong Y., Hirata Y., Murao K., Toyoda Y., Tokuda M. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. V. 405. P. 7–12. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2010.12.091
  15. Baek S.H., Park S.J., Lee H.G. // J. Food Sci. 2010. V. 75. P. H49–H53. https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2009.01434.x
  16. Itoh K., Mizuno S., Hama S., Oshima W., Kawamata M., Hossain A., Ishihara Y., Tokuda M. // J. Food Sci. 2015. V. 80. P. H1619–H1626. https://doi.org/10.1111/1750-3841.12908
  17. Chen J., Huang W., Jiang B. // FASEB J. 2017. V. 31. P. 798.1. https://doi.org/10.1096/fasebj.31.1_supplement.798.1
  18. Ochiai M., Onishi K., Yamada T., Iida T., Matsuo T. // Int. J. Food Sci. Nutr. 2014. V. 65. P. 245–250. https://doi.org/10.3109/09637486.2013.845653
  19. Iwasaki Y., Sendo M., Dezaki K., Hira T., Sato T., Nakata M., Goswami C., Aoki R., Arai T., Kumari P., Hayakawa M., Masuda C., Okada T., Hara H., Drucker D.J., Yamada Y., Tokuda M., Yada T. // Nat. Commun. 2018. V. 9. P. 113. https://doi.org/10.1038/s41467-017-02488-y
  20. Matsuo T., Suzuki H., Hashiguchi M., Izumori K. // J. Nutr. Sci. Vitaminol. (Tokyo). 2002. V. 48. P. 77–80. https://doi.org/10.3177/jnsv.48.77
  21. Matsuo T., Tanaka T., Hashiguchi M., Izumori K., Suzuki H. // Asia Pac. J. Clin. Nutr. 2003. V. 12. P. 225–231.
  22. Iida T., Hayashi N., Yamada T., Yoshikawa Y., Miyazato S., Kishimoto Y., Okuma K., Tokuda M., Izumori K. // Metabolism. 2010. V. 59. P. 206–214. https://doi.org/10.1016/j.metabol.2009.07.018
  23. Kimura T., Kanasaki A., Hayashi N., Yamada T., Iida T., Nagata Y., Okuma K. // Nutrition. 2017. V. 43–44. P. 16–20. https://doi.org/10.1016/j.nut.2017.06.007
  24. Hofer S.J., Davinelli S., Bergmann M., Scapagnini G., Madeo F. // Front. Nutr. 2021. V. 8. P. 717343. https://doi.org/10.3389/fnut.2021.717343
  25. Mooradian A.D., Smith M., Tokuda M. // Clin. Nutr. ESPEN. 2017. V. 18. P. 1–8. https://doi.org/10.1016/j.clnesp.2017.01.004
  26. Lê K.A., Robin F., Roger O. // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2016. V. 19. P. 310–315. https://doi.org/10.1097/mco.0000000000000288
  27. Bilik V., Tihlarik K. // Chem. Pap. 1973. V. 28. P. 106–109. https://chempap.org/file_access.php?file=281a106.pdf
  28. McDonald E.J. // Carbohydr. Res. 1967. V. 5. P. 106–108. https://doi.org/10.1016/0008-6215(67)85014-6
  29. Doner L.W. // Carbohydr. Res. 1979. V. 70. P. 209–216. https://doi.org/10.1016/S0008-6215(00)87101-3
  30. Kumar S., Sharma S., Kansal S.K., Elumalai S. // ACS Omega. 2020. V. 5. P. 2406–2418. https://doi.org/10.1021/acsomega.9b03918
  31. Izumori K., Khan A.R., Okaya H., Tsumura T. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1993. V. 57. P. 1037–1039. https://doi.org/10.1271/bbb.57.1037
  32. Itoh H., Okaya H., Khan A.R., Tajima S., Hayakawa S., Izumori K. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1994. V. 58. P. 2168–2171. https://doi.org/10.1271/bbb.58.2168
  33. Kim H.-J., Hyun E.-K., Kim Y.-S., Lee Y.-J., Oh D.-K. // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. P. 981–985. https://doi.org/10.1128/aem.72.2.981-985.2006
