Влияние пептида Thr-Ser-Lys-Tyr на полимеризацию актина in vitro
- Авторы: Михайлова Г.З1, Бобылёва Л.Г1, Бобылёв А.Г1, Урюпина Т.А1, Удальцов С.Н2, Зиганшин Р.Х3, Крамарова Л.И1, Вихлянцев И.М4
-
Учреждения:
- Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
- Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»
- Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
- Пущинский филиал Российского биотехнологического университета (РОСБИОТЕХ)
- Выпуск: Том 70, № 4 (2025)
- Страницы: 646–651
- Раздел: Молекулярная биофизика
- URL: https://bakhtiniada.ru/0006-3029/article/view/306889
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302925040027
- EDN: https://elibrary.ru/LJIUYF
- ID: 306889
Цитировать
Аннотация
Ключевые слова
Об авторах
Г. З Михайлова
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: liamar@rambler.ru
Пущино Московской области, Россия
Л. Г Бобылёва
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАНПущино Московской области, Россия
А. Г Бобылёв
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАНПущино Московской области, Россия
Т. А Урюпина
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАНПущино Московской области, Россия
С. Н Удальцов
Институт физико-химических и биологических проблем почвоведения – обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»Пущино Московской области, Россия
Р. Х Зиганшин
Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАНМосква, Россия
Л. И Крамарова
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАНПущино Московской области, Россия
И. М Вихлянцев
Пущинский филиал Российского биотехнологического университета (РОСБИОТЕХ)Пущино Московской области, Россия
Список литературы
- Зиганшин Р. Х., Свиряев В. И., Васьковский Б. В., Михалева И. И., Иванов В. Т., Кокоз Ю. М., Алексеев А. Е., Корыстова А. Ф., Сухова Г. С., Емельянова Т. Г. и Усенко А. Б. Биологически активные пептиды, выделенные из мозга зимоспящих сусликов. Биоорганич. химия, 20 (8–9), 899–918 (1994).
- Kramarova L. I., Ziganshin R. H., Kokoz Y. M., and Bronnikov G. E. The search for and investigation of peptide regulators of hibernation in mammals. In: Recent Research Developments in Endocrinology (Transworld Research Network, Trivandrum, India, 2004), vol. 4, pt. 2, p. 227.
- Kramarova L. I., Ziganschin R. H., Timoshenko M. A., Mikhaleva I. I., and Karnaukhov V. N. The peptide ThrSer-Lys-Tyr isolated from the brain of hibernating ground squirrels (Spermophilus undulatus) decreases the heart rate of chicken embryos. In: Adaptations to the cold, Ed. by F. Geiser, A.J. Hulbert, S.C. Nicol (University of New England Press, Armidale, 1996).
- Ignat’ev D. A., Mikhaleva I. I., Sosulina L. Yu., Zakaryan A. A., Sukhova G. S., and Ziganshin R. H. Peptide TSKY decelerates outcome of the ground squirrel from hibernation. J. Evol. Biochem. Physiol., 37 (3), 266–272 (2001).
- Z enchenko K. I., Kokoz Y. M., Ivanov V. T., Ziganshin R. H., and Vinogradova O. S. State-dependent effects of some neuropeptides and neurotransmitters on neuronal activity of the medial septal area in brain slices of the ground squirrel, Citellus undulates. Neuroscience, 96 (4), 791–805 (2000).
- Mikhailova G. Z., Bezgina E. N., Kashirskaya N. N., Ivlicheva N. A., Ziganshin R. H., and Kramarova L. I. The neuroprotective effect of the Thr–Ser–Lys–Tyr peptide in a goldfish mauthner cell model in vivo. Biophysics, 63 (2), 201–206 (2018). doi: 10.1134/S0006350918020173
- Kramarova L. I., Ivlicheva N. A., Ziganshin R. H., Andreev A. A., and Gakhova E. N. The hibernation-related peptide TSKY acts as a neuroprotector in cultured pond snail neurons. In: Living in a Seasonal World: Thermoregulatory and Metabolic Adaptations. Ed. by R. Bieber and A. Millesi (Springer-Verlag GmbH, Heidelberg, Germany, 2012), сhapt. 18, pp. 201–210.
- Cingolani L. A. and Goda Y. Actin in action: the interplay between the actin cytoskeleton and synaptic efficacy. Nat. Rev. Neurosci., 9 (5), 344–356 (2008).doi: 10.1038/nrn2373. Erratum in: Nat. Rev. Neurosci., 9 (6), 494 (2008).
- Rex C. S., Chen L. Y., Sharma A., Liu J., Babayan A. H., Gall C. M., and Lynch G. Different Rho GTPase-dependent signaling pathways initiate sequential steps in the consolidation of long-term potentiation. J. Cell Biol., 186 (1), 85–97 (2009). doi: 10.1083/jcb.200901084
- Choquet D. and Triller A. The dynamic synapse. Neuron, 80 (3), 691–703 (2013).doi: 10.1016/j.neuron.2013.10.013
- Кудряшова И. В. Молекулярные основы дестабилизации синапсов как фактор структурной пластичности. Нейрохимия, 36 (1), 3–13 (2019).
- Luo L. Actin cytoskeleton regulation in neuronal morphogenesis and structural plasticity. Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 18, 601–635 (2002).doi: 10.1146/annurev.cellbio.18.031802.150501
- Baltaci S. B., Mogulkoc R., and Baltaci A. K. Molecular mechanisms of early and late LTP. Neurochem. Res., 44 (2), 281–296 (2019).doi: 10.1007/s11064-018-2695-4
- Bosch M., Castro J., Saneyoshi T., Matsuno H., Sur M., and Hayashi Y. Structural and molecular remodeling of dendritic spine substructures during long-term potentiation. Neuron, 82 (2), 444–459 (2014).
- Тирас Н. Р., Удальцов С. Н., Михайлова Г. З. и Мошков Д. А. Выявление с помощью электронной микроскопии в яде скорпиона пептидов, взаимодействующих с актином. Биологич. мембраны, 20 (1), 72–76 (2003).
- Захарова Н. М. Некоторые особенности разогрева гибернирующих сусликов Spermophilus undulatus при вызванном пробуждении. Фундаментальные исследования, 6, 1401–1405 (2014).
- Spudich J. A. and Watt S. The regulation of rabbit skeletal muscle contraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin and the proteolytic fragments of myosin. J. Biol. Chem., 246 (15), 4866–4871 (1971).
- Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227 (5259), 680–685 (1970). doi: 10.1038/227680a0
- Rees M. K. and Young M. Studies on the isolation and molecular properties of homogeneous globular actin. Evidence for a single polypeptide chain structure. J. Biol. Chem., 242 (19), 4449–4458 (1967).
- Sept D. and McCammon J. A. Thermodynamics and kinetics of actin filament nucleation. Biophys. J., 81, 667– 674 (2001).
- Bobylev A. G., Galzitskaya O. V., Fadeev R. S., Bobyleva L. G., Yurshenas D. A., Molochkov N. V., Dovidchenko N. V., Selivanova O. M., Penkov N. V., Podlubnaya Z. A., and Vikhlyantsev I. M. Smooth muscle titin forms in vitro amyloid aggregates. Biosci. Rep., 36 (3), e00334 (2016). doi: 10.1042/BSR20160066
- Lin Y. C. and Koleske A. J. Mechanisms of synapse and dendrite maintenance and their disruption in psychiatric and neurodegenerative disorders. Annu. Rev. Neurosci., 33, 349–378 (2010).doi: 10.1146/annurev-neuro-060909-153204
Дополнительные файлы
