Уточнение параметров β-изгибов по данным нейтронографии

β-Изгибы относятся к трудно интерпретируемому типу структуры остова полипептидной цепи глобулярных белков. До сих пор непонятен механизм стабилизации их часто энергетически невыгодных конформаций. Классификацию β-изгибов принято проводить по двугранным углам φ и ψ аминокислотных остатков i + 1 и i + 2 в β-изгибах. Однако анализ карты Рамачандрана аминокислотных остатков i + 1 и i + 2 указывает на возникающее в изгибе конформационное напряжение. Такого рода коформационные напряжения могут быть скомпенсированы, скорее всего, дополнительными взаимодействиями, такими как дополнительные водородные связи, геометрия и энергия которых и компенсирует напряжение β-изгиба. Нейтронография является прямым методом определения положения атомов водорода в структурах химических соединений, включая белки. В данной работе изучено 176 структур белков из PDB, установленных с помощью метода нейтронографии. В этих структурах по критерию замыкающей псевдоцикл водородной связи i -> i + 3 было найдено 3733 β-изгиба. Определены величины конформационных углов для каждого типа изгиба. Гипотеза о наличии дополнительной водородной связи для стабилизации изгиба статистически удовлетворительного подтверждения не нашла.

β-поворот, конформация, полипептидная цепь, β-шпилька