Objective Criteria for Estimation of Initial Parameters for the Modeling of Micelle and Liposome Structures from Small-Angle X-ray Scattering Data

M. V. Petoukhov; Петухов М. В.; E. V. Shtykova; Штыкова Э. В.

doi:10.31857/S0023476123010204

Объективные критерии определения стартовых параметров при моделировании структуры мицелл и липосом по данным малоуглового рентгеновского рассеяния

Авторы: Петухов М.В.¹^,2, Штыкова Э.В.¹
Учреждения:
1. Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
2. Институт физической химии и электрохимии им. А.Н. Фрумкина РАН
Выпуск: Том 68, № 1 (2023)
Страницы: 38-45
Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
URL: https://bakhtiniada.ru/0023-4761/article/view/137359
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123010204
EDN: https://elibrary.ru/DQNXBJ
ID: 137359

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Для изучения структуры гидрофобных мембранных белков используются матрицы, моделирующие клеточные мембраны и образованные молекулами соответствующих амфифильных веществ, например детергентами или липидами. Для изучения структуры белка, встроенного в искусственную мембрану, прежде всего необходимо определить структуру самой мембраны. Для решения этой задачи методом малоуглового рентгеновского рассеяния ранее были разработаны алгоритмы ELLLIP и ELLMIC, позволяющие построить модели эллипсоидальных везикул на основе атомной структуры мономера липида или детергента. Однако результат моделирования в значительной степени зависит от субъективной оценки стартовых значений структурных параметров матриц и может оказаться неверным в силу неоднозначности решения задач такого типа. Представлен независимый подход к определению стартовых размеров модельных мембран для дальнейшего их структурного моделирования, основанный на анализе функции распределения по расстояниям, полученной непосредственно из кривой малоуглового рассеяния.

Ключевые слова

HYDROPHOBIC MEMBRANE PROTEINS, MICELLE AND LIPOSOME STRUCTURES, X-RAY SCATTERING DATA

Об авторах

М. В. Петухов

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН; Институт физической химии и электрохимии им. А.Н. Фрумкина РАН

Email: pmxmvl@yandex.ru
Россия, Москва; Россия, Москва

Э. В. Штыкова

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: pmxmvl@yandex.ru
Россия, Москва