  34. Zhang L., Mu W., Jiang B., Zhang T. // Biotechnol. Lett. 2009. V. 31. P. 857–862. https://doi.org/10.1007/s10529-009-9942-3
  35. Uechi K., Takata G., Fukai Y., Yoshihara A., Morimoto K. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2013. V. 77. P. 511–515. https://doi.org/10.1271/bbb.120745
  36. Zhang W., Li H., Zhang T., Jiang B., Zhou L., Mu W. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2015. V. 120. P. 68–74. https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2015.05.018
  37. Mu W., Chu F., Xing Q., Yu S., Zhou L., Jiang B. // J. Agric. Food Chem. 2011. V. 59. P. 7785–7792. https://doi.org/10.1021/jf201356q
  38. Li C., Li L., Feng Z., Guan L., Lu F., Qin H.-M. // Food Chem. 2021. V. 357. P. 129746. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129746
  39. Zhu Z., Li C., Liu X., Gao D., Wang X., Tanokura M., Qin H.-M., Lu F. // RSC Adv. 2019. V. 9. P. 2919–2927. https://doi.org/10.1039/c8ra10029b
  40. Chen J., Chen D., Ke M., Ye S., Wang X., Zhang W., Mu W. // Mol. Biotechnol. 2021. V. 63. P. 534–543. https://doi.org/10.1007/s12033-021-00320-z
  41. Patel S.N., Kaushal G., Singh S.P. // Microb. Cell Fact. 2021. V. 20. P. 60. https://doi.org/10.1186/s12934-021-01550-1
  42. Patel S.N., Kaushal G., Singh S.P. // Appl. Environ. Microbiol. 2020. V. 86. P. e02605-19. https://doi.org/10.1128/AEM.02605-19
  43. Zhu Z., Li L., Zhang W., Li C., Mao S., Lu F., Qin H.-M. // Enzyme Microb. Technol. 2021. V. 149. P. 109850. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2021.109850
  44. Mu W., Zhang W., Fang D., Zhou L., Jiang B., Zhang T. // Biotechnol. Lett. 2013. V. 35. P. 1481–1486. https://doi.org/10.1007/s10529-013-1230-6
  45. Park C.-S., Kim T., Hong S.-H., Shin K.-C., Kim K.-R., Oh D.-K. // PLoS One. 2016. V. 11. P. e0160044. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0160044
  46. Tseng W.-C., Chen C.-N., Hsu C.-T., Lee H.-C., Fang H.-Y., Wang M.-J., Wu Y.-H., Fang T.-Y. // Int. J. Biol. Macromol. 2018. V. 112. P. 767–774. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.02.036
  47. Yoshihara A., Kozakai T., Shintani T., Matsutani R., Ohtani K., Iida T., Akimitsu K., Izumori K., Gullapalli P.K. // J. Biosci. Bioeng. 2017. V. 123. P. 170–176. https://doi.org/10.1016/j.jbiosc.2016.09.004
  48. Li S., Chen Z., Zhang W., Guang C., Mu W. // Int. J. Biol. Macromol. 2019. V. 138. P. 536–545. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.07.112
  49. Jia M., Mu W., Chu F., Zhang X., Jiang B., Zhou L.L., Zhang T. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014. V. 98. P. 717–725. https://doi.org/10.1007/s00253-013-4924-8
  50. Zhang W., Fang D., Xing Q., Zhou L., Jiang B., Mu W. // PLoS One. 2013. V. 8. P. e62987. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0062987
  51. Zhang W., Fang D., Zhang T., Zhou L., Jiang B., Mu W. // J. Agric. Food Chem. 2013. V. 61. P. 11468–11476. https://doi.org/10.1021/jf4035817
  52. Jia D.-X., Sun C.-Y., Jin Y.-T., Liu Z.-Q., Zheng Y.-G., Li M., Wang H.-Y., Chen D.-S. // Enzyme Microb. Technol. 2021. V. 148. P. 109816. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2021.109816
