Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Сфинголипидозы — это генетически гетерогенная группа редких моногенных болезней обмена, связанных с наследственной недостаточностью ферментов, участвующих в деградации сфинголипидов. Катаболизм сфинголипидов происходит в лизосомах, где гликогидролазы расщепляют их путем последовательного отделения терминальных сахаров до корового церамида. Все сфинголипидозы характеризуются аномальным отложением большого количества сфинголипидов и других нерасщепленных продуктов жирового обмена, главным образом, в паренхиматозных органах, костном и головном мозге. Среди сфинголипидозов выделяют такие группы заболеваний, как гликосфинголипидозы, ганглиозидозы и лейкодистрофии. В настоящем обзоре представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика трех главных типов гликосфинголипидозов — болезни Фабри, болезни Гоше и болезни Фарбера, обусловленных присутствием мутаций в генах α-галактозидазы А (GLA), глюкоцереброзидазы (GBA) и кислой церамидазы (ASAH1) соответственно. В настоящее время наблюдается повышенный интерес к гликосфинголипидозам в связи с идентификацией спектра и частоты мутаций в генах GLA, GBA и ASAH1 в различных популяциях, в том числе и в России, и практической доступностью методов индивидуальной молекулярной диагностики. Дано описание существующих экспериментальных моделей, их роли в изучении биохимических основ патогенеза этих тяжелых наследственных заболеваний и разработке различных терапевтических подходов. Обсуждаются возможность ранней диагностики болезней Фабри, Гоше и Фарбера на базе неонатального скрининга и обследования групп пациентов высокого риска с целью повышения эффективности их профилактики и лечения, а также преимущества и недостатки основных подходов к терапии этих тяжелых заболеваний, таких как трансплантация костного мозга и гемопоэтических стволовых клеток, ферментная заместительная терапия, субстрат-редуцирующая терапия, генная терапия и редактирование генома.

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Email: vngor@mail.ru

д-р биол. наук, профессор кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com

канд. мед. наук, педиатр, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Григорий Аркадьевич Янус

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Email: janus365dd@gmail.com

канд. мед. наук, младший научный сотрудник кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Михаил Михайлович Костик

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: kost-mikhail@yandex.ru

д-р мед. наук, профессор кафедры госпитальной педиатрии

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Карпищенко А.И., Алексеев В.В., Алипов А.Н. Медицинские лабораторные технологии: Руководство по клинической лабораторной диагностике в 2-х томах. Т. 2. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2013. 792 с.
  2. Баранов А.А., Намазова-Баранова Л.С., Гундобина О.С., и др. Ведение детей с болезнью Гоше. Современные клинические рекомендации // Педиатрическая фармакология. 2016. Т. 13, № 3. С. 244–250. doi: 10.15690/pf.v13i3.1574
  3. Горбунова В.Н. Молекулярная генетика — путь к индивидуальной персонализированной медицине // Педиатр. 2013. Т. 4, № 1. С. 115–121. doi: 10.17816/PED41115-121
  4. Горбунова В.Н., Баранов В.С. Введение в молекулярную диагностику и генотерапию наследственных заболеваний. Санкт-Петербург: Специальная литература, 1997. 287 с.
  5. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI и VII типов — синдромы Моркио, Марото-Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. doi: 10.17816/PED126107-125
  6. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–83. doi: 10.17816/PED12285-89
  7. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. doi: 10.17816/PED12369-83
  8. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, синдром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–81. doi: 10.17816/PED12469-81
  9. Журавлева М.В., Химич Т.В., Гагарина Ю.В., Котровский В.А. Клинико-экономическое обоснование скрининга на болезнь Фабри у детей групп риска // Клиническая фармакологическая и терапия. 2021. Т. 30, № 1. С. 36–44. doi: 10.32756/0869-5490-2021-1-36-42
  10. Каровайкина Е.А., Моисеев А.С., Буланов Н.М., и др. Скрининг, диагностика и лечение болезни Фабри // Клиническая фармакологическая и терапия. 2019. Т. 28, № 3. С. 68–74. doi: 10.32756/0869-5490-2019-3-68-74
  11. Министерство здравоохранения Российской Федерации. Клинические рекомендации. Болезнь Фабри (утв. Минздравом России). 2019–2021 гг. Москва. 2019.
  12. Лукина Е.А., Сысоева Е.П., Мамонов В.Е., и др. Национальные клинические рекомендации «Диагностика и лечение болезни Гоше». Национальное гематологическое общество, 2014. 21 с.
  13. Новиков П.В., Асанов А.Ю., Копишинская С.В., и др. Федеральные клинические рекомендации по диагностике и лечению болезни Фабри. Москва: Министерство здравоохранения Российской Федерации, 2015. 26 с.
  14. Савченко В.Г. Клинические рекомендации по диагностике и лечению болезни Гоше у взрослых // IV Конгресс гематологов России. 12–14 апреля 2018, Москва. 17 с.
