Структурные основы взаимодействия протонного M2-канала вируса гриппа А с противовирусными лекарственными препаратами адамантанового ряда

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Пандемия вируса гриппа А остается значительной угрозой для здоровья населения планеты. Для борьбы с пандемией в основном используется один класс противовирусных препаратов, а именно, ингибиторы специфического вирусного фермента – нейраминидазы, к которым относятся занамивир (Relenza™) и озельтамивир (Tamiflu™). Отметим, что устойчивость вируса к этому классу соединений неуклонно растет. Протонный канал M2 вируса гриппа А является альтернативной, клинически доказанной мишенью противовирусной терапии. Однако многие циркулирующие штаммы вируса имеют аминокислотные мутации в белке M2, вызывающие устойчивость к препаратам адамантанового ряда – блокаторам М2, таким как римантадин и амантадин. Следовательно, ингибиторы, способные воздействовать на мутантные формы канала M2, крайне необходимы для биобезопасности населения. Представлен обзор структурно-функциональных взаимодействий экспериментальных лекарственных препаратов с белком-мишенью – трансмембранным доменом протонного канала M2 вируса гриппа. Проведен анализ экспериментальных и модельных структурных данных, находящихся в открытом доступе.

Об авторах

А. А. Лашков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН

Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

Т. М. Гараев

Федеральный научно-исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи

Email: tmgaraev@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-3651-5730

кандидат биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории Молекулярной диагностики

Россия, 123098, г. Москва

С. В. Рубинский

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН

Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

В. Р. Самыгина

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН; Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Автор, ответственный за переписку.
Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва; Россия, Москва

