Parallel Computations in the Development of Thermostable Lipase Mutants


Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат Ашық рұқсат
Рұқсат жабық Рұқсат берілді
Рұқсат жабық Тек жазылушылар үшін

Аннотация

The advanced high performance computing methods are used to study the stability and conformational dynamics of the bacterial enzyme lipase LipA, its mutants, and the close homologous enzyme CLE whose substrate is polylactic acid-based plastics. From the analysis of the GPU molecular dynamics of native lipases and their mutants the amino acid residues whose point substitutions can markedly improve the thermostability of the enzymes under study without deteriorating their activity are determined.

Авторлар туралы

M. Kondratyev

Institute of Cell Biophysics

Хат алмасуға жауапты Автор.
Email: ma-ko@bk.ru
Ресей, Pushchino

A. Kabanov

Institute of Cell Biophysics

Email: ma-ko@bk.ru
Ресей, Pushchino

A. Samchenko

Institute of Cell Biophysics

Email: ma-ko@bk.ru
Ресей, Pushchino

V. Komarov

Institute of Cell Biophysics

Email: ma-ko@bk.ru
Ресей, Pushchino

N. Khechinashvili

Institute of Cell Biophysics

Email: ma-ko@bk.ru
Ресей, Pushchino

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML

© Journal of Structural Chemistry, 2018