  15. Тао Е.А., Моисеев А.С., Буланов Н.М., и др. Терминальная хроническая почечная недостаточность у пациентов с болезнью Фабри // Клиническая фармакологическая и терапия. 2020. Т. 29, № 4. С. 36–43. doi: 10.32756/0869-5490-2020-4-36-43
  16. Чикова И.А., Бучинская Н.В., Костик М.М., и др. Болезнь Фарбера — характеристика заболевания с описанием клинических случаев // Вопросы современной педиатрии. 2014. Т. 13, № 6. С. 78–84. doi: 10.18500/1817-7115-2013-13-1-78-84
  17. Aerts J.M., Groener J.E., Kuiper S., et al. Elevated globotriaosylsphingosine is a hallmark of Fabry disease // PNAS. 2008. Vol. 105, No. 8. P. 2812–2817. doi: 10.1073/pnas.0712309105
  18. Asano N., Ishii S., Kizu H., et al. In vitro inhibition and intracellular enhancement of lysosomal alpha-galactosidase A activity in Fabry lymphoblasts by 1-deoxygalactonojirimycin and its derivatives // Eur J Biochem. 2000. Vol. 267, No. 13. P. 4179–4186. doi: 10.1046/j.1432-1327.2000.01457.x
  19. Auray-Blais C., Cyr D., Ntwari A., et al. Urinary globotriaosylceramide excretion correlates with the genotype in children and adults with Fabry disease // Mol Genet Metab. 2008. Vol. 93, No. 3. P. 331–340. doi: 10.1016/j.ymgme.2007.10.001
  20. Balendran S., Oliva P., Sansen S., et al. Diagnostic strategy for females suspected of Fabry disease // Clin Genet. 2020. Vol. 97, No. 4. P. 655–660. doi: 10.1111/cge.13694
  21. Balwani M., Burrow T.A., Charrow J., et al. Recommendations for the use of eliglustat in the treatment of adults with Gaucher disease type 1 in the United States // Mol Genet Metab. 2016. Vol. 117, No. 2. P. 95–103. doi: 10.1016/j.ymgme.2015.09.002
  22. Bar J., Linke T., Ferlinz K., et al. Molecular analysis of acid ceramidase deficiency in patients with Farber disease // Hum Mutat. 2001. Vol. 17, No. 3. P. 199–209. doi: 10.1002/humu.5
  23. Barton N.W., Brady R.O., Dambrosia J.M., et al. Replacement therapy for inherited enzyme deficiency: macrophage-targeted glucocerebrosidase for Gaucher’s disease // N Engl J Med. 1991. Vol. 324. P. 1464–1470. doi: 10.1056/NEJM199105233242104
  24. Baydakova G., Ilyushkina A., Gaffke L., et al. Elevated LysoGb3 Concentration in the Neuronopathic Forms of Mucopolysaccharidoses // Diagnostics. 2020. Vol. 10, No. 3. P. 155. doi: 10.3390/diagnostics10030155
  25. Baydakova G.V., Ilyushkina A.A., Moiseev S.V., et al. α-Galactosidase A/lysoGb3 ratio as a potential marker for Fabry disease in females // Clin Chim Acta. 2020. Vol. 501. P. 27–32. doi: 10.1016/j.cca.2019.10.031
  26. Beckmann N., Kadow S., Schumacher F., et al. Pathological manifestations of Farber disease in a new mouse model // A Biol Chem. 2018. Vol. 399, No. 10. P. 1183–1202. doi: 10.1515/HSZ-2018-0170
  27. Beckmann N., Becker K.A., Kadow S., et al. Acid Sphingomyelinase Deficiency Ameliorates Farber Disease // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, No. 24. P. 6253. doi: 10.3390/ijms20246253
  28. Bernstein H.S., Bishop D.F., Astrin K.H., et al. Fabry disease: six gene rearrangements and an exonic point mutation in the alpha-galactosidase gene // J Clin Invest. 1989. Vol. 83. No. 4. P. 1390–1399. doi: 10.1172/JCI114027
  29. Beutler E., Gelbart T., Kuhl W., et al. Identification of the second common Jewish Gaucher disease mutation make possible population-based screening for the heterozygous state // PNAS. 1992. Vol. 88, No. 23. P. 10544–10547. doi: 10.1073/pnas.88.23.10544
  30. Beutler E., Gelbart T., Kuhl W., et al. Mutations in Jewish patients with Gaucher disease // Blood. 1992. Vol. 79, No. 7. P. 1662–1666. doi: 10.1182/blood.V79.7.1662.bloodjournal7971662
  31. Beutler E., Kay A.C., Saven A., et al. Enzyme-replacement therapy for Gaucher’s disease // N Engl J Med. 1991. Vol. 325. P. 1809–1810.
