СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ДИНАМИЧЕСКИХ ОСОБЕННОСТЕЙ ЭНДОЛИЗИНОВ T5 И PlyG in silico

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Эндолизины бактериофагов – часть комплекса литических ферментов, отвечающая за разрушение пептидогликана клеточной стенки бактерий. В данной работе методами молекулярной динамики и анализа нормальных мод были изучены динамические особенности однодоменного эндолизина бактериофага Т5 и многодоменного эндолизина PlyG гамма-фага. Был объяснен механизм активации эндолизина бактериофага Т5 кальцием и было обнаружено принципиальное различие в динамических особенностях однодоменных и многодоменных эндолизинов.

Об авторах

А. Г Аракелян

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Email: arkatsachndir@gmail.com
Пущино, Россия

Г. Н Чуев

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

Т. В Мамедов

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН

Пущино, Россия

А. Ариков

The Agricultural University of Plovdiv

Plovdiv, Bulgaria

К. Р Исмаилов

Спортивная школа олимпийского резерва по спортивной борьбе

Владимир, Россия

Список литературы

  1. Love M. J., Bhandari D., Dobson R. C. J., and Billington C. Potential for bacteriophage endolysins to supplement or replace antibiotics in food production and clinical care. Antibiotics (Basel, Switzerland), 7 (1), 17 (2018). doi: 10.3390/antibiotics7010017
  2. Fischetti V. A. Development of phage lysins as novel therapeutics: A historical perspective. Viruses, 10 (6), 310 (2018). doi: 10.3390/v10060310
  3. Czaplewski L., Bax R., Clokie M., Dawson M., Fairhead H., Fischetti V. A., Foster S., Gilmore B. F., Hancock R. E., Harper D., Henderson I. R., Hilpert K., Jones B. V., Kadioglu A., Knowles D., Olafsdottir S., Payne D., Projan S., Shaunak S., Silverman J., Thomas C. M., Trust T. J., Warn P., and Rex J. H. Alternatives to antibiotics −a pipeline portfolio review. Lancet. Infectious Diseases, 16 (2), 239–251 (2016). doi: 10.1016/S1473-3099(15)00466-1
  4. Vermassen A., Leroy S., Talon R., Provot C., Popowska M., and Desvaux M. Cell wall hydrolases in bacteria: Insight on the diversity of cell wall amidases, glycosidases and peptidases toward peptidoglycan. Front. Microbiol., 10, 331 (2019). doi: 10.3389/fmicb.2019.00331
  5. Wang M., Zhang J., Wei J., Jiang L., Jiang L., Sun Y., Zeng Z., and Wang Z. Phage-inspired strategies to combat antibacterial resistance. Crit. Rev. Microbial., 50 (2), 196–211 (2024). doi: 10.1080/1040841X.2023.2181056
  6. Low L. Y., Yang C., Perego M., Osterman A., and Liddington R. Role of net charge on catalytic domain and influence of cell wall binding domain on bactericidal activity, specificity, and host range of phage lysins. J. Biol. Chem., 286 (39), 34391–34403 (2011). doi: 10.1074/jbc.M111.244160
  7. Payne K. M. and Hatfull G. F. Mycobacteriophage endolysins: diverse and modular enzymes with multiple catalytic activities. PLoS One, 7 (3), e34052 (2012). doi: 10.1371/journal.pone.0034052
  8. Oliveira H., Melo L. D., Santos S. B., Nobrega F. L., Ferreira E. C., Cerca N., Azeredo J., and Kluskens L. D. Molecular aspects and comparative genomics of bacteriophage endolysins. J. Virol., 87 (8), 4558–4570 (2013). doi: 10.1128/JVI.03277-12
  9. Son B., Kong M., and Ryu S. The auxiliary role of the amidase domain in cell wall binding and exolytic activity of staphylococcal phage endolysins. Viruses, 10 (6), 284 (2018). doi: 10.3390/v10060284
  10. Khan F. M., Chen J. H., Zhang R., and Liu B. A comprehensive review of the applications of bacteriophage-derived endolysins for foodborne bacterial pathogens and food safety: recent advances, challenges, and future perspective. Front. Microbiol., 14, 1259210 (2023). doi: 10.3389/fmicb.2023.1259210