Список литературы

Jain P., Rauer S.B., Moller M. et al. // Biomacromolecules. 2022. V. 23. № 8. P. 3081. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.2c00402
Bayburt T.H., Sligar S.G. // FEBS Lett. 2010. V. 584. № 9. P. 1721. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2009.10.024
Knowles T.J., Finka R., Smith C. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2009. V. 131. № 22. P. 7484. https://doi.org/10.1021/ja810046q
Lee S.C., Knowles T.J., Postis V.L. et al. // Nat. Protoc. 2016. V. 11. № 7. P. 1149. https://doi.org/10.1038/nprot.2016.070
Orwick M.C., Judge P.J., Procek J. et al. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2012. V. 51. № 19. P. 4653. https://doi.org/10.1002/anie.201201355
Smirnova I.A., Sjostrand D., Li F. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2016. V. 1858. № 12. P. 2984. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2016.09.004
Morrison K.A., Akram A., Mathews A. et al. // Biochem. J. 2016. V. 473. № 23. P. 4349. https://doi.org/10.1042/BCJ20160723
Pautot S., Frisken B.J., Weitz D.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. № 19. P. 10718. https://doi.org/10.1073/pnas.1931005100
Hamada T., Miura Y., Komatsu Y. et al. // J. Phys. Chem. B. 2008. V. 112. № 47. P. 14678. https://doi.org/10.1021/jp807784j
Cheng H.T., Megha, London E. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. № 10. P. 6079. https://doi.org/10.1074/jbc.M806077200
Cheng H.T., London E. // Biophys. J. 2011. V. 100. № 11. P. 2671. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2011.04.048
Chiantia S., London E. // Biophys. J. 2012. V. 103. № 11. P. 2311. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2012.10.033
Elani Y., Purushothaman S., Booth P.J. et al. // Chem. Commun. (Camb.). 2015. V. 51. № 32. P. 6976. https://doi.org/10.1039/c5cc00712g
Mineev K.S., Nadezhdin K.D. // Nanotechnol. Rev. 2017. V. 6. № 1. P. 15. https://doi.org/10.1515/ntrev-2016-0074
Garavito R.M., Ferguson-Miller S. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. № 35. P. 32403. https://doi.org/10.1074/jbc.R100031200
Seddon A.M., Curnow P., Booth P.J. // Biochim. Biophys. Acta. 2004. V. 1666. № 1–2. P. 105. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2004.04.011
Tanford C., Reynolds J.A. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. V. 457. № 2. P. 133. https://doi.org/10.1016/0304-4157(76)90009-5
MacKenzie K.R., Prestegard J.H., Engelman D.M. // Science. 1997. V. 276. № 5309. P. 131. https://doi.org/10.1126/science.276.5309.131
Pages G., Torres A.M., Ju P. et al. // Eur. Biophys. J. 2009. V. 39. № 1. P. 111. https://doi.org/10.1007/s00249-009-0433-1
Strandberg E., Ozdirekcan S., Rijkers D.T. et al. // Biophys. J. 2004. V. 86. № 6. P. 3709. https://doi.org/10.1529/biophysj.103.035402
Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.
Shtykova E.V., Volkov V.V., Wang H.J. et al. // Langmuir. 2006. V. 22. № 19. P. 7994. https://doi.org/10.1021/la060879h
Jensen G.V., Lund R., Gummel J. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2013. V. 135. № 19. P. 7214. https://doi.org/10.1021/ja312469n
Dwivedi D., Lepkova K. SAXS and SANS Techniques for Surfactant Characterization: Application in Corrosion Science. Application and Characterization of Surfactants. University of Tabriz: IntechOpen, 2017. 316 p.
Us’yarov O.G. // Colloid. J. 2016. V. 78. P. 698. https://doi.org/10.1134/S1061933X16050227
Razuvaeva E.V., Kulebyakina A.I., Streltsov D.R. et al. // Langmuir. 2018. V. 34. № 50. P. 15470. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.8b03379
Сыбачин А.В., Локова А.Ю., Спиридонов В.В. et al. // Высокомолекулярные соединения. Серия А. 2019. V. 61. № 3. P. 244. https://doi.org/10.1134/S2308112019030179
Zalygin A., Solovyeva D., Vaskan I. et al. // ChemistryOpen. 2020. V. 9. № 6. P. 641. https://doi.org/10.1002/open.201900276
Konarev P.V., Petoukhov M.V., Dadinova L.A. et al. // J. Appl. Cryst. 2020. V. 53. P. 236. https://doi.org/10.1107/S1600576719015656
Петухов М.В., Конарев П.В., Дадинова Л.А. et al. // Кристаллография. 2020. V. 65. № 2. P. 260. https://doi.org/10.31857/S0023476120020198
Kordyukova L.V., Konarev P.V., Fedorova N.V. et al. // Membranes (Basel). 2021. V. 11. № 10. P. 772. https://doi.org/10.3390/membranes11100772
Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
Shilova L.A., Knyazev D.G., Fedorova N.V. et al. // Biochemistry (Moscow). Suppl. Ser. A. Membr. Cell Biol. 2017. V. 11. № 3. P. 225. https://doi.org/10.1134/S1990747817030072
Blanchet C.E., Spilotros A., Schwemmer F. et al. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. № 2. P. 431. https://doi.org/10.1107/S160057671500254X
Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
Svergun D.I., Semenyuk A.V., Feigin L.A. // Acta Cryst. A. 1988. V. 44. P. 244. https://doi.org/10.1107/S0108767387011255
Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77443-6