  32. Bishop D.F., Calhoun D.H., Bernstein H.S., et al. Human alpha-galactosidase A: nucleotide sequence of a cDNA clone encoding the mature enzyme // PNAS. 1986. Vol. 83, No. 13. P. 859–4863. doi: 10.1073/pnas.83.13.4859
  33. Bishop D.F., Kornreich R., Desnick R.J. Structural organization of the human alpha-galactosidase A gene: further evidence for the absence of a 3-prime untranslated region // PNAS. 1988. Vol. 85, No. 11. P. 3903–3907. doi: 10.1073/pnas.85.11.3903
  34. Brady R.O., Schiffmann R. Clinical features of and recent advances in therapy for Fabry disease // JAMA. 2000. Vol. 284, No. 21. P. 2771–2775. doi: 10.1001/jama.284.21.2771
  35. Brady R.O., Kanfer J.N., Schapiro D. Metabolism of glucocerebrosides. II. Evidence of an enzymatic deficiency in Gaucher’s disease // Biochem Biophys Res Commun. 1965. Vol. 18, No. 2. P. 221–225. doi: 10.1016/0006-291X(65)90743-6
  36. Branton M.H., Schiffmann R., Sabnis S.G., et al. Natural history of Fabry renal disease: influence of alpha-galactosidase A activity and genetic mutations on clinical course // Medicine. 2002. Vol. 81, No. 2. P. 122–138. doi: 10.1097/00005792-200203000-00003
  37. Cable W.J.L., McCluer R.H., Kolodny E.H., Ullman M.D. Fabry disease: detection of heterozygotes by examination of glycolipids in urinary sediment // Neurology. 1982. Vol. 32, No. 10. P. 1139–1145. doi: 10.1212/WNL.32.10.1139
  38. Calhoun D.H., Bishop D.F., Bernstein H.S., et al. Fabry disease: isolation of a cDNA clone encoding human alpha-galactosidase A // PNAS. 1985. Vol. 82, No. 21. P. 7364–7368. doi: 10.1073/pnas.82.21.7364
  39. Capuano I., Garofalo C., Buonanno P., et al. Identifying Fabry patients in dialysis population: prevalence of GLA mutations by renal clinic screening, 1995–2019 // J Nephrol. 2020. Vol. 33. P. 569–581. doi: 10.1007/s40620-019-00663-6
  40. Charrow J., Fraga C., Gu X., et al. Once- versus twice-daily dosing of eliglustat in adults with Gaucher disease type 1: the phase 3, randomized, double-blind EDGE trial // Mol Genet Metab. 2018. Vol. 123, No. 3. P. 347–356. doi: 10.1016/j.ymgme.2017.12.001
  41. Christomanou H., Chabas A., Pampols T., Guardiola A. Activator protein deficient Gaucher’s disease: a second patient with the newly identified lipid storage disorder // Klin Wochenschr. 1989. Vol. 67. P. 999–1003. doi: 10.1007/BF01716064
  42. Clarke J.T.R. Narrative review: Fabry disease // Ann Intern Med. 2007. Vol. 146, No. 6. P. 425–433. doi: 10.7326/0003-4819-146-6-200703200-00007
  43. Davies J.P., Winchester B.G., Malcolm S. Mutation analysis in patients with the typical form of Anderson–Fabry disease // Hum Molec Genet. 1993. Vol. 2, No. 7. P. 1051–1053. doi: 10.1093/hmg/2.7.1051
  44. Desnick R.J., Dawson G., Desnick S.J., et al. Diagnosis of glycosphingolipidoses by urinary-sediment analysis // N Engl J Med. 1971. Vol. 284. P. 739–744. doi: 10.1056/NEJM197104082841401
  45. Devi A.R.R., Gopikrishna M., Ratheesh R., et al. Farber lipogranulomatosis: clinical and molecular genetic analysis reveals a novel mutation in an Indian family // J Hum Genet. 2006. Vol. 51. P. 811–814. doi: 10.1007/s10038-006-0019-z
  46. Dreborg S., Erikson A., Hagberg B. Gaucher disease — Norrbottnian type: I. General clinical description // Eur J Pediatr. 1980. Vol. 133. P. 107–118. doi: 10.1007/BF00441578
  47. Ehlert K., Frosch M., Fehse N., et al. Farber disease: clinical presentation, pathogenesis and a new approach to treatment // Pediatr Rheumatol Online J. 2007. Vol. 5. ID15. doi: 10.1186/1546-0096-5-15
  48. Eng C.M., Banikazemi M., Gordon R.E., et al. A phase 1/2 clinical trial of enzyme replacement in Fabry disease: pharmacokinetic, substrate clearance, and safety studies // Am J Hum Genet. 2001. Vol. 68, No. 3. P. 711–722. doi: 10.1086/318809
  49. Eng C.M., Desnick R.J. Molecular basis of Fabry disease: mutations and polymorphisms in the human alpha-galactosidase A gene // Hum Mutat. 1994. Vol. 3, No. 2. P. 103–111. doi: 10.1002/humu.1380030204
  50. Eng C.M., Resnick-Silverman L.A., Niehaus D.J., et al. Nature and frequency of mutations in the alpha-galactosidase A gene that cause Fabry disease // Am J Hum Genet. 1993. Vol. 53. P. 1186–1197.
