Соя: аллергенные свойства белков и IgE-перекрёстные реакции
- Авторы: Гервазиева В.Б.1, Самойликов П.В.1, Зайцев Е.М.1, Быков А.С.2
-
Учреждения:
- Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова
- Первый Московский государственный медицинский университет имени И.М. Сеченова (Сеченовский Университет)
- Выпуск: Том 19, № 3 (2022)
- Страницы: 367-377
- Раздел: Научные обзоры
- URL: https://bakhtiniada.ru/raj/article/view/121772
- DOI: https://doi.org/10.36691/RJA1558
- ID: 121772
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Начиная с прошлого века в пищевой промышленности европейских стран активно стали использовать белки соевых бобов в качестве пищевых добавок, а также для производства продуктов питания со 100% заменой молочных и животных белков на соевые.
В России соя является относительно новой аграрной культурой, которую начали недавно применять для производства продуктов питания. Между тем известно, что некоторые белки соевых семян обладают выраженными аллергенными свойствами. Всемирная организация здравоохранения относит 8 белков сои (Gly m 1–Gly m 8) к аллергенам, способным вызвать клинически значимую IgE-обусловленную сенсибилизацию у больных аллергическими заболеваниями. При этом бóльшая часть этих аллергенов за последние 15 лет включена в номенклатуру Всемирной организации здравоохранения. Кроме того, имеются научные данные о наличии других аллергенов соевых семян, которые способны связываться со специфическими IgE. Показано также, что некоторые аллергены сои обладают гомологией в аминокислотной последовательности и трёхмерным сходством с белками других растений и животных. В связи с этим актуальными становятся вопросы IgE-перекрёстной реактивности.
Таким образом, целью настоящего обзора является анализ и обобщение научных данных о химической структуре, свойствах, аллергенной активности белков сои и соевых бобов (семена сои), их перекрёстных реакциях с белками животного и растительного происхождения.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Валентина Борисовна Гервазиева
Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова
Email: vbger@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-5191-8709
SPIN-код: 9868-9164
д.м.н., профессор
Россия, МоскваПавел Владимирович Самойликов
Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова
Автор, ответственный за переписку.
Email: samoilikov@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-3580-3199
SPIN-код: 4294-2188
Scopus Author ID: 55931760300
к.м.н.
Россия, МоскваЕвгений Михайлович Зайцев
Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова
Email: pertussis@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-4813-9074
SPIN-код: 5089-7661
д.м.н.
Россия, МоскваАнатолий Сергеевич Быков
Первый Московский государственный медицинский университет имени И.М. Сеченова (Сеченовский Университет)
Email: bykov_a_s@staff.sechenov.ru
ORCID iD: 0000-0002-8099-6201
SPIN-код: 3894-1190
д.м.н., профессор
Россия, МоскваСписок литературы
- Jędrusek-Golińska A., Zielińska-Dawidziak M., Zielińska P., et al. Analysis of risk and consumers’ awareness regarding the gluten content in meat products on the example of frankfurter type sausages // Quality Assurance Safety Crops Foods. 2019. Vol. 11, N 6. P. 529–537. doi: 10.3920/QAS2018.1401
- Kleine-Tebbe J., Beyer K., Ebisawa M. EAACI molecular allergology user’s guide // Pediatric Allergy Immunology. 2016. Vol. 27, N S23. P. 225–234. doi: 10.1111/pai.12563
- Radlović N., Leković Z., Radlović V., et al. Food allergy in children // Srp Arh Celok Lek. 2016. Vol. 144, N 1-2. P. 99–103. doi: 10.2298/sarh1602099r
- Wang H.Y., Li Y., Li J.J., et al. Serological investigation of IgG and IgE antibodies against food antigens in patients with inflammatory bowel disease // World J Clin Cases. 2019. Vol. 7, N 16. P. 2189–2203. doi: 10.12998/wjcc.v7.i16.2189
- Ramadan S., Marsh J., El-Sherbeny G.A., et al. Purification of soybean cupins and comparison of IgE binding with peanut allergens in a population of allergic subjects // Food Chem Toxicol. 2021. N 147. P. 111866. doi: 10.1016/j.fct.2020.111866
- Sampson H.A., Mendelson L., Rosen J.P. Fatal and near-fatal anaphylactic reactions to food in children and adolescents // N Engl J Med. 1992. Vol. 327, N 6. P. 380–384. doi: 10.1056/NEJM199208063270603
- Hao G.D., Zheng Y.W., Wang Z.X., et al. High correlation of specific IgE sensitization between birch pollen, soy and apple allergens indicates pollen-food allergy syndrome among birch pollen allergic patients in northern China // J Zhejiang Univ Sci B. 2016. Vol. 17, N 5. P. 399–404. doi: 10.1631/jzus.B1500279
- Radauer C., Nandy A., Ferreira F., et al. Update of the WHO/IUIS Allergen Nomenclature Database based on analysis of allergen sequences // Allergy. 2014. Vol. 69, N 4. P. 413–419. doi: 10.1111/all.12348
- Gonzalez R., Varela J., Carreira J., Polo F. Primary structure of the major inhalant allergen from soybean hulls, Gly m 1: soybean hydrophobic protein and soybean hull allergy // Lancet. 1995. N 346. P. 48–49.