  53. Yang J., Tian C., Zhang T., Ren C., Zhu Y., Zeng Y., Men Y., Sun Y., Ma Y. // Biotechnol. Bioeng. 2019. V. 116. P. 745–756. https://doi.org/10.1002/bit.26909
  54. Mao S., Cheng X., Zhu Z., Chen Y., Li C., Zhu M., Liu X., Lu F., Qin H.-M. // Enzyme Microb. Technol. 2020. V. 132. P. 109441. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2019.109441
  55. Zhu Y., Men Y., Bai W., Li X., Zhang L., Sun Y., Ma Y. // Biotechnol. Lett. 2012. V. 34. P. 1901–1906. https://doi.org/10.1007/s10529-012-0986-4
  56. Oh D.-K., Kim N.-H., Kim H.-J., Park C.-S., Kim S.-W., Ko M., Park B., Jung M., Yoon K.-H. // World J. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 23. P. 559–563. https://doi.org/10.1007/s11274-006-9265-7
  57. Zhu Z., Gao D., Li C., Chen Y., Zhu M., Liu X., Tanokura M., Qin H.-M., Lu F. // Microb. Cell Fact. 2019. V. 18. P. 59. https://doi.org/10.1186/s12934-019-1107-z
  58. Zhang W., Zhang T., Jiang B., Mu W. // J. Sci. Food Agric. 2016. V. 96. P. 49–56. https://doi.org/10.1002/jsfa.7187
  59. Patel S.N., Sharma M., Lata K., Singh U., Kumar V., Sangwan R.S., Singh S.P. // Bioresour. Technol. 2016. V. 216. P. 121–127. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2016.05.053
  60. Chan H.-C., Zhu Y., Hu Y., Ko T.-P., Huang C.-H., Ren F., Chen C.-C., Ma Y., Guo R.-T., Sun Y. // Protein Cell. 2012. V. 3. P. 123–131. https://doi.org/10.1007/s13238-012-2026-5
  61. Van Overtveldt S., Verhaeghe T., Joosten H.-J., van den Bergh T., Beerens K., Desmet T. // Biotechnol. Adv. 2015. V. 33. P. 1814–1828. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2015.10.010
  62. Uechi K., Sakuraba H., Yoshihara A., Morimoto K., Takata G. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2013. V. 69. P. 2330–2339. https://doi.org/10.1107/s0907444913021665
  63. Yoshida H., Yamada M., Nishitani T., Takada G., Izumori K., Kamitori S. // J. Mol. Biol. 2007. V. 374. P. 443–453. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.09.033
  64. Kim K., Kim H.-J., Oh D.-K., Cha S.-S., Rhee S. // J. Mol. Biol. 2006. V. 361. P. 920–931. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.06.069
  65. Qi Z., Zhu Z., Wang J., Li S., Guo Q., Xu P., Lu F., Qin H.-M. // Microb. Cell Fact. 2017. V. 16. P. 193. https://doi.org/10.1186/s12934-017-0808-4
  66. Yoshida H., Yoshihara A., Gullapalli P.K., Ohtani K., Akimitsu K., Izumori K., Kamitori S. // Acta Crystallogr. F Struct. Biol. Commun. 2018. V. 74. P. 669–676. https://doi.org/10.1107/s2053230x18011706
  67. Carrell H.L., Glusker J.P., Burger V., Manfre F., Tritsch D., Biellmann J.F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 4440–4444. https://doi.org/10.1073/pnas.86.12.4440
  68. Carrell H.L., Hoier H., Glusker J.P. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 1994. V. 50. P. 113–123. https://doi.org/10.1107/s0907444993009345
  69. Collyer C.A., Henrick K., Blow D.M. // J. Mol. Biol. 1990. V. 212. P. 211–235. https://doi.org/10.1016/0022-2836(90)90316-e
  70. Whitlow M., Howard A.J., Finzel B.C., Poulos T.L., Winborne E., Gilliland G.L. // Proteins. 1991. V. 9. P. 153–173. https://doi.org/10.1002/prot.340090302
