Оценка активности пероксидаз, содержащихся в различных растительных источниках

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

В данной работе была проведена ферментативная реакция обесцвечивания водного раствора красителя бромфенолового синего в присутствии пероксида водорода и пероксидазы, содержащейся в корнеплодаххрена обыкновенного (Armoracia rusticana), редиса (Raphanus sativus var. radicula), репы желтой (Brassica napobrassica), дайкона (Raphanus sativus), редьки черной (Raphanus sativus ‘Niger’), редьки зеленой (Raphanus) либо кочерыжке капусты белокочанной (Brassica capitata). Реакцию проводили при начальном содержании красителя 25,1 мкМ, концентрации пероксида водорода 0,4 мМ, при t = 24°С и рН 4,01, в качестве источника пероксидазы использовали кожуру различных овощей, вводя ее в реакцию без предварительного выделения фермента. При использовании отходов хрена, редьки черной, капусты белокочанной, репы удается достигнуть 95% степени обесцвечивания красителя в его водном растворе. Рассчитаны максимальная скорость и константы Михаэлиса ферментативной реакции методом линеаризации в координатах Лайнуивера – Берка. Показано, что функционирование ферментного комплекса, содержащегося в кожуре редьки черной, сохраняется при повышении температуры от 23 до 40°С.

Об авторах

Анна Алексеевна Соловьева

Белгородский государственный национальный исследовательский университет

Россия, 308015, г. Белгород, ул. Победы, д. 85

Ольга Евгеньевна Лебедева

Белгородский государственный национальный исследовательский университет

Россия, 308015, г. Белгород, ул. Победы, д. 85

Чинь Фам Тхи

Белгородский государственный национальный исследовательский университет

Россия, 308015, г. Белгород, ул. Победы, д. 85

Список литературы

  1. Selvaraj V., Karthika T. S., Mansiya C., Alagar M. An over a review of recently developed techniques, mechanisms, and intermediate involved in the advanced azo dye degradation for industrial applications // J. Mol. Struct. 2021. Vol. 1224. P. 129–195. https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2020.129195
  2. Routoula E., Patwardhan S. V. Degradation of anthraquinone dyes from effl uents: A review focusing on enzymatic dye degradation with industrial potential // Environ. Sci. Technol. 2019. Vol. 54, № 2. P. 647–664. https://doi.org/10.1021/acs.est.9b03737
  3. Singh R. L., Singh P. K., Singh R. P. Enzymatic decolorization and degradation of azo dyes. A review // Int. Biodeterior. Biodegradation. 2015. Vol. 104. P. 21–31. https://doi.org/10.1016/j.ibiod.2015.04.027
  4. Imran M., Crowley D. E., Khalid A. Microbial biotechnology for decolorization of textile wastewaters // Environ. Sci. Biotechnol. 2015. Vol. 14. P. 73–92. https://doi.org/10.1007/s11157-014-9344-4
  5. Baumer J. D., Valerio A., Guelli Ulson de Souza S. M., Erzinger G. S., Furigo Jr A., Ulsonde Souza A. A. Toxicity of enzymatically decolored textile dyes solution by horseradish peroxidase // J. Hazard. Mater. 2018. Vol. 360. P. 82–88. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2018.07.102
  6. Sekuljica N. Z., Prlainovic N. Z., Jakovetic S. M., Grbavcic S. Z., Ognjanovic N. D., Knezevic-Jugovic Z. D., Mijin D. Z. Removal of anthraquinone dye by cross-linked enzyme aggregates from fresh horseradish extract // Clean: Soil, Air, Water. 2016. Vol. 44. Р. 1–10. https://doi.org/10.1002/clen.201500766