  11. Briers Y., Volckaert G., Cornelissen A., Lagaert S., Michiels C. W., Hertveldt K., and Lavigne R. Muralytic activity and modular structure of the endolysins of Pseudomonas aeruginosa bacteriophages phiKZ and EL. Mol. Microbiol., 65 (5), 1334–1344 (2007). doi: 10.1111/j.1365-2958.2007.05870.x
  12. Loessner M. J., Kramer K., Ebel F., and Scherer S. C-terminal domains of Listeria monocytogenes bacteriophage murein hydrolases determine specific recognition and high-affinity binding to bacterial cell wall carbohydrates. Mol. Microbiol., 44 (2), 335–349 (2002). doi: 10.1046/j.1365-2958.2002.02889.x
  13. Oechslin F., Menzi C., Moreillon P., and Resch G. The multidomain architecture of a bacteriophage endolysin enables intramolecular synergism and regulation of bacterial lysis. J. Biol. Chem., 296, 100639 (2021). doi: 10.1016/j.jbc.2021.100639
  14. Vazquez R., Garcia E., and Garcia P. Sequence-function relationships in phage-encoded bacterial cell wall lytic enzymes and their implications for phage-derived product design. J. Virol., 95 (14), e0032121 (2021). doi: 10.1128/JVI.00321-21
  15. Atilgan C., Okan O. B., and Atilgan A. R. How orientational order governs collectivity of folded proteins. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 78 (16), 3363–3375 (2010). doi: 10.1002/prot.22843
  16. Leitner M. D. Frequency-resolved communication maps for proteins and other nanoscale materials. J. Chem. Phys., 130 (19), 195101 (2009). doi: 10.1063/1.3130149
  17. Cui Q. and Bahar I. Normal Mode Analysis: Theory and Applications to Biological and Chemical Systems, 1st ed. (Chapman and Hall/CRC, 2005). doi: 10.1201/9781420035070
  18. Van Wynsberghe A. W. and Cui Q. Interpreting correlated motions using normal mode analysis. Structure, 14 (11), 1647–1653 (2006). doi: 10.1016/j.str.2006.09.003
  19. Mikoulinskaia G. V., Odinokova I. V., Zimin A. A., Lysanskaya V. Y., Feofanov S. A., and Stepnaya O. A. Identification and characterization of the metal ion-dependent L-alanoyl-D-glutamate peptidase encoded by bacteriophage T5. FEBS J., 276 (24), 7329–7342 (2009). doi: 10.1111/j.1742-4658.2009.07443.x
  20. Schuch R., Nelson D., and Fischetti V. A. A bacteriolytic agent that detects and kills Bacillus anthracis. Nature, 418 (6900), 884–889 (2002). doi: 10.1038/nature01026
  21. Case D. A., Aktulga H. M., Belfon K., Cerutti D. S., Cisneros G. A., Cruzeiro V. W. D., Forouzesh N., Giese T. J., Gotz A. W., Gohlke H., Izadi S., Kasavajhala K., Kaymak M. C., King E., Kurtzman T., Lee T.-S., Li P., Liu J., Luchko T., Luo R., Manathunga M., Machado M. R., Nguyen H. M., O’Hearn K. A., Onufriev A. V., Pan F., Pantano S., Qi R., Rahnamoun A., Risheh A., Schott-Verdugo S., Shajan A., Swails J., Wang J., Wei H., Wu X., Wu Y., Zhang Sh., Zhao Sh., Zhu Q., Cheatham III Th. E., Roe D. R., Roitberg A., Simmerling C., York D. M., Nagan M. C., and Merz K. M. Jr. AmberTools. J. Chem. Inf. Model., 63 (20), 6183–6191 (2023). doi: 10.1021/acs.jcim.3c01153
  22. Grant B. J., Rodrigues A. P., ElSawy K. M., McCammon J. A., and Caves L. S. Bio3d: an R package for the comparative analysis of protein structures. Bioinformatics, 22 (21), 2695–2696 (2006). doi: 10.1093/bioinformatics/btl461
  23. Prokhorov D., Mikoulinskaia G., Kutyshenko V., and Uversky V. Structural basis of activation of zinc-dependent peptidase of the bacteriophage T5 by calcium ions: A glance at the ion-dependent functioning proteoforms. Preprints, 2024072561 (2024). doi: 10.20944/preprints202407.2561.v1

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».