- Rodrigo M.J., Morell F., Helm R.M., et al. Identification and partial characterization of the soybean-dust allergens involved in the Barcelona asthma epidemic // J Allergy Clin Immunol. 1990. Vol. 85, N 4. P. 778–784. doi: 10.1016/0091-6749(90)90198-d
- Codina R., Lockey R.F., Fernández C.E., Rama R. Identification of the soybean hull allergens responsible for the Barcelona asthma outbreaks // Int Arch Allergy Immunol. 1999. Vol. 119, N 1. P. 69–71. doi: 10.1159/000024178
- Codina R.M., Calderón E., Lockey R.F., et al. Specific immunoglobulins to soybean hull allergens in soybean asthma // Chest. 1997. Vol. 111, N 1. P. 75–80. doi: 10.1378/chest.111.1.75
- Rihs H.P., Chen Z., Ruëff F., et al. IgE binding of the recombinant allergen soybean profiling (rGly m 3) is mediated by conformational epitopes // J Allergy Clin Immunol. 1999. Vol. 104, N 6. P. 1293–1301. doi: 10.1016/s0091-6749(99)70027-8
- Kleine-Tebbe J., Vogel L., Crowell D.N., et al. Severe oral allergy syndrome and anaphylactic reactions caused by a Bet v 1 related PR 10 protein in soybean, SAM22 // J Allergy Clin Immunol. 2002. Vol. 110, N 5. P. 797– 804. doi: 10.1067/mai.2002.128946
- Dunwell J.M. Cupins: a new superfamily of functionally diverse proteins that include germins and plant storage proteins // Biotechnol Gen Engineering Rev. 1998. Vol. 15, N 1. P. 1–32. doi: 10.1080/02648725.1998.10647950
- Holzhauser T., Wackermann O., Ballmer-Weber B.K., et al. Soybean (Glycine max) allergy in Europe: Gly m 5 (b-conglycinin) and Gly m 6 (glycinin) are potential diagnostic markers for severe allergic reactions to soy // J Allergy Clin Immunol. 2009. Vol. 123, N 2. P. 452–458. doi: 10.1016/j.jaci.2008.09.034
- Ito K., Sjölander S., Sato S., et al. IgE to Gly m 5 and Gly m 6 is associated with severe allergic reactions to soybean in Japanese children // J Allergy Clin Immunol. 2011. Vol. 128, N 3. P. 673–675. doi: 10.1016/j.jaci.2011.04.025
- Riascos J.J., Weissinger S.M., Weissinger A.K., et al. The seed biotinylated protein of soybean (Glycine max): a boiling-resistant new allergen (Gly m 7) with the capacity to induce IgE-Mediated Allergic Responses // J Agric Food Chem. 2016. Vol. 64, N 19. P. 3890–3900. doi: 10.1021/acs.jafc.5b05873
- Ebisawa M., Brostedt P., Sjölander S., et al. Gly m 2S albumin is a major allergen with a high diagnostic value in soybean-allergic children // J Allergy Clin Immunol. 2013. Vol. 132, N 4. P. 976–978. doi: 10.1016/j.jaci.2011.04.025
- Yumioka-Ito H., Misaki R., Yokoro M., et al. Cloning of a cDNA Encoding the Gly m Bd 28K Precursor and Its Vacuole Transport in Tobacco BY2 Suspension-Cultured Cells // J Nutr Sci Vitaminol. 2014. Vol. 60, N 2. P. 129–139. doi: 10.3177/jnsv.60.129
- Ogawa T., Bando N., Tsuji H., et al. Investigation of the IgE-binding proteins in soybeans by immunoblotting with the sera of the soybean-sensitive patients with atopic dermatitis // J Nutr Sci Vitaminol. 1991. Vol. 37, N 6. P. 555–565. doi: 10.3177/jnsv.37.555