  51. Enquist I.B., Nilsson E., Ooka A., et al. Effective cell and gene therapy in a murine model of Gaucher disease // PNAS. 2006. Vol. 103, No. 37. P. 13819–13824. doi: 10.1073/pnas.0606016103
  52. Fan J.-Q., Ishii S., Asano N., Suzuki Y. Accelerated transport and maturation of lysosomal alpha-galactosidase A in Fabry lymphoblasts by an enzyme inhibitor // Nat Med. 1999. Vol. 5. P. 112–115. doi: 10.1038/4801
  53. Fan Y., Chan T.-N., Chow J.T.Y., et al. High prevalence of Late-Onset Fabry Cardiomyopathy in a cohort of 499 non-selective patients with left ventricular hypertrophy: the Asian Fabry cardiomyopathy high-risk screening study (ASIAN-FAME) // J Clin Med. 2021. Vol. 10, No. 10. ID 2160. doi: 10.3390/jcm10102160
  54. Fellgiebel A., Keller I., Marin D., et al. Diagnostic utility of different MRI and MR angiography measures in Fabry disease // Neurology. 2009. Vol. 72, No. 1. P. 63–68. doi: 10.1212/01.wnl.0000338566.54190.8a
  55. Fink J.K., Correll P.H., Perry L.K., et al. Correction glucocerebrosidase deficiency after retrovirus-mtdiated gene transfer into hematopoietic progenitor cells from patients with Gaucher disease // PNAS. 1990. Vol. 87, No. 6. P. 2334–2338. doi: 10.1073/pnas.87.6.2334
  56. Germain D.P., Charrow J., Desnick R.J., et al. Ten-year outcome of enzyme replacement therapy with agalsidase beta in patients with Fabry disease // J Med Genet. 2015. Vol. 52, No. 5. P. 353–358. doi: 10.1136/jmedgenet-2014-102797
  57. Germain D.P., Weidemann F., Abiose A., et al. Analysis of left ventricular mass in untreated men and in men treated with agalsidase-beta: data from the Fabry Registry // Genet Med. 2013. Vol. 15, No. 12. P. 958–965, doi: 10.1038/gim.2013.53
  58. Germain D.P., Elliott P.M., Falissard B., et al. The effect of enzyme replacement therapy on clinical outcomes in male patients with Fabry disease: A systematic literature review by a European panel of experts // Mol Genet Metab Rep. 2019. Vol. 19. ID 100454. doi: 10.1016/j.ymgmr.2019.100471
  59. Germain D.P., Hughes D.A., Nicholls K., et al. Treatment of Fabry’s Disease with the Pharmacologic Chaperone Migalastat // N Engl J Med. 2016. Vol. 375, No. 6. P. 545–555. doi: 10.1056/NEJMOA1510198
  60. Golivets L.T., Kruglova O.V., Gusarova E.A., et al. Fabry disease is a hereditary metabolic disease of the nervous system. Main clinical manifestations, problems of diagnosis and treatment // Nervous diseases Journal. 2016. Vol. 1. P. 36–46.
  61. Gravel R.A., Leung A. Complementation analysis in Gaucher disease using single cell microassay techniques: evidence for a single ‘Gaucher gene’ // Hum Genet. 1983. Vol. 65. P. 112–116. doi: 10.1007/BF00286645
  62. Han T.U., Sam R., Sidransky E. Small Molecule Chaperones for the Treatment of Gaucher Diseas and GBA1-Associated Parkinson Disease // Front Cell Dev Biol. 2020. Vol. 8. ID271. doi: 10.3389/fcell.2020.00271
  63. Harzer K., Paton B.C., Poulos A., et al. Sphingolipid activator protein deficiency in a 16-week-old atypical Gaucher disease patient and his fetal sibling: biochemical signs of combined sphingolipidoses // Eur J Pediatr. 1989. Vol. 149. P. 31–39. doi: 10.1007/BF02024331
  64. Hong C.M., Ohashi T., Yu X.J., et al. Sequence of two alleles responsible for Gaucher disease // DNA Cell Biol. 1990. Vol. 9, No. 4. P. 233–241. doi: 10.1089/dna.1990.9.233
  65. Hopkin R.J., Bissler J., Banikazemi M., et al. Characterization of Fabry disease in 352 pediatric patients in the Fabry Registry // Ped Res. 2008. Vol. 64. P. 550–555. doi: 10.1203/PDR.0b013e318183f132
  66. Horowitz M., Wilder S., Horowitz Z., et al. The human glucocerebrosidase gene and pseudogene: stucture and evolution // Genomics. 1989. Vol. 4, No. 1. P. 87–96. doi: 10.1016/0888-7543(89)90319-4
  67. Horowitz M., Zimran A. Mutations causing Gaucher disease // Hum Mutat. 1994. Vol. 3, No. 1. P. 1–11. doi: 10.1002/humu.1380030102
  68. Houben E., Holleran W.M., Yaginuma T., et al. Differentiation-associated expression of ceramidase isoforms in cultured keratinocytes and epidermis // J Lipid Res. 2006. Vol. 47, No. 5. P. 1063–1070. doi: 10.1194/jlr.M600001-JLR200
  69. Hughes D.A., Nicholls K., Shankar S.P., et al. Oral pharmacological chaperone migalastat compared with enzyme replacement therapy in Fabry disease: 18-month results from the randomised phase III ATTRACT study // J Med Genet. 2017. Vol. 54. P. 288–296.