  7. Terres J., Battisti R., Andreaus J., Cesar de Jesus P. Decolorization and degradation of Indigo Carmine dye from aqueous solution catalyzed by horseradish peroxidase // Biocatal. Biotransform. 2014. Vol. 32, № 1. P. 64–73. https://doi.org/10.3109/10242422.2013.873416
  8. Farias S., de Oliveira D., Ulson de Souza A. A., Guelli U. de Souza S. M., Morgado F. Removal of reactive blue 21 and reactive red 195 dyes using horseradish peroxidase as catalyst // Brazil. J. Chem. Eng. 2017. Vol. 34, № 3. P. 701–707. https://doi.org/10.1590/0104-6632.20170343s20160091
  9. Вяткина О. В. Проблемы выделения и очистки растительных пероксидаз // Ученые записки Крымского федерального университета им. В. И. Вернадского. Биология. Химия. 2012. Т. 25 (64), № 3. С. 271–276.
  10. Ahmedi A., Abouseoud M., Couvert A., Amrane A. Enzymatic degradation of Congo Red by turnip (Brassica rapa) peroxidase // Zeitschrift für Naturforschung. 2012. Vol. 67, № 7-8. P. 429 –436. https://doi.org/10.5560/ZNC.2012.67c0429
  11. Bania I., Mahanta R. Evaluation of peroxidases from various plant sources // International Journal of Scientifi c and Research Publications. 2012. Vol. 2, iss. 5. P. 1–5.
  12. Poloznikov A. A., Zakharova G. S., Chubar T. A., Tishkov V. I., Gazaryan I. G. Site-directed mutagenesis of tobacco anionic peroxidase: Effect of additional aromatic acids on stablity and activity // Biochimie. 2015. Vol. 115, № 1. P. 71–77. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.04.021
  13. Gaspar S., Popescu I. C., Gazaryan I. G., Csöregi E. Biosensors based on novel plant peroxidases: A comparative study // Electrochimica Acta. 2000. Vol. 46, № 2-3. P. 255–264. https://doi.org/10.1016/S0013-4686(00)00580-6
  14. Thongsook T., Barrett D. Purification and partial characterization of broccoli (Brassica oleracea var. Italica) peroxidases // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2005. Vol. 53, № 8. P. 3206–3214. https://doi.org/10.1021/jf048162s
  15. Somtürk B., Kalın R., Özdemir N. Purification of Peroxidase from Red Cabbage (Brassica oleracea var. capitata f. rubra) by Affi nity Chromatography // Applied Biochemistry and Biotechnology. 2014. Vol. 173, № 7. P. 1815–1828. https://doi.org/10.1007/s12010-014-0968-1
  16. Riaz A., Kalsoom U., Bhatti H. N., Jesionowski T., Bilal M. Citrus limon peroxidase-assisted biocatalytic approach for biodegradation of reactive 1847 colfax blue P3R and 621 colfax blue R dyes // Bioprocess and Biosystems Engineering. 2023. Vol. 46. P. 443–452. https://doi.org/10.1007/s00449-022-02802-z
  17. Соловьева А. А., Фам Т. Ч., Лебедева О. Е., Устинова М. Н. Деструкция бромфенолового синего с участием пероксидазы хрена // Известия высших учебных заведений. Серия: Химия и химическая технология. 2021. Т. 64, № 1. С. 93–98. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20216401.6267
  18. Никитенко А. Н., Егорова З. Е. Изменение активности полифенолоксидазы, аскорбиноксидазыи пероксидазы в процессе хранения яблок // Труды БГТУ. Химия, технология органических веществ и биотехнология. 2011. № 4. С. 216–219.
  19. Щербаков В. Г., Лобанов В. Г., Прудникова Т. Н. Биохимия / под ред. В. Г. Щербакова. 2-е изд. СПб. : ГИОРД, 2003. 440 с.
  20. Степуро М. В., Квитайло И. В., Шутова К. С. Влияние температуры и рН среды на активность пероксидазы, выделенной из топинамбура // Известия вузов. Пищевая технология. 2010. № 1. С. 120–121.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».