- Xiang P., Baird L.M., Jung R., et al. P39, a novel soybean protein allergen, belongs to a plant-specific protein family and is present in protein storage vacuoles // J Agric Food Chem. 2008. Vol. 56, N 6. P. 2266–2272. doi: 10.1021/jf073292x
- Gu X., Beardslee T., Zeece M., et al. Identification of IgE-binding proteins in soy lecithin // Int Arch Allergy Immunol. 2001. Vol. 126, N 3. P. 218–225. doi: 10.1159/000049517
- Codina R., Ardusso L., Lockey R.F., et al. Identification of the soybean hull allergens involved in sensitization to soybean dust in a rural population from Argentina and N-terminal sequence of a major 50 KD allergen // Clin Exp Allergy. 2002. Vol. 32, N 7. P. 1059–1063. doi: 10.1046/j.1365-2222.2002.01411.x
- Baur X., Pau M., Czuppon A., Fruhmann G. Characterization of soybean allergens causing sensitization of occupationally exposed bakers // Allergy. 1996. Vol. 51, N 5. P. 326–330. doi: 10.1111/j.1398-9995.1996.tb04617.x
- Batista R., Martins I., Jeno P., et al. A proteomic study to identify soya allergens ― the human response to transgenic versus non-transgenic soya samples // Int Arch Allergy Immunol. 2007. Vol. 144, N 1. P. 29–38. doi: 10.1159/000102611
- Kleine-Tebbe J., Beyer K., Ebisawa M. Soy allergy. EAACI molecular allergologyuser’s guide. European Academy of Allergy and Clinical Immunology; 2016. P. 225–234.
- Radauer C., Bublin M., Wagner S., et al. Allergens are distributed into few protein families and possess a restricted number of biochemical functions // J Allergy Clin Immunol. 2008. Vol. 121, N 4. P. 847–852. doi: 10.1016/j.jaci.2008.01.025
- Valenta R., Duchene M., Ebner C., et al. Profilins constitute a novel family of functional plant pan-allergens // J Exp Med. 1992. Vol. 175, N 2. P. 377–385. doi: 10.1084/jem.175.2.377
- Tatham A.S., Shewry P.R. Allergens to wheat and related cereals // Clin Exp Allergy. 2008. Vol. 38, N 11. P. 1712–1726. doi: 10.1111/j.1365-2222.2008.03101.x
- Alvarado M.I., Jimeno L., De La Torre, et al. Profilin as a severe food allergen in allergic patients overexposed to grass pollen // Allergy. 2014. Vol. 69, N 12. P. 1610–1616. doi: 10.1111/all.12509
- Mari A. Multiple pollen sensitization: a molecular approach to the diagnosis // Int Arch Allergy Immunol. 2001. Vol. 125, N 1. P. 57–65. doi: 10.1159/000053797
- Pablos I., Wildner S., Asam C., et al. Pollen allergens for molecular diagnosis // Curr Allergy Asthma Rep. 2016. Vol. 16, N 4. P. 31. doi: 10.1007/s11882-016-0603-z
- Barre A., Sordet C., Culerrier R., et al. Vicilin allergens of peanut and tree nuts (walnut, hazelnut and cashew nut) share structurally related IgE-binding epitopes // Mol Immunol. 2008. Vol. 45, N 5. P. 1231–1240. doi: 10.1016/j.molimm.2007.09.014