  70. Jung S.-C., Han I.P., Limaye A., et al. Adeno-associated viral vector-mediated gene transfer results in long-term enzymatic and functional correction in multiple organs of Fabry mice // PNAS. 2001. Vol. 98, No. 5. P. 2676–2681. doi: 10.1073/pnas.051634498
  71. Koch J., Gartner S., Li C.-M., et al. Molecular cloning and characterization of a full-length complementary DNA encoding human acid ceramidase: identification of the first molecular lesion causing Farber disease // J Biol Chem. 1996. Vol. 271, No. 51. P. 33110–33115. doi: 10.1074/jbc.271.51.33110
  72. Kornreich R., Bishop D.F., Desnick R.J. The gene encoding alpha-galactosidase A and gene rearrangements causing Fabry disease // Trans Assoc Am Phys. 1989. Vol. 102. P. 30–43.
  73. Kostik M.M., Chikova I.A., Avramenko V.V., et al. Farber lipogranulomatosis with predominant joint involvement mimicking juvenile idiopathic arthritis // J Inherit Metab Dis. 2013. Vol. 36, No. 6. P. 1079–1080. doi: 10.1007/s10545-012-9573-z
  74. Lai L.-W., Whitehair O., Wu M.-J., et al. Analysis of splice-site mutations of the alpha-galactosidase A gene in Fabry disease // Clin Genet. 2003. Vol. 63, No. 6. P. 476–482. doi: 10.1034/j.1399-0004.2003.00077.x
  75. Li C.-M., Park J.-H., He X., et al. The human acid ceramidase gene (ASAH): structure, chromosomal location, mutation analysis and expression // Genomics. 1999. Vol. 62, No. 2. P. 223–231. doi: 10.1006/geno.1999.5940
  76. Liang K.-H., Lu Y.-H., Niu C.-W., et al. The Fabry disease-causing mutation, GLA IVS4+919G>A, originated in Mainland China more than 800 years ago // J Hum Genet. 2020. Vol. 65. P. 619–625. doi: 10.1038/s10038-020-0745-7
  77. MacDermot K.D., Holmes A., Miners A.H. Anderson-Fabry disease: clinical manifestations and impact of disease in a cohort of 60 obligate carrier females // J Med Genet. 2001. Vol. 38, No. 11. P. 769–807. doi: 10.1136/jmg.38.11.769
  78. Matsuzawa F., Aikawa S.-i., Doi H., et al. Fabry disease: correlation between structural changes in α-galactosidase, and clinical and biochemical phenotypes // Hum Genet. 2005. Vol. 117. P. 317–328. doi: 10.1007/s00439-005-1300-5
  79. McCafferty E.H., Scott L.J. Migalastat: A Review in Fabry Disease // Drugs. 2019. Vol. 79, No. 5. P. 543–554. doi: 10.1007/s40265-019-01090-4
  80. Mehta A., Clarke J.T.R., Giugliani R., et al. Natural course of Fabry disease: changing pattern of causes of death in FOS — Fabry Outcome Survey // J Med Genet. 2009. Vol. 46, No. 8. P. 548–552. doi: 10.1136/jmg.2008.065904
  81. Michaud M., Mauhin W., Belmatoug N., et al. When and How to Diagnose Fabry Disease in Clinical Pratice // Am J Med Sci. 2020. Vol. 360, No. 6. P. 641–649. doi: 10.1016/j.amjms.2020.07.011
  82. Miller A., Brown L.K., Pastores G.M., Desnick R.J. Pulmonary involvement in type 1 Gaucher disease: functional and exercise findings in patients with and without clinical interstitial lung disease // Clin Genet. 2003. Vol. 63, No. 5. Р. 368–376. doi: 10.1034/j.1399-0004.2003.00060.x
  83. Miller J.J., Kanack A.J., Dahms N.M. Progress in the understanding and treatment of Fabry disease // Biochim Biophys Acta Gen Subj. 1864, No. 1. ID 129437. doi: 10.1016/j.bbagen.2019.129437
