COMPLEX OF CERULOPLASMIN AND LACTOFERRIN IN HUMAN LACRIMAL FLUID


Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Samples of lacrimal fluid obtained from 20 volunteers were studied to reveal the complex formed by two proteins i.e. ceruloplasmin (CP) and lactoferrin (LF). In all samples studied the complex CP/LF was revealed and its principal physico-chemical features coincided with the characteristics of such complex modeled in vitro or found in blood plasma and breast milk. It is shown that both polycationic molecules (DNA, lipopolysaccharides and heparin) and polycations (protamine, polylysine and fragment 29-38 from PACAP38 neuropeptide) cause dissociation of the CP/LF complex. Lysozyme and lipocalin that react with LF in lacrimal fluid did not prevent the formation of the CP/LF complex. Stoichiometry of the partner proteins in the CP/LF complex purified by chromatography was 1:1.

About the authors

A V Sokolov

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Email: abiochem@yandex.ru
Санкт-Петербург

M O Pulina

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

O L Runova

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

E T Zakharova

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

V B Vasilyev

НИИ экспериментальной медицины СЗО РАМН

Санкт-Петербург

References

  1. Zakharova E. T. Interaction of lactoferrin with ceruloplasmin / E. T. Zakharova, M. M. Shavlovski, M. G. Bass et al. // Arch. Biochem. Biophys. — 2000 — Vol. 374, № 2. — P. 222-228.
  2. Osaki S. Kinetic studies of ferrous ion oxidation with crystalline human ferroxidase (ceruloplasmin) / S. Osaki // J. Biol. Chem. — 1966. — Vol. 241. — P. 5053-5059.
  3. Stoj C. Cuprous oxidase activity of yeast Fet3p and human ceruloplasmin: implication for function / C. Stoj, D. J. Kosman // FEBS Lett. — 2003. — Vol. 554. — P. 422-426.
  4. Васильев В. Б. Дисмутирование супероксидных радикалов церулоплазмином — детали механизма / В. Б. Васильев, А. М. Качурин, Н. В. Сорока // Биохимия. — 1998. — Т. 53, вып. 12. — С. 2051-2058.
  5. Park Y. S. Glutathione peroxidase-like activity of caeruloplasmin as an important lung antioxidant / Y. S. Park, K. Suzuki, N. Taniguchi, J. M. C. Gutteridge // FEBS Lett. — 1999. — Vol. 458. — P. 133-136.
  6. Walker F. J. Characterization of an interaction between protein C and ceruloplasmin / F. J. Walker, P. J. Fay // J. Biol. Chem. — 1990 — Vol. 265. — P. 1834-1836.
  7. Van Eden M. E. Intact human ceruloplasmin is required for the incorporation of iron into human ferritin / M. E. Van Eden, S. D. Aust // Arch. Biochem. Biophys. — 2000 — Vol. 381. — P. 119-126.
  8. Соколов А. В. Влияние лактоферрина на ферроксидазную активность церулоплазмина / А. В. Соколов, М. О. Пулина, Е. Т. Захарова и др. // Биохимия. — 2005. — Т. 70. — С. 1231-1236.
  9. Park Y. S. Antioxidant binding of caeruloplasmin with myeloperoxidase: myeloperoxidase is inhibited, but oxidase, peroxidaseand and immunoreac-tive properties of caeruloplasmin remain intact / Y. S. Park, K. Suzuki, S. Mumby et al. // Free Rad. Res. — 2000 — Vol. 33. — P. 261-265.
  10. Farnaud S. Lactoferrin — a multifunctional protein with antimicrobial properties / S. Farnaud, R. W. Evans // Mol. Immunol. — 2003. — Vol. 4340. — P. 395-405.