- Kroghsbo S., Bogh K.L., Rigby N.M., et al. Sensitization with 7S globulins from peanut, hazelnut, soy or pea induces IgE with different biological activities which are modified by soy tolerance // Int Arch Allergy Immunol. 2011. Vol. 155, N 3. P. 212–224. doi: 10.1159/000321200
- López-Torrejón G., Salcedo G., Martín-Esteban M., et al. Len c 1, a major allergen and vicilin from lentil seeds: protein isolation and cDNA cloning // J Allergy Clin Immunol. 2003. Vol. 112, N 6. P. 1208–1215. doi: 10.1016/j.jaci.2003.08.035
- Beyer K., Bardina L., Grishina G., Sampson H.A. Identification of sesame seed allergens by 2-dimensional proteomics and Edman sequencing: seed storage proteins as common food allergens // J Allergy Clin Immunol. 2002. Vol. 110, N 1. P. 154–159. doi: 10.1067/mai.2002.125487
- Candreva A.M., Ferrer-Navarro M., Quiroga A., et al. Identification of cross reactive B cell epitopes between Bos d 9.0101 (Bos Taurus) and Gly m 5.0101 (Glycine max) by epitope mapping MALDI-TOF MS // Proteomics. 2017. Vol. 17, N 15-16. doi: 10.1002/pmic.201700069
- Beardslee T.A., Zeece M.G., Sarath G., Markwell J.P. Soybean glycinin G1 acidic chain shares IgE epitopes with peanut allergen Ara h 3 // Int Arch Allergy Immunol. 2000. Vol. 123, N 4. P. 299–307. doi: 10.1159/000053642
- Wang F., Robotham J.M., Teuber S.S., et al. Ana o 2, a major cashew (Anacardium occidentale L.) nut allergen of the legumin family // Int Arch Allergy Immunol. 2003. Vol. 132, N 1. P. 27–39. doi: 10.1159/000073262
- Wallowitz M., Peterson W.R., Uratsu S., et al. Jug r 4, a legumin group food allergen from walnut (Juglans regia Cv. Chandler) // J Agric Food Chem. 2006. Vol. 54, N 21. P. 8369–8375. doi: 10.1021/jf061329s
- Beyer K., Grishina G., Bardina L., Sampson H.A. Identification of 2 new sesame seed allergens: Ses i 6 and Ses i 7 // J Allergy Clin Immunol. 2007. Vol. 119, N 6. P. 1554–1556. doi: 10.1016/j.jaci.2007.03.041
- Beyer K., Grishina G., Bardina L., et al. Identification of an 11S globulin as a major hazelnut food allergen in hazelnut-induced systemic reactions // J Allergy Clin Immunol. 2002. Vol. 110, N 3. P. 517–523. doi: 10.1067/mai.2002.127434
- Barre A., Jacquet G., Sordet C., et al. Homology modelling and conformational analysis of IgE-binding epitopes of Ara h 3 and other legumin allergens with a cupin fold from tree nuts // Mol Immunol. 2007. Vol. 44, N 12. P. 3243–3255. doi: 10.1016/j.molimm.2007.01.023
- Гервазиева В.Б., Сверановская В.В. Пищевая аллергия и повышенная чувствительность к соевым белкам // Медицинская иммунология. 2005. Т. 7, № 1. С. 15–20. doi: 10.15789/1563-0625-2005-1-15-20
- Skypala I.J. Food-Induced anaphylaxis: role of hidden allergens and cofactors // Front Immunol. 2019. N 10. P. 673. doi: 10.3389/fimmu.2019.00673
- Rahaman T., Vasiljevic T., Ramchandran L. Effect of processing on conformational changes of food proteins related to allergenicity // Trends Food Sci. Technol. 2016. N 49. P. 24–34. doi: 10.1016/j.tifs.2016.01.001
Дополнительные файлы