  84. Mistry P.K., Lukina E., Turkia H.B., et al. Outcomes after 18 months of eliglustat therapy in treatment-naïve adults with Gaucher disease type 1: The phase 3 ENGAGE trial // Am J Hematol. 2017. Vol. 92, No. 11. P. 1170–1176. doi: 10.1002/ajh.24877
  85. Mistry P.K., Balwani M., Charrow J., et al. Real-world effectiveness of eliglustat in treatment-naïve and switch patients enrolled in the International Collaborative Gaucher Group Gaucher Registry // Am J Hematol. 2020. Vol. 95, No. 9. P. 1038–1046. doi: 10.1002/ajh.25875
  86. Moore D.F., Kaneski C.R., Askari H., Schiffmann R. The cerebral vasculopathy of Fabry disease // J Neurol Sci. 2007. Vol. 257, No. 1–2. P. 258–263. doi: 10.1016/j.jns.2007.01.053
  87. Muramatsu T., Sakai N., Yanagihara I., et al. Mutation analysis of the acid ceramidase gene in Japanese patients with Farber disease // J Inherit Metab Dis. 2002. Vol. 25, No. 7. P. 585–592. doi: 10.1023/A:1022047408477
  88. Nakao S., Kodama C., Takenaka T., et al. Fabry disease: detection of undiagnosed hemodialysis patients and identification of a ‘renal variant’ phenotype // Kidney Int. 2003. Vol. 64, No. 3. P. 801–807. doi: 10.1046/j.1523-1755.2003.00160.x
  89. Nakao S., Takenaka T., Maeda M., et al. An atypical variant of Fabry’s disease in men with left ventricular hypertrophy // N Engl J Med. 1995. Vol. 333. P. 288–293. doi: 10.1056/NEJM199508033330504
  90. Nance C.S., Klein C.J., Banikazemi M., et al. Later-onset Fabry disease: an adult variant presenting with the cramp-fasciculation syndrome // Arch Neurol. 2006. Vol. 63, No. 3. P. 453–457. doi: 10.1001/archneur.63.3.453
  91. Nguyen T.T., Gin T., Nicholls K., et al. Ophthalmological manifestations of Fabry disease: a survey of patients at the Royal Melbourne Fabry Disease Treatment Centre // Clin Exp Ophthalmol. 2005. Vol. 33, No. 2. P. 164–168. doi: 10.1111/j.1442-9071.2005.00990.x
  92. Ohshima T., Murray G.J., Swaim W.D., et al. Alpha-galactosidase A deficient mice: a model of Fabry disease // PNAS. 1997. Vol. 94, No. 6. P. 2540–2544. doi: 10.1073/pnas.94.6.2540
  93. Ohshima T., Schiffmann R., Murray G.J., et al. Aging accentuates and bone marrow transplantation ameliorates metabolic defects in Fabry disease mice // PNAS. 1999. Vol. 96, No. 11. P. 6423–6427. doi: 10.1073/pnas.96.11.6423
  94. Pandey M.K., Burrow T.A., Rani R., et al. Complement drives glucosylceramide accumulation and tissue inflammation in Gaucher disease // Nature. 2017. Vol. 543. P. 108–112. doi: 10.1038/nature21368
  95. Park J.-H., Schuchman E.H. Acid ceramidase and human disease // Biochim Biophys Acta. 2006. Vol. 1758, No. 12. P. 2133–2138. doi: 10.1016/j.bbamem.2006.08.019
  96. Pastores G.M., Thadhani R. Enzyme-replacement therapy for Anderson–Fabry disease // Lancet. 2001. Vol. 358, No. 9282. P. 601–603. doi: 10.1016/S0140-6736(01)05816-0
  97. Pentchev P.G., Neumeyer B., Svennerholm L., et al. Immunological and catalytic quantitation of splenic glucocerebrosidase from the three clinical forms of Gaucher disease // Am J Hum Genet. 1983. Vol. 35. P. 621–628.