  11. Pulina M. O. Studies of ceruloplamin-lactoferrin complex / M. O. Pulina, E. T. Zakharova, K. V. Solovyov et al. // Biochem. Cell. Biol.— 2002. — Vol. 80. — P. 35-39.
  12. Sabatucci A. Structural Characterization of the Ceruloplasmin: Lactoferrin Complex in Solution / A. Sabatucci, P. Vachette, V. B. Vasilyev et al. // J. Mol. Biol. — 2007. — Vol. 371. — P. 1038-1046.
  13. Соколов А. В. Обнаружение и выделение из грудного молока комплекса церулоплазмина и лактоферрина / А. В. Соколов, М. О. Пулина, Е. Т. Захарова и др. // Биохимия — 2006. — Т. 71, вып. 2. — С. 208-215.
  14. Janssen P. T. The relations between tear fluid concentrations of lysozyme, tear-specific prealbumin and lactoferrin / P. T. Janssen, O. P. van Bijsterveld // Exp. Eye Res. — 1983. — Vol. 36. — P. 773-779.
  15. Van Berkel P. Н. N-terminal stretch Arg2, Arg3, Arg4 and Arg5 of human lactoferrin is essential for binding to heparin, bacterial lipopolysaccharide, human lysozyme and DNA / P. H. van Berkel, M. E. Geerts, H. A. van Veen et al. // Biochem. J. — 1997. — Vol. 328. — P. 145-151.
  16. Gasymov O. K. Interaction of tear lipocalin with lysozyme and lactoferrin / O. K. Gasymov, A. R. Abduragimov, T. N. Yusifov, B. J. Glasgow // Bioch. Biophys. Res. Commun. — 1999. — Vol. 265. — P. 322-325.
  17. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of Bacteriophage / U. K. Laemmli // Nature (London). — 1970. — Vol. 227. — P. 680-686.
  18. Anderson N. L. Specific antiserum staining of two-dimensional electrophoretic patterns of human plasma proteins immobilized on nitrocellulose / N. L. Anderson, S. L. Nance, T. W. Pearson, N. G. Anderson // Electrophoresis. — 1982. — Vol. 3. — P. 135-142.
  19. Owen C. A. Detection of ceruloplasmin after zone electrophoresi / C. A. Owen, H. Smith // Clin. Chim. Acta. — 1961. — Vol. 6. — P. 441-444.
  20. Davis B. J. Disc Electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins / B. J. Davis // Ann. N. Y. Acad. Sci. — 1964. — Vol. 121. — P. 404-427.
  21. Соколов А. В. Выделение стабильного церулоплазмина человека и его взаимодействие с протамином кеты / А. В. Соколов, Е. Т. Захарова, М. М. Шавловский, В. Б. Васильев // Биоорг. химия,— 2005. — Т. 31, вып. 3. — С. 269-279.
  22. Laurell C.B. Quantitative estimation of proteins by electrophoresis in antibody-containing agarose gel / C. B. Laurell // Peeters H., ed. Protides of the biological fluids. — Amsterdam: Elsevier, 1967. — Р. 499-502.
  23. Musci G. Age-related changes in human ceruloplasmin. Evidence for oxidative modifications / G. Musci, M. C. Bonaccorsi di Patti, U. Fagiolo, L. Calabrese // J. Biol. Chem. — 1993. — Vol. 268. — P. 13388-13395.
  24. Соколов А. В. Взаимодействие церулоплазмина, лактоферрина и миелопероксидазы / А. В. Соколов, М. О. Пулина, К В. Агеева и др. // Биохимия. — 2007. — Т. 72. — С. 506-514.
  25. Соколов А. В. Исследование взаимодействия церулоплазмина, лактоферрина и миелопероксидазы с помощью метода фотонной корреляционной спектроскопии / А. В. Соколов, В. Н. Прозоровский, В. Б. Васильев // Биохимия. — 2009. — Т. 74, вып. 11. — С. 1506-1509.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2013 Sokolov A.V., Pulina M.O., Runova O.L., Zakharova E.T., Vasilyev V.B.

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».