  71. Fenn T.D., Ringe D., Petsko G.A. // Biochemistry. 2004. V. 43. P. 6464–6474. https://doi.org/10.1021/bi049812o
  72. Kovalevsky A.Y., Hanson L., Fisher S.Z., Mustyakimov M., Mason S.A., Forsyth V.T., Blakeley M.P., Keen D.A., Wagner T., Carrell H.L., Katz A.K., Glusker J.P., Langan P. // Structure. 2010. V. 18. P. 688–699. https://doi.org/10.1016/j.str.2010.03.011
  73. Yoshida H., Yamaji M., Ishii T., Izumori K., Kamitori S. // FEBS J. 2010. V. 277. P. 1045–1057. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07548.x
  74. Yoshida H., Yoshihara A., Teraoka M., Terami Y., Takata G., Izumori K., Kamitori S. // FEBS J. 2014. V. 281. P. 3150–3164. https://doi.org/10.1111/febs.12850
  75. Yoshida H., Yoshihara A., Teraoka M., Yamashita S., Izumori K., Kamitori S. // FEBS Open Bio. 2012. V. 3. P. 35–40. https://doi.org/10.1016/j.fob.2012.11.008
  76. Munshi P., Snell E.H., van der Woerd M.J., Judge R.A., Myles D.A.A., Ren Z., Meilleur F. // Acta Cryst. D Biol. Crystallogr. 2014. V. 70. P. 414–420. https://doi.org/10.1107/s1399004713029684
  77. Langan P., Sangha A.K., Wymore T., Parks J.M., Yang Z.K., Hanson B.L., Fisher Z., Mason S.A., Blakeley M.P., Forsyth V.T., Glusker J.P., Carrell H.L., Smith J.C., Keen D.A., Graham D.E., Kovalevsky A. // Structure. 2014. V. 22. P. 1287–1300. https://doi.org/10.1016/j.str.2014.07.002
  78. Terami Y., Yoshida H., Uechi K., Morimoto K., Takata G., Kamitori S. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015. V. 99. P. 6303–6313. https://doi.org/10.1007/s00253-015-6417-4
  79. Yoshida H., Yamada M., Nishitani T., Takada G., Izumori K., Kamitori S. // Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 2007. V. 63. P. 123–125. https://doi.org/10.1107/s1744309107001169
  80. Yoshida H., Yoshihara A., Ishii T., Izumori K., Kamitori S. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2016. V. 100. P. 10403–10415. https://doi.org/10.1007/s00253-016-7673-7
  81. Okada G., Hehre E.J. // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. P. 126–135. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)43100-1
  82. Bosshart A., Panke S., Bechtold M. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2013. V. 52. P. 9673–9676. https://doi.org/10.1002/anie.201304141
  83. Bosshart A., Hee C.S., Bechtold M., Schirmer T., Panke S. // Chembiochem. 2015. V. 16. P. 592–601. https://doi.org/10.1002/cbic.201402620
  84. Zhang W., Zhang Y., Huang J., Chen Z., Zhang T., Guang C., Mu W. // J. Agric. Food Chem. 2018. V. 66. P. 5593–5601. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.8b01200
  85. Zhang W., Jia M., Yu S., Zhang T., Zhou L., Jiang B., Mu W. // J. Agric. Food Chem. 2016. V. 64. P. 3386–3393. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.6b01058
  86. Choi J.-G., Ju Y.-H., Yeom S.-J., Oh D.-K. // Appl. Environ. Microbiol. 2011. V. 77. P. 7316–7320. https://doi.org/10.1128/aem.05566-11

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2.

Download (12KB)
Indexing metadata
3.

Download (648KB)
Indexing metadata
4.

Download (701KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2023 Н.С. Иванова, А.А. Кульминская, С.В. Швецова

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».