  98. Polo G., Burlina A.P., Ranieri E., et al. Plasma and dried blood spot lysosphingolipids for the diagnosis of different sphingolipidoses: a comparative study // Clin Chem Lab Med. 2019. Vol. 57, No. 12. P. 1863–1874. doi: 10.1515/cclm-2018-1301
  99. Qin G., Takenaka T., Telsch K., et al. Preselective gene therapy for Fabry disease // PNAS. 2001. Vol. 98, No. 6. P. 3428–3433. doi: 10.1073/pnas.061020598
  100. Ramaswami U., Whybra C., Parini R., et al. Clinical manifestations of Fabry disease in children: data from the Fabry Outcome Survey // Acta Paediatr. 2006. Vol. 95, No. 1. 86–92. doi: 10.1080/08035250500275022
  101. Ries M., Zielonka M., Ries N., et al. Disasters in Germany and France: An Analysis of the Emergency Events Database from a Pediatric Perspective // Disaster Med Public Health Prep. 2019. Vol. 13, No. 5–6. P. 958–965. doi: 10.1017/DMP.2019.24
  102. Rolfs A., Fazekas F., Grittner U., et al. Acute cerebrovascular disease in the young: the Stroke in Young Fabry Patients study // Stroke. 2013. Vol. 44, No. 2. P. 340–349. doi: 10.1161/STROKEAHA.112.663708
  103. Rolfs A., Bottcher T., Zschiesche M., et al. Prevalence of Fabry disease in patients with cryptogenic stroke: a prospective study // Lancet. 2006. Vol. 366, No. 9499. P. 1794–1796. doi: 10.1016/S0140-6736(05)67635-0
  104. Schiffmann R. Fabry disease // Pharm Ther. 2009. Vol. 122, No. 1. P. 65–77. doi: 10.1016/j.pharmthera.2009.01.003
  105. Schiffmann R., Kopp J.B., Austin H.A. III, et al. Enzyme replacement therapy in Fabry disease: a randomized controlled trial // JAMA. 2001. Vol. 285, No. 21. P. 2743–2749. doi: 10.1001/jama.285.21.2743
  106. Schiffmann R., Murray G.J., Treco D., et al. Infusion of alpha-galactosidase A reduces tissue globotriaosylceramide storage in patients with Fabry disease // PNAS. 2000. Vol. 97, No. 1. P. 365–370. doi: 10.1073/pnas.97.1.365
  107. Schiffmann R., Ries M., Blankenship D., et al. Changes in plasma and urine globotriaosylceramide levels do not predict Fabry disease progression over 1 year of agalsidase alfa // Genet Med. 2013. Vol. 15, No. 12. P. 983–989. doi: 10.1038/gim.2013.56
  108. Schnabel D., Schroder M., Furst W., et al. Simultaneous deficiency of sphingolipid activator protein 1 and 2 is caused by a mutation in the initiation codon of their common gene // J Biol Chem. 1992. Vol. 267. P. 3312–3315. doi: 10.1016/S0021-9258(19)50733-5
  109. Schnabel D., Schroder M., Sandhoff K. Mutation in the sphingolipid activator protein-2 in a patient with variant of Gaucher disease // FEBS Lett. 1991. Vol. 284, No. 1. P. 57–59. doi: 10.1016/0014-5793(91)80760-Z
  110. Shafit-Zagardo B., Devine E.A., Smith M., et al. Assignment of the gene for acid beta-glucosidase to human chromosome 1 // Am J Hum Genet. 1981. Vol. 33. P. 564–575.
  111. Sidransky E., Bottler A., Stubblefield B., Ginns E.I. DNA mutational analyses of type I and type 3 Gaucher patients: How well do mutation predicts phenotype? // Hum Mutat. 1994. Vol. 3, No. 1. P. 25–28. doi: 10.1002/humu.1380030105
  112. Sorge J., Kuhl W., West C., Beutler E. Complete correction of the enzymatic defects of type 1 Gaucher disease fibroblasts by retrovirus-mediated gene transfer // PNAS. 1987. Vol. 84, No. 4. P. 906–909. doi: 10.1073/pnas.84.4.906
  113. Sorge J., West C., Westwood B., Beutler E. Molecular cloning and nucleotide sequence of human glucocerebrosidase cDNA // PNAS. 1985. Vol. 82, No. 21. P. 7289–7293. doi: 10.1073/pnas.82.21.7289
  114. Spada M., Pagliardini S., Yasuda M., et al. High incidence of later-onset Fabry disease revealed by newborn screening // Am J Hum Genet. 2006. Vol. 79, No. 1. P. 31–40. doi: 10.1086/504601
  115. Sun Y., Ran H., Zamzow M., et al. Specific saposin C deficiency: CNS impairment and acid beta-glucosidase effects in the mouse // Hum Mol Genet. 2010. Vol. 19, No. 4. P. 634–647. doi: 10.1093/hmg/ddp531
  116. Tajima Y., Kawashima I., Tsukimura T., et al. Use of a modified alpha-N-acetylgalactosaminidase in the development of enzyme replacement therapy for Fabry disease // Am J Hum Genet. 2009. Vol. 85, No. 5. P. 569–580. doi: 10.1016/j.ajhg.2009.09.016
  117. Takahashi H., Hirai Y., Migita M., et al. Long-term systemic therapy of Fabry disease in a knockout mouse by adeno-associated virus-mediated muscle-directed gene transfer // PNAS. 2002. Vol. 99, No. 21. P. 13777–13782. doi: 10.1073/pnas.222221899