Список литературы

  1. Thorlund K., Awad T., Boivin G. et al. // BMC Infect. Dis. 2011. V. 134. https://doi.org/10.1186/1471-2334-11-134
  2. Singh A., Soliman M. // Drug Des. Devel. Ther. 2015. V. 9. P. 4137. https://doi.org/10.2147/DDDT.S81934
  3. Lampejo T. // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 2020. V. 39 (7). P. 1201. https://doi.org/10.1007/s10096-020-03840-9
  4. Sriwilaijaroen N., Suzuki Y. // Proc. Jpn. Acad. B. Phys. Biol. Sci. 2012. V. 88 (6). P. 226.
  5. Ленева И.А., Гуськова Т.А. // Русский медицинский журнал. 2008. Т. 29 (16). С. 3.
  6. Leneva I.A., Russell R.J., Boriskin Y.S. et al. // Antiviral Res. 2009. V. 81 (2). P. 132. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2008.10.009
  7. WHO Guidelines for Pharmacological Management of Pandemic Influenza A(H1N1) 2009 and other Influenza Viruses. WHO Geneva, 2010. Part I.
  8. Centers for Disease Control and Prevention Recommendations. CS HCVG-15-FLU-107. 2018.
  9. Scott C., Griffin S. // J. Gen. Virol. 2015. V. 96 (8). P. 2000. https://doi.org/10.1099/vir.0.000201
  10. Wang J., Wu Y., Ma C. et al. // PNAS. 2013. V. 110 (4). P. 1315. https://doi.org/10.1073/pnas.1216526110
  11. Nieto-Torres J.L., Verdia-Baguena C., Castano-Rodriguez C. et al. // Viruses. 2015. V. 7. P. 3552. https://doi.org/10.3390/v7072786
  12. Liang R., Swanson J.M.J., Madsen J.J. et al. // PNAS. 2016. V. 113 (45). P. 6955. https://doi.org/10.1073/pnas.1615471113
  13. Duong-Ly K.C., Nanda V., Degrado W.F. et al. // Protein Sci. 2005. V. 14 (4). P. 856. https://doi.org/10.1110/ps.041185805
  14. Krejcova L., Michalek P., Hynek D. et al. // J. Metallomics Nanotechnol. 2015. V. 1. P. 13.
  15. Sakaguchi T., Leser G.P., Lamb R.A. // J. Cell. Biol. 1996. V. 133 (4). P. 733. https://doi.org/10.1083/jcb.133.4.733
  16. Ichinohe T., Pang I.K., Iwasaki A. // Nat. Immunol. 2010. V. 11 (5). P. 404. https://doi.org/10.1038/ni.1861
  17. Rossman J.S., Lamb R.A. // Virology. 2011. V. 411 (2). P. 229. https://doi.org/10.1016/j.virol.2010.12.003
  18. Mould J.A., Li H.C., Dudlak C.S. et al. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275 (12). P. 8592. https://doi.org/10.1074/jbc.275.12.8592
  19. Tang Y., Zaitseva F., Lamb R.A. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277 (42). P. 39880. https://doi.org/10.1074/jbc.M206582200
  20. Miao Y., Fu R., Zhou H.X. et al. // Structure. 2015. V. 23 (12). P. 2300. https://doi.org/10.1016/j.str.2015.09.011
  21. Hu F., Luo W., Hong M. // Science. 2010. V. 330 (6003). P. 505. https://doi.org/10.1126/science.1191714
  22. Venkataraman P., Lamb R.A., Pinto L.H. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280 (22). P. 21463. https://doi.org/10.1074/jbc.M412406200
  23. Acharya R., Carnevale V., Fiorin G. et al. // PNAS. 2010. V. 107 (34). P. 15075. https://doi.org/10.1073/pnas.1007071107
  24. Thomaston J.L., Alfonso-Prieto M., Woldeyes R.A. et al. // PNAS. 2015. V. 112 (46). P. 14260. https://doi.org/10.1073/pnas.1518493112
  25. Holsinger L.J., Nichani D., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1994. V. 68 (3). P. 1551. https://doi.org/10.1128/JVI.68.3.1551-1563.1994
  26. Rossman J.S., Jing X., Leser G.P. et al. // Cell. 2010. V. 142 (6). P. 902. https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.08.029
  27. Stouffer A.L., Acharya R., Salom D. et al. // Nature. 2008. V. 451. P. 596. https://doi.org/10.1038/nature06528
  28. Schnell J.R., Chou J.J. // Nature. 2008. V. 451. P. 591. https://doi.org/10.1038/nature06531
  29. Pielak R.M., Chou J.J. // Biomembranes. 2011. V. 1808 (2). P. 522. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2010.04.15
  30. Arroyo M., Beare A.S., Reed S.E. et al. // J. Antimicrob. Chemother. 1975. V. 1 (4 Suppl). P. 87. https://doi.org/10.1093/jac/1.suppl_4.87
  31. Vorobjev Y.N. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 39 (7). P. 2352. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1747550
  32. Dobson J., Whitley R.J., Pocock S. et al. // Lancet. 2015. V. 385 (9979). P. 1729. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(14)62449-1
  33. Golan D.E., Armstrong E.J., Armstrong A.W. // Principles of pharmacology: the pathophysiologic basis of drug therapy. 4th ed. Philadelphia: Wolters Kluwer, 2017. P. 142, 199, 205t, 224t, 608, 698.
  34. Hay A.J., Wolstenholme A.J., Skehel J.J. et al. // EMBO J. 1985. V. 4. P. 3021. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1985.tb04038.x
  35. Wang C., Takeuchi K., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1993. V. 67 (9). P. 5585. https://doi.org/10.1128/jvi.67.9.5585-5594.1993
  36. Sansom M.S., Kerr I.D. // Protein Eng. 1993. V. 6 (1). P. 65. https://doi.org/10.1093/protein/6.1.65
  37. Duff K.C., Gilchrist P.J., Saxena A.M. et al. // Virology. 1994. V. 202 (1). P. 287. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1345
  38. Gandhi C.S., Shuck K., Lear J.D. et al. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274 (9). P. 5474. https://doi.org/10.1074/jbc.274.9.5474
  39. Cady S.D., Mishanina T.V., Hong M. // J. Mol. Biol. 2009. V. 385 (4). P. 1127. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.11.022
  40. Pielak R.M., Schnell J.R., Chou J.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. 2009. V. 106. P. 7379. https://doi.org/10.1073/pnas.0902548106
  41. Bright R.A., Medina M.J., Xu X. et al. // Lancet. 2005. V. 366 (9492). P. 1175. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(05)67338-2
  42. Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Вопросы вирусологии. 2019. Т. 64. Вып. 6. С. 268.
  43. Шибнев В.А., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Химико-фармацевтический журнал. 2012. Т. 46. Вып. 1. С. 36.
  44. Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2014. Т. 157 (1). С. 73.
  45. Garaev T.M., Odnovorov A.I., Lashkov A.A. et al. // Adv. Pharm. Bull. 2021. V. 11 (4). P. 700. https://doi.org/10.34172/apb.2021.079
  46. Thomaston J.L., Polizzi N.F., Konstantinidi A. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2018. V. 140 (45). P. 15219. https://doi.org/10.1021/jacs.8b06741
  47. Thomaston J.L., Konstantinidi A., Liu L. et al. // Biochemistry. 2020. V. 59 (4). P. 627. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.9b00971
  48. Thomaston J.L., Woldeyes R.A., Nakane T. et al. // PNAS. 2017. V. 114 (51). P. 13357. https://doi.org/10.1073/pnas.1705624114
  49. Thomaston J.L., Wu Y., Polizzi N. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141 (29). P. 11481. https://doi.org/10.1021/jacs.9b02196

Дополнительные файлы


© Российская академия наук, 2023

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».