  118. Takenaka T., Murray G.J., Qin G., et al. Long-term enzyme correction and lipid reduction in multiple organs of primary and secondary transplanted Fabry mice receiving transduced bone marrow cells // PNAS. 2000. Vol. 97, No. 13. P. 7515–7520. doi: 10.1073/pnas.120177997
  119. Testai F.D., Gorelick P.B. Inherited metabolic disorders and stroke part 1: Fabry disease and mitochondrial myopathy, encephalopathy, lactic acidosis, and strokelike episodes // Arch Neurol. 2010. Vol. 67, No. 1. P. 19–24. doi: 10.1001/archneurol.2009.309
  120. Tsuji S., Choudary P.V., Martin B.M., et al. A mutation in the human glucocerebrosidase gene in neuronopathic Gaucher’s disease // N Engl J Med. 1987. Vol. 316. P. 570–575. doi: 10.1056/NEJM198703053161002
  121. Tylki-Szymanska A., Czartoryska B., Vanier M.-T., et al. Non-neuronopathic Gaucher disease due to saposin C deficiency // Clin Genet. 2007. Vol. 72, No. 6. P. 538–542. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00899.x
  122. van der Veen S.J., Hollak C.E.M., van Kuilenburg A.B.P., Langeveld M. Developments in the treatment of Fabry disease // J Inherit Metab Dis. 2020. Vol. 43, No. 5. P. 908–921. doi: 10.1002/jimd.12228
  123. van Weely S., van den Berg M., Barranger J.A., et al. Role of pH in determining the cell-type-specific residual activity of glucocerebrosidase in type I Gaucher disease // J Clin Invest. 1993. Vol. 91, No. 3. P. 1167–1175. doi: 10.1172/JCI116276
  124. Vardarli I., Rischpler C., Herrmann K., Weidemann F. Diagnosis and Screening of Patients with Fabry Disease // Ther Clin Risk Manag. 2020. Vol. 16. P. 551–558. doi: 10.2147/TCRM.S247814
  125. Wagemaker G. Lentiviral Hematopoietic Stem Cell Gene Therapy in Inherited Immune and Lysosomal Enzyme Deficiencies // Cell Ther Transplant. 2016. Vol. 5, No. 4. P. 56–62. doi: 10.18620/ctt-1866-8836-2016-5-4-56-62
  126. Walia J.S., Neschadim A., Lopez-Perez O., et al. Autologous transplantation of lentivector/acid ceramidase-transduced hematopoietic cells in nonhuman primates // Hum Gene Ther. 2011. Vol. 22, No. 6. Р. 679–687. doi: 10.1089/hum.2010.195
  127. Walley A.J., Barth M.L., Ellis I., et al. Gaucher’s disease in the United Kingdom: screening non-jewish patients for the two common mutations // J Med Genet. 1993. Vol. 30, No. 4. P. 280–283. doi: 10.1136/jmg.30.4.280
  128. Wang R.Y., Lelis A., Mirocha J., Wilcox W.R. Heterozygous Fabry women are not just carriers, but have a significant burden of disease and impaired quality of life // Genet Med. 2007. Vol. 9, No. 1. P. 34–45. doi: 10.1097/GIM.0b013e31802d8321
  129. Wanner C., Arad M., Baron R., et al. European expert consensus statement on therapeutic goals in Fabry disease // Molec Genet Metab. 2018. Vol. 124, No. 3. P. 189–203. doi: 10.1016/j.ymgme.2018.06.004
  130. Wilcox W.R., Banikazemi M., Guffon N., et al. Long-term safety and efficacy of enzyme replacement therapy for Fabry disease // Am J Hum Genet. 2004. Vol. 75, No. 1. P. 65–74. doi: 10.1086/422366
  131. Yates P., Morse C., Standen G.R. Gaucher’s disease and acquired coagulopathy // Clin Lab Haemat. 1992. Vol. 14, No. 4. Р. 331–334. doi: 10.1111/j.1365-2257.1992.tb00109.x
  132. Zeidan H.Y., Pettus B.J., Elojeimy S., et al. Acid ceramidase but not acid sphingomyelinase is required for tumor necrosis factor induced PGE2 production // J Biol Chem. 2006. Vol. 281, No. 34. Р. 24695–24703. doi: 10.1074/jbc.M604713200
  133. Zimran A., Gelbart T., Westwood B., et al. High frequency of the Gaucher disease mutation at nucleotide 1226 among Ashkenazi Jews // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 49. P. 855–859.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рисунок. Пациент, 10 лет, болезнь Фарбера: a — общий вид (дефигурация с массивными конгломератами в области локтевых, лучезапястых, коленных, голеностопных суставов, мелких суставов кистей и стоп); b и c — выраженная дефигурация кистей, деформация всех мелких суставов кистей, выраженные сгибательные контрактуры в проксимальных межфаланговых суставах; d — гранулемы на боковой поверхности языка; e — рентгенограмма кистей; f — на компьютерной томограмме крестцового отдела позвоночника определяется образование в области копчика

Скачать (418KB)
Метаданные

© Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М